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万見
- PDB-2dhs: Solution Structure of Nucleic Acid Binding Protein CUGBP1ab and i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dhs
タイトルSolution Structure of Nucleic Acid Binding Protein CUGBP1ab and its Binding Study with DNA and RNA
要素CUG triplet repeat RNA-binding protein 1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / beta sheet / two helices packed against the beta sheet
機能・相同性
機能・相同性情報


BRE binding / perinucleolar compartment / post-transcriptional gene silencing / mRNA splice site recognition / regulatory ncRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / pre-mRNA binding / embryo development ending in birth or egg hatching / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / mRNA destabilization / regulation of RNA splicing ...BRE binding / perinucleolar compartment / post-transcriptional gene silencing / mRNA splice site recognition / regulatory ncRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / pre-mRNA binding / embryo development ending in birth or egg hatching / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / mRNA destabilization / regulation of RNA splicing / germ cell development / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / mRNA 3'-UTR binding / mRNA processing / cytoplasmic stress granule / regulation of inflammatory response / ribonucleoprotein complex / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / mRNA binding / positive regulation of gene expression / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CELF1/2, RNA recognition motif 2 / CELF1/2, RNA recognition motif 3 / CELF1/2, RNA recognition motif 1 / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily ...CELF1/2, RNA recognition motif 2 / CELF1/2, RNA recognition motif 3 / CELF1/2, RNA recognition motif 1 / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CUGBP Elav-like family member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics
データ登録者Xia, Y.L. / Jun, K.Y. / Zhu, Q. / Han, X.G. / Zhang, H. / Timchenko, L. / Swanson, M. / Gao, X.L.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution Structure of Nucleic Acid Binding Protein CUGBP1ab and its Binding Study with DNA and RNA
著者: Xia, Y.L. / Jun, K.Y. / Zhu, Q. / Han, X.G. / Zhang, H. / Timchenko, L. / Swanson, M. / Gao, X.L.
履歴
登録2006年3月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年2月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CUG triplet repeat RNA-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1061
ポリマ－21,1061
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)7 / 20structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 CUG triplet repeat RNA-binding protein 1 / CUG-BP1 / RNA-binding protein BRUNOL-2 / Deadenylation factor CUG-BP / 50 kDa Nuclear ...CUG-BP1 / RNA-binding protein BRUNOL-2 / Deadenylation factor CUG-BP / 50 kDa Nuclear polyadenylated RNA-binding protein / EDEN-BP


分子量: 21106.293 Da / 分子数: 1 / 断片: RRM1 and RRM2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CUGBP1 (AMINO ACIDS 1 - 187) / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q92879

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D HSQC
1313D HNCO
1413D HNCA
1513D HN(CO)CA
1613D HN(CA)CB
1713D CBCA(CO)NH
1813D HBHANH
1913D HBHA(CO)NH
11013D 15N-separated NOESY
11113D 13C-separated NOESY
11214D 13C-separated NOESY
11314D 13C/15N-separated NOESY
1141HNHA
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy. The both two domains RRM1 (RNA recognition motif) and RRM2 contain the same beta-alpha-beta-beta-alpha-beta topology as ...Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy. The both two domains RRM1 (RNA recognition motif) and RRM2 contain the same beta-alpha-beta-beta-alpha-beta topology as expected for RNA-recognition motif. The four beta strands form an anti parallel beta sheet. The two alpha helices are packed against the beta sheet. Other NMR experiments including 15N T1 and T2 and {1H}-15N steady state NOE, and titration with DNA and RNA, were carried out. the RRM1 shows more conformat on exchange than RRM2. The N-terminal region and the linker between the RRM1 and RRM2 show more flexibility than other regions. In addition, two loops L3 and L5 in RRM1 also demonstrate considerable flexibility and conformation exchange. The conformation exchange and flexibility in the RRM1 may be utilized in the recognition process by allowing different conformational states to be accessed and facilitating induced fit for complex forming. From the titration experiments,we found that the (GTC)3 and (GUCU)3 mainly bind the two central beta strands of the RRM1 and the linker of the RRM1 and RRM2 domains.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8mM CUGBP1ab U-15N, 13C; 25mM sodium phosphate, 50mM NaCl, 0.25mM NaN3, and 0.125mM EDTA at pH 5.8, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
20.6mM CUGBP1ab U-15N; 25mM sodium phosphate, 50mM NaCl, 0.25mM NaN3, and 0.125mM EDTA at pH 5.8, 100% D2O100% D2O
試料状態イオン強度: 25mM sodium phosphate, 50mM NaCl, 0.25mM NaN3, 0.125mM EDTA
pH: 5.8 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2.3Frank Delaglio Stephan Grzesiek, Guang Zhu, Geerten W. Vuister, John Pfeifer, and Ad Bax解析
Sparky3.112T. D. Goddard and D. G. Knellerデータ解析
ARIA2.0alphaMichael Habeck, Wolfgang Rieping,Jens Linge and Michael Nilges構造決定
ARIA2.0alphaMichael Habeck, Wolfgang Rieping,Jens Linge and Michael Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: The protein CUGBP1ab has total 187 residues (residues 1-187 of CUGBP1) including an N-terminus Histag-thrombin site (21 amino acids) and 20 amino acids in the C-terminus which is from the ...詳細: The protein CUGBP1ab has total 187 residues (residues 1-187 of CUGBP1) including an N-terminus Histag-thrombin site (21 amino acids) and 20 amino acids in the C-terminus which is from the plasmid. The molecular weight of the CUGBP1ab is 25.4 kDa. The structures are based on a total of 4228 restraints, 3776 are NOE-derived distance donstraints, 324 dihedral angle restraints,128 distance restraints from hydrogen bonds.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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