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- PDB-2cm0: The PUB domain functions as a p97 binding module in human peptide... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cm0
タイトルThe PUB domain functions as a p97 binding module in human peptide N-glycanase.
要素PEPTIDE N-GLYCANASE HOMOLOG
キーワードTRANSFERASE / KINASE / PUG DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase / peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase activity / glycoprotein catabolic process / positive regulation of BMP signaling pathway / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / protein folding / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptide N glycanase, PAW domain / PAW domain superfamily / PNGase C-terminal domain, mannose-binding module PAW / PAW domain profile. / domain present in PNGases and other hypothetical proteins / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2190 / : / PUB domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain ...Peptide N glycanase, PAW domain / PAW domain superfamily / PNGase C-terminal domain, mannose-binding module PAW / PAW domain profile. / domain present in PNGases and other hypothetical proteins / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2190 / : / PUB domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Transglutaminase-like superfamily / Transglutaminase/protease-like homologues / Transglutaminase-like / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Galactose-binding-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Peptide-N(4)-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase / Peptide-N(4)-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Allen, M.D. / Buchberger, A. / Bycroft, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: The Pub Domain Functions as a P97 Binding Module in Human Peptide N-Glycanase.
著者: Allen, M.D. / Buchberger, A. / Bycroft, M.
履歴
登録2006年5月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEPTIDE N-GLYCANASE HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1003
ポリマ－10,9151
非ポリマー1842
水1,78399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)73.987, 73.987, 32.994
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 PEPTIDE N-GLYCANASE HOMOLOG / P97


分子量: 10915.451 Da / 分子数: 1 / 断片: PUG DOMAIN, RESIDUES 8-106 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q9BVR8, UniProt: Q96IV0*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 38 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 47 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 38 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 47 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TYR 48 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化pH: 9.2 / 詳細: 50% PEG 400, 0.1M CHES, PH 9.5, 0.2M NACL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器日付: 2006年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→24.48 Å / Num. obs: 8005 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.28 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CCQ

2ccq


解像度: 1.9→25 Å / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2231 410 4.9 %RANDOM
Rwork0.1851 ---
obs0.1851 7998 96.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: DENSITY MODIFICATION / Bsol: 75.5379 Å2 / ksol: 0.407888 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.279 Å2-1.886 Å20 Å2
2---2.279 Å20 Å2
3---4.559 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数766 0 11 99 876
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.247
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4BME.PAR
X-RAY DIFFRACTION5PEG.PAR

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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