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- PDB-2dfk: Crystal structure of the CDC42-Collybistin II complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dfk
タイトルCrystal structure of the CDC42-Collybistin II complex
要素
  • cell division cycle 42 isoform 1
  • collybistin II
キーワードCELL CYCLE / DH domain / PH domain
機能・相同性
機能・相同性情報


CDC42 GTPase cycle / GABA receptor activation / NRAGE signals death through JNK / G alpha (12/13) signalling events / RHOQ GTPase cycle / GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process ...CDC42 GTPase cycle / GABA receptor activation / NRAGE signals death through JNK / G alpha (12/13) signalling events / RHOQ GTPase cycle / GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / postsynaptic specialization / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / organelle transport along microtubule / regulation of postsynaptic specialization assembly / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / host-mediated perturbation of viral process / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / establishment of Golgi localization / adherens junction organization / GTP-dependent protein binding / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / thioesterase binding / glycinergic synapse / regulation of lamellipodium assembly / regulation of stress fiber assembly / embryonic heart tube development / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / positive regulation of filopodium assembly / regulation of mitotic nuclear division / nuclear migration / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / Myogenesis / heart contraction / receptor clustering / establishment or maintenance of cell polarity / establishment of cell polarity / RHOJ GTPase cycle / Golgi organization / RHOQ GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / RHO GTPases activate PAKs / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / macrophage differentiation / RHOG GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / spindle midzone / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / substantia nigra development / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / guanyl-nucleotide exchange factor activity / actin filament organization / small monomeric GTPase / integrin-mediated signaling pathway / filopodium / GABA-ergic synapse / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / EGFR downregulation / RHO GTPases Activate Formins / MAPK6/MAPK4 signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to type II interferon / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / G beta:gamma signalling through CDC42 / endocytosis / mitotic spindle / ubiquitin protein ligase activity / apical part of cell / intracellular protein localization / cell-cell junction
類似検索 - 分子機能
Rho guanine nucleotide exchange factor 9, SH3 domain / Cdc42 / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / : / SOS1/NGEF-like PH domain / Variant SH3 domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily ...Rho guanine nucleotide exchange factor 9, SH3 domain / Cdc42 / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / : / SOS1/NGEF-like PH domain / Variant SH3 domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division control protein 42 homolog / Rho guanine nucleotide exchange factor 9
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Xiang, S. / Kim, E.Y. / Connelly, J.J. / Nassar, N. / Kirsch, J. / Winking, J. / Schwarz, G. / Schindelin, H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: The Crystal Structure of Cdc42 in Complex with Collybistin II, a Gephyrin-interacting Guanine Nucleotide Exchange Factor.
著者: Xiang, S. / Kim, E.Y. / Connelly, J.J. / Nassar, N. / Kirsch, J. / Winking, J. / Schwarz, G. / Schindelin, H.
履歴
登録2006年3月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: collybistin II
B: cell division cycle 42 isoform 1
C: collybistin II
D: cell division cycle 42 isoform 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,38612
ポリマ－139,6424
非ポリマー7458
水10,467581
1
A: collybistin II
B: cell division cycle 42 isoform 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,2857
ポリマ－69,8212
非ポリマー4645
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4010 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area29180 Å2
手法PISA
2
C: collybistin II
D: cell division cycle 42 isoform 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,1015
ポリマ－69,8212
非ポリマー2803
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3910 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area27060 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10920 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area53250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.957, 147.499, 167.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 collybistin II


分子量: 48254.941 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 10-411 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: PTYB12 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q9QX73
#2: タンパク質 cell division cycle 42 isoform 1 / GTP-binding protein / 25KD / CDC42


分子量: 21565.857 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET15B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P60953
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 581 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 8000, Potassium dihydrogen phosphate, NaCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K, pH 8.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1.1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年8月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. obs: 72590 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 39.2 Å2 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 22.5
反射 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.52 / % possible all: 83.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.1.24精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FOE

1foe


解像度: 2.15→47.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 4.593 / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.213 / ESU R Free: 0.184 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 3782 5 %RANDOM
Rwork0.18 ---
obs0.183 72076 98.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1 Å20 Å20 Å2
2--0.44 Å20 Å2
3----0.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→47.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9002 0 46 581 9629
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0229247
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.028336
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8331.95712448
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.981319465
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.63151088
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.21338
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0210114
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0120.021897
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2310.22029
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.240.29566
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.25644
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2120.2440
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2780.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2750.286
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1370.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.071.55460
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.04928850
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.32633787
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.524.53598
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.21 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.274 224
Rwork0.21 4417
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6897-0.01850.18671.67480.56391.34540.06670.0205-0.07-0.0065-0.05980.0363-0.1129-0.0004-0.00690.20390.011-0.01180.2419-0.00870.263940.820211.529720.8668
24.0656-0.50021.50463.8265-0.98895.4229-0.006-0.4153-0.26850.10840.19040.30770.2125-0.4546-0.18440.27380.14740.02140.24510.14730.120123.775322.6372-13.4878
30.6118-0.06180.10712.39470.47321.58950.04140.0909-0.0537-0.2885-0.0391-0.3384-0.0120.2851-0.00230.20890.03610.06620.28820.0020.29154.0935-0.15616.3448
40.8634-0.52370.40921.3443-0.51830.8136-0.0268-0.05160.01520.01770.0746-0.0451-0.02220.0392-0.04780.222-0.0257-0.00690.25440.04230.277848.7864-33.63336.9794
51.1471-0.0751-0.17651.7504-1.2235.58460.02570.1462-0.1767-0.18260.0022-0.08120.5534-0.0768-0.0280.2633-0.00580.01690.2459-0.04080.225547.339-37.7865-2.6298
61.61390.2304-0.0380.9730.10071.67390.02210.02640.04550.0174-0.06110.1028-0.0453-0.13640.0390.2305-0.01520.01320.2220.01710.267225.5993-38.672140.5404
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA43 - 24634 - 237
2X-RAY DIFFRACTION2AA247 - 401238 - 392
3X-RAY DIFFRACTION3BB1 - 1914 - 194
4X-RAY DIFFRACTION4CC51 - 24642 - 237
5X-RAY DIFFRACTION5CC247 - 397238 - 388
6X-RAY DIFFRACTION6DD-2 - 1911 - 194

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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