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万見
- PDB-2cjs: Structural Basis for a Munc13-1 Homodimer - Munc13-1 - RIM Hetero... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cjs
タイトルStructural Basis for a Munc13-1 Homodimer - Munc13-1 - RIM Heterodimer Switch: C2-domains as Versatile Protein-Protein Interaction Modules
要素
  • REGULATING SYNAPTIC MEMBRANE EXOCYTOSIS PROTEIN 2
  • UNC-13 HOMOLOG A
キーワードEXOCYTOSIS / NEUROTRANSMITTER TRANSPORT / ZINC FINGER / SYNAPTOSOME / PHORBOL-ESTER BINDING / NEUROTRANSMITTER RELEASE / METAL-BINDING / PROTEIN- PROTEIN INTERACTIONS / RIM / MUNC13 / SYNAPSE / TRANSPORT / C2 DOMAINS
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of calcium-dependent activation of synaptic vesicle fusion / structural constituent of presynaptic active zone / dense core granule priming / neuronal dense core vesicle exocytosis / diacylglycerol binding / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / spontaneous neurotransmitter secretion / synaptic vesicle docking / regulation of synaptic vesicle priming / synaptic vesicle maturation ...regulation of calcium-dependent activation of synaptic vesicle fusion / structural constituent of presynaptic active zone / dense core granule priming / neuronal dense core vesicle exocytosis / diacylglycerol binding / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / spontaneous neurotransmitter secretion / synaptic vesicle docking / regulation of synaptic vesicle priming / synaptic vesicle maturation / inhibitory synapse / presynaptic active zone cytoplasmic component / regulation of exocytosis / photoreceptor ribbon synapse / positive regulation of synaptic plasticity / calcium-ion regulated exocytosis / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of dendrite extension / neurotransmitter secretion / innervation / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / syntaxin binding / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / syntaxin-1 binding / insulin secretion / positive regulation of neurotransmitter secretion / Golgi-associated vesicle / synaptic vesicle priming / spectrin binding / neuromuscular junction development / regulation of synaptic vesicle exocytosis / exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / presynaptic active zone / excitatory synapse / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / amyloid-beta metabolic process / calyx of Held / SNARE binding / regulation of membrane potential / GABA-ergic synapse / cell projection / synaptic transmission, glutamatergic / establishment of localization in cell / intracellular protein transport / synaptic membrane / terminal bouton / neuromuscular junction / phospholipid binding / small GTPase binding / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / long-term synaptic potentiation / synaptic vesicle membrane / presynapse / presynaptic membrane / protein-macromolecule adaptor activity / transmembrane transporter binding / cell differentiation / calmodulin binding / protein domain specific binding / axon / synapse / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / protein-containing complex / zinc ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #120 / : / RIM2-alpha zinc finger / Rim-like / Mammalian uncoordinated homology 13, domain 2 / Protein Unc-13 / Protein Unc-13, C2B domain / Munc13-homology domain 2 (MHD2) profile. / MUN domain / Munc13 homology 1 ...Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #120 / : / RIM2-alpha zinc finger / Rim-like / Mammalian uncoordinated homology 13, domain 2 / Protein Unc-13 / Protein Unc-13, C2B domain / Munc13-homology domain 2 (MHD2) profile. / MUN domain / Munc13 homology 1 / MUN domain / Munc13-homology domain 1 (MHD1) profile. / Domain of Unknown Function (DUF1041) / Rab-binding domain / Rab-binding domain profile. / Zinc finger, FYVE-related / Zinc finger FYVE/FYVE-related type profile. / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C2 domain / C2 domain profile. / C1-like domain superfamily / C2 domain superfamily / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein unc-13 homolog A / Regulating synaptic membrane exocytosis protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Lu, J. / Machius, M. / Dulubova, I. / Dai, H. / Sudhof, T.C. / Tomchick, D.R. / Rizo, J.
引用
ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2006
タイトル: Structural Basis for a Munc13-1 Homodimer to Munc13-1/Rim Heterodimer Switch.
著者: Lu, J. / Machius, M. / Dulubova, I. / Dai, H. / Sudhof, T.C. / Tomchick, D.R. / Rizo, J.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2005
タイトル: A Munc13-Rim-Rab3 Tripartite Complex: From Priming to Plasticity
著者: Dulubova, I. / Lou, X. / Lu, J. / Huryeva, I. / Alam, A. / Schneggenburger, R. / Sudhof, T.T. / Rizo, J.
履歴
登録2006年4月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22013年1月30日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
改定 1.32019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UNC-13 HOMOLOG A
B: UNC-13 HOMOLOG A
C: REGULATING SYNAPTIC MEMBRANE EXOCYTOSIS PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,00516
ポリマ－44,0113
非ポリマー99413
水6,125340
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7400 Å2
ΔGint-11.6 kcal/mol
Surface area19300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.248, 93.534, 113.128
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 UNC-13 HOMOLOG A / MUNC13-1


