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- PDB-2clu: Recombinant human H ferritin, K86Q and E107D mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2clu
タイトルRecombinant human H ferritin, K86Q and E107D mutant
要素FERRITIN HEAVY CHAIN
キーワードOXIDOREDUCTASE / APOFERRITIN / FERROXIDASE / DI-IRON NON-HEME PROTEIN / IRON STORAGE
機能・相同性
機能・相同性情報


iron ion sequestering activity / ferritin complex / Scavenging by Class A Receptors / negative regulation of ferroptosis / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / autolysosome / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / ferric iron binding ...iron ion sequestering activity / ferritin complex / Scavenging by Class A Receptors / negative regulation of ferroptosis / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / autolysosome / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / ferric iron binding / autophagosome / iron ion transport / Iron uptake and transport / ferrous iron binding / tertiary granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / intracellular iron ion homeostasis / immune response / iron ion binding / negative regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ferritin iron-binding regions signature 1. / Ferritin iron-binding regions signature 2. / Ferritin, conserved site / Ferritin, core subunit, four-helix bundle / Ferritin / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain ...Ferritin iron-binding regions signature 1. / Ferritin iron-binding regions signature 2. / Ferritin, conserved site / Ferritin, core subunit, four-helix bundle / Ferritin / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ferritin heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Toussaint, L. / Crichton, R.R. / Declercq, J.P.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: High-Resolution X-Ray Structures of Human Apoferritin H-Chain Mutants Correlated with Their Activity and Metal-Binding Sites.
著者: Toussaint, L. / Bertrand, L. / Hue, L. / Crichton, R.R. / Declercq, J.P.
履歴
登録2006年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FERRITIN HEAVY CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4785
ポリマ－21,2411
非ポリマー2384
水2,792155
1
A: FERRITIN HEAVY CHAIN
ヘテロ分子
x 24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)515,478120
ポリマ－509,77424
非ポリマー5,70496
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555z,-x,-y1
crystal symmetry operation12_555-y,-z,x1
crystal symmetry operation22_555z,-y,x1
crystal symmetry operation17_555x,z,-y1
crystal symmetry operation20_555x,-z,y1
crystal symmetry operation16_555-y,x,z1
crystal symmetry operation21_555z,y,-x1
crystal symmetry operation14_555-y,-x,-z1
crystal symmetry operation15_555y,-x,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation23_555-z,y,x1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation19_555-x,-z,-y1
crystal symmetry operation10_555-y,z,-x1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation8_555-z,x,-y1
crystal symmetry operation11_555y,-z,-x1
crystal symmetry operation7_555-z,-x,y1
crystal symmetry operation13_555y,x,-z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation18_555-x,z,y1
crystal symmetry operation24_555-z,-y,-x1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)180.970, 180.970, 180.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number209
Space group name H-MF432
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-210-

CA

21A-211-

CA

31A-2152-

HOH

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要素

#1: タンパク質 FERRITIN HEAVY CHAIN / RECOMBINANT HUMAN H APOFERRITIN / FERRITIN H SUBUNIT / PROLIFERATION-INDUCING GENE 15 PROTEIN


分子量: 21240.578 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): M5219 / 参照: UniProt: P02794, ferroxidase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 155 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細STORES IRON IN A SOLUBLE, NONTOXIC, READILY AVAILABLE FORM ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 86 TO ...STORES IRON IN A SOLUBLE, NONTOXIC, READILY AVAILABLE FORM ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 86 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 107 TO ASP
配列の詳細MUTATION K86Q, E107D

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.5 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: HANGING DROP. RESERVOIR: MPD 5% CACL2 4.7 MM, TRIS 50 MM PH 8.5. DROP: 1 UL PROTEIN (22 MG/ML) AND 1 UL RESERVOIR

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.979661
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月19日
詳細: TWO CRYSTALS MONOCHROMATOR BETWEEN TWO CYLINDRICAL PARABOLIC MIRRORS
放射モノクロメーター: FIRST CRYSTAL FLAT AND N2 COOLED. SECOND CRYSTAL SAGITTALY BENT.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979661 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→45.24 Å / Num. obs: 15349 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 20.9 % / Biso Wilson estimate: 36.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 33
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 21.3 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 7.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CHI

2chi


解像度: 2.1→104.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 4.046 / SU ML: 0.109 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.171 / ESU R Free: 0.173 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 767 5 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.187 14598 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→104.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1412 0 9 155 1576
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0211446
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4261.9451947
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3995171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.58525.18183
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.83115261
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.428157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2204
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021115
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.2631
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.2996
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1860.2134
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2150.252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1790.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1631.5896
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.77221366
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2263643
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7294.5581
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.254 52
Rwork0.192 1065

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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