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万見
- PDB-2dt9: Crystal structure of the regulatory subunit of aspartate kinase f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dt9
タイトルCrystal structure of the regulatory subunit of aspartate kinase from Thermus flavus
要素Aspartokinase
キーワードTRANSFERASE / protein-ligand complex / regulatory subunit
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate kinase / aspartate kinase activity / homoserine biosynthetic process / threonine biosynthetic process / diaminopimelate biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartokinase catalytic domain / ACT domain / Aspartate kinase, monofunctional class / Aspartate kinase / Aspartate kinase, conserved site / : / ACT domain / Aspartokinase signature. / ACT domain / ACT domain ...Aspartokinase catalytic domain / ACT domain / Aspartate kinase, monofunctional class / Aspartate kinase / Aspartate kinase, conserved site / : / ACT domain / Aspartokinase signature. / ACT domain / ACT domain / ACT domain profile. / ACT domain / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Amino acid kinase family / ACT-like domain / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / THREONINE / Aspartokinase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Yoshida, A. / Tomita, T. / Fushinobu, S. / Kuzuyama, T. / Nishiyama, M.
引用
ジャーナル: Febs J. / 年: 2009
タイトル: Crystal structures of the regulatory subunit of Thr-sensitive aspartate kinase from Thermus thermophilus
著者: Yoshida, A. / Tomita, T. / Kono, H. / Fushinobu, S. / Kuzuyama, T. / Nishiyama, M.
#1: ジャーナル: J.Biosci.Bioeng. / 年: 1999
タイトル: Kinetic and mutation analyses of aspartate kinase from Thermus flavus
著者: Kobashi, N. / Nishiyama, M. / Tanokura, M.
#2: ジャーナル: Microbiology / 年: 1995
タイトル: An operon encoding aspartokinase and purine phosphoribosyltransferase in Thermus flavus
著者: Nishiyama, M. / Kukimoto, M. / Beppu, T. / Horinouchi, S.
履歴
登録2006年7月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartokinase
B: Aspartokinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8336
ポリマ－35,4772
非ポリマー3564
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5100 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area12090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.773, 141.773, 141.773
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number212
Space group name H-MP4332

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要素

#1: タンパク質 Aspartokinase


分子量: 17738.367 Da / 分子数: 2
断片: regulatory subunit, Aspartokinase subunit alpha and Aspartokinase subunit beta
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: AT62 / 遺伝子: askB / プラスミド: PET26B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61489, aspartate kinase
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-THR / THREONINE / トレオニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 119.119 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H9NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1M sodium acetate trihydrate, 1.4M sodium chloride, 5mM threonine, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
1951
2951
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンPhoton Factory AR-NW12A11
シンクロトロンPhoton Factory AR-NW12A20.97920, 0.97944, 0.96300
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 2101CCD2005年11月29日mirror
ADSC QUANTUM 2102CCD2005年11月27日mirror
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si 111 CHANNELSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si 111 CHANNELMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.97921
30.979441
40.9631
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. all: 27145 / Num. obs: 27145 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 20.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 59.9
反射 シェル解像度: 2.15→2.19 Å / Mean I/σ(I) obs: 11.1 / Rsym value: 0.332 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.15→47.26 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 4008247.9 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 1352 5 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.197 27074 99.9 %-
all-27145 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 32.8081 Å2 / ksol: 0.370456 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→47.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2228 0 24 153 2405
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.97
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it31.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.862
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.212.5
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 217 4.9 %
Rwork0.209 4193 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2Thr2.paramThr2.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater_rep.top
X-RAY DIFFRACTION4acetate.paramacetate.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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