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- PDB-2cyu: NMR structure of a downhill folding protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cyu
タイトルNMR structure of a downhill folding protein
要素2-OXOGLUTARATE DEHYDROGENASE MULTIENZYME COMPLEX
キーワードTRANSFERASE / helix bundle / downhill folding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


L-lysine catabolic process to acetyl-CoA via saccharopine / dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase activity / oxoglutarate dehydrogenase complex / tricarboxylic acid cycle / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Dihydrolipoamide succinyltransferase / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) ...: / Dihydrolipoamide succinyltransferase / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex
類似検索 - 構成要素
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Munoz, V. / Sadqi, M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2006
タイトル: Atom-by-atom analysis of global downhill protein folding.
著者: Sadqi, M. / Fushman, D. / Munoz, V.
履歴
登録2005年7月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2-OXOGLUTARATE DEHYDROGENASE MULTIENZYME COMPLEX


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,4001
ポリマ－4,4001
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 300structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド 2-OXOGLUTARATE DEHYDROGENASE MULTIENZYME COMPLEX / Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2- oxoglutarate dehydrogenase complex


分子量: 4400.073 Da / 分子数: 1 / 断片: E3-BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in E coli.
参照: UniProt: P0AFG7, dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D COSY
1212D TOCSY
1312D NOESY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear techniques.

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試料調製

詳細内容: 90% H2O, 10% D2O, trace amounts of DSS for NMR calibration
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 0 / pH: 5.3 / 圧: ambient / 温度: 278 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.1Brukercollection
NMRPipesgi6xF. Delagio解析
NMRView5.0.4Bruce A. Johnsonデータ解析
XPLOR-NIH2.11精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE FIRST THREE RESIDUES OF OUR PROTEIN VARIANT ARE NOT STRUCTURED (NO DISTANCE RESTRAINTS). ACCORDINGLY, THE COORDINATES FOR THE N-TERMINAL NAPHTHYLALANINE ARE NOT SHOWN
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 300 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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