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万見
- PDB-2e6l: structure of mouse WRN exonuclease domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2e6l
タイトルstructure of mouse WRN exonuclease domain
要素Werner syndrome ATP-dependent helicase homolog
キーワードHYDROLASE / Zn-protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / 3'-flap-structured DNA binding / positive regulation of strand invasion / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / HDR through Homologous Recombination (HRR) / forked DNA-dependent helicase activity ...Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / 3'-flap-structured DNA binding / positive regulation of strand invasion / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / HDR through Homologous Recombination (HRR) / forked DNA-dependent helicase activity / G2/M DNA damage checkpoint / telomeric G-quadruplex DNA binding / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of growth rate / Processing of DNA double-strand break ends / G-quadruplex DNA unwinding / telomeric D-loop disassembly / Y-form DNA binding / four-way junction helicase activity / MutLalpha complex binding / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / bubble DNA binding / protein localization to nucleolus / response to UV-C / DNA 3'-5' helicase / exonuclease activity / DNA metabolic process / 3'-5' DNA helicase activity / DNA synthesis involved in DNA repair / DNA unwinding involved in DNA replication / replication fork processing / replicative senescence / four-way junction DNA binding / 3'-5' exonuclease activity / DNA helicase activity / telomere maintenance / cellular response to starvation / determination of adult lifespan / replication fork / isomerase activity / double-strand break repair via homologous recombination / base-excision repair / cellular response to gamma radiation / cellular senescence / double-strand break repair / manganese ion binding / chromosome / regulation of apoptotic process / response to oxidative stress / DNA replication / chromosome, telomeric region / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / nuclear speck / centrosome / chromatin binding / nucleolus / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helicase Helix-turn-helix domain / Helix-turn-helix domain / RQC domain / RQC / RQC domain / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain ...Helicase Helix-turn-helix domain / Helix-turn-helix domain / RQC domain / RQC / RQC domain / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain / HRDC domain / HRDC domain profile. / HRDC domain superfamily / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease domain / HRDC-like superfamily / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Helicase conserved C-terminal domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional 3'-5' exonuclease/ATP-dependent helicase WRN
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Cho, Y. / Choi, J.M.
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: probing the roles of active site residues in 3'-5' exonuclease of werner syndrome protein
著者: Cho, Y. / Choi, J.M.
履歴
登録2006年12月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Werner syndrome ATP-dependent helicase homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6294
ポリマ－23,4021
非ポリマー2273
水2,702150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.047, 59.147, 60.245
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Werner syndrome ATP-dependent helicase homolog


分子量: 23401.854 Da / 分子数: 1 / 断片: wrn exonuclease domain, residues 31-238 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Wrn / プラスミド: pET-28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O09053, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.28 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.15K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
193.151
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンPAL/PLS 4A11.2835
シンクロトロンPAL/PLS 4A21.2831, 1.2825, 1.2699
検出器
ID検出器日付
1CCD2005年2月14日
2CCD2005年2月14日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.28351
21.28311
31.28251
41.26991
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 11712 / Num. obs: 11712 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 9.4 Å2 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 40
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 5.8 % / Mean I/σ(I) obs: 40 / Num. unique all: 11712 / Rsym value: 0.076 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→29.57 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 67763.48 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 531 5.1 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.197 10377 99.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.0364 Å2 / ksol: 0.404775 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.65 Å20 Å20 Å2
2---3.43 Å20 Å2
3---5.08 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a-0.05 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→29.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1465 0 7 150 1622
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.69
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.391.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.192
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.372
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.342.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.225 83 5 %
Rwork0.184 1592 -
obs--98.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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