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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2cpb | ||||||
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タイトル | SOLUTION NMR STRUCTURES OF THE MAJOR COAT PROTEIN OF FILAMENTOUS BACTERIOPHAGE M13 SOLUBILIZED IN DODECYLPHOSPHOCHOLINE MICELLES, 25 LOWEST ENERGY STRUCTURES | ||||||
![]() | M13 MAJOR COAT PROTEIN | ||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / MAJOR COAT PROTEIN / BACTERIOPHAGE M13 / ASSEMBLY / MICELLE / MEMBRANE | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 溶液NMR / RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS, SIMULATED ANNEALING, THIS VERSION OF X-PLOR WAS EXTENDED FOR FLOATING CHIRALITY | ||||||
![]() | Papavoine, C.H.M. / Christiaans, B.E.C. / Folmer, R.H.A. / Konings, R.N.H. / Hilbers, C.W. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Solution structure of the M13 major coat protein in detergent micelles: a basis for a model of phage assembly involving specific residues. 著者: Papavoine, C.H. / Christiaans, B.E. / Folmer, R.H. / Konings, R.N. / Hilbers, C.W. #1: ![]() タイトル: Backbone Dynamics of the Major Coat Protein of Bacteriophage M13 in Detergent Micelles by 15N Nuclear Magnetic Resonance Relaxation Measurements Using the Model-Free Approach and ...タイトル: Backbone Dynamics of the Major Coat Protein of Bacteriophage M13 in Detergent Micelles by 15N Nuclear Magnetic Resonance Relaxation Measurements Using the Model-Free Approach and Reduced Spectral Density Mapping 著者: Papavoine, C.H. / Remerowski, M.L. / Horstink, L.M. / Konings, R.N. / Hilbers, C.W. / Van De Ven, F.J. #2: ![]() タイトル: NMR Studies of the Major Coat Protein of Bacteriophage M13. Structural Information of Gviiip in Dodecylphosphocholine Micelles 著者: Papavoine, C.H. / Aelen, J.M. / Konings, R.N. / Hilbers, C.W. / Van De Ven, F.J. #3: ![]() タイトル: Location of M13 Coat Protein in Sodium Dodecyl Sulfate Micelles as Determined by NMR 著者: Papavoine, C.H. / Konings, R.N. / Hilbers, C.W. / Van De Ven, F.J. #4: ![]() タイトル: Assignment of 1H, 15N, and Backbone 13C Resonances in Detergent-Solubilized M13 Coat Protein Via Multinuclear Multidimensional NMR: A Model for the Coat Protein Monomer 著者: Van De Ven, F.J. / Van Os, J.W. / Aelen, J.M. / Wymenga, S.S. / Remerowski, M.L. / Konings, R.N. / Hilbers, C.W. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 369.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 311.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 344 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 502.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 21.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 33.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5243.014 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 属: Inovirus / プラスミド: M13 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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NMR実験の詳細 | Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY ON 13C, 15N -LABELED M13 COAT PROTEIN SOLUBILIZED IN DEUTERATED DODECYLPHOSPHOCHOLINE MICELLES (CONCENTRATION COAT/DODPCHO = 1:200) |
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試料調製
詳細 | 内容: H2O |
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試料状態 | pH: 4.9 / 温度: 311 K |
結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター |
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解析
ソフトウェア |
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NMR software |
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精密化 | 手法: RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS, SIMULATED ANNEALING, THIS VERSION OF X-PLOR WAS EXTENDED FOR FLOATING CHIRALITY ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY, DISTANCE RESTRAINTS SMALLER THAN 0.5 A, DIHEDRAL VIOLATIONS SMALLER THAN 5 DEGREES 計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 25 |