分子量: 18570.021 Da / 分子数: 2 / 断片: C2A DOMAIN, RESIDUES 2-150 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE RECOMBINANT PROTEIN CONTAINS RESIDUES 2-150 OF MUNC13-1 AND VECTOR-DERIVED SEQUENCES, GSPGISGGGGGIL- AT THE N-TERMINUS AND -KLNSS AT THE C- TERMINUS
由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PGEX-KG / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q62768
#2: タンパク質 REGULATING SYNAPTIC MEMBRANE EXOCYTOSIS PROTEIN 2 / RIM2ALPHA / RAB3-INTERACTING MOLECULE 2 / RIM 2


分子量: 6870.929 Da / 分子数: 1 / 断片: ZINC-FINGER DOMAIN, RESIDUES 83-142 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE RECOMBINANT PROTEIN CONTAINS RESIDUES 83-142 AND TWO VECTOR-DERIVED AMINO ACID RESIDUES, GS-, AT THE N TERMINUS
由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PGEX-KT / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9JIS1

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非ポリマー , 4種, 353分子

#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 340 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細PLAYS A ROLE IN VESICLE MATURATION DURING EXOCYTOSIS AS A TARGET OF THE DIACYLGLYCEROL SECOND ...PLAYS A ROLE IN VESICLE MATURATION DURING EXOCYTOSIS AS A TARGET OF THE DIACYLGLYCEROL SECOND MESSENGER PATHWAY. RAB EFFECTOR INVOLVED IN EXOCYTOSIS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 32 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 32 TO GLU
配列の詳細THE RECOMBINANT PROTEIN CONTAINS RESIDUES 2-150 OF MUNC13- 1 AND VECTOR-DERIVED SEQUENCES, ...THE RECOMBINANT PROTEIN CONTAINS RESIDUES 2-150 OF MUNC13- 1 AND VECTOR-DERIVED SEQUENCES, GSPGISGGGGGIL- AT THE N-TERMINUS AND -KLNSS AT THE C-TERMINUS AS WELL AS RESIDUES 83-142 OF RIM2S AND TWO VECTOR-DERIVED AMINO ACID RESIDUES, GS-, AT THE N TERMINUS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.3 %
解説: FOR MOLECULAR REPLACEMENT, INITIAL MODEL COORDINATES WERE OBTAINED BY MODIFYING THE COORDINATES OF THE RAT MUNC13-1 C2B-DOMAIN DERIVED FROM OUR UNPUBLISHED RESULTS.
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: VAPOR DIFFUSION; HANGING DROP; PROTEIN: 10 MG/ML MUNC13-1/RIM2ALPHA IN 30 MM TRIS, 150 MM NACL AND 1 MM TCEP, PH 7.4); RESERVOIR: 0.3 M AMMONIUM TARTRATE (PH 7.0); DROP: 1 MICROLITER PROTEIN ...詳細: VAPOR DIFFUSION; HANGING DROP; PROTEIN: 10 MG/ML MUNC13-1/RIM2ALPHA IN 30 MM TRIS, 150 MM NACL AND 1 MM TCEP, PH 7.4); RESERVOIR: 0.3 M AMMONIUM TARTRATE (PH 7.0); DROP: 1 MICROLITER PROTEIN PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR; TEMPERATURE: 20 DEGREES CELSIUS; CRYSTALS APPEARED OVERNIGHT AND GREW TO A FINAL SIZE OF ABOUT 0.06 MM X 0.06 MM X 0.25 MM WITHIN 4 DAYS.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.987
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→37.57 Å / Num. obs: 51718 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 36.1
反射 シェル解像度: 1.78→1.81 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.7 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.78→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 4.227 / SU ML: 0.073 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.099 / ESU R Free: 0.105 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 1593 3.1 %RANDOM
Rwork0.175 ---
obs0.176 50187 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.38 Å20 Å20 Å2
2--0.82 Å20 Å2
3---0.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2949 0 58 340 3347
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0223274
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7521.9574448
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5285418
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.1824.797148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.48815583
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5351519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1330.2486
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022477
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.21410
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.22203
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1650.2300
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2060.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1820.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3391.52043
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.98223225
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.89331432
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4314.51217
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.78→1.83 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 115 -
Rwork0.254 3657 -
obs--99.84 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.99450.1941-0.71190.61990.02030.60050.05090.06730.1318-0.00650.0218-0.0077-0.05660.0115-0.0727-0.0340.01370.0025-0.07510.015-0.07591.02559.726716.3308
22.74010.19650.48031.1463-0.44661.9257-0.1257-0.5054-0.11160.20740.01550.0505-0.21750.0980.1102-0.02860.03010.0231-0.00310.0658-0.0845-1.4323-5.210340.8278
33.9974-0.5867-0.421.3445-0.21780.4962-0.0158-0.0097-0.11390.04130.01270.1452-0.005-0.04330.0031-0.06020.00710.0138-0.04610.0063-0.0313-18.32385.056422.9495
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-10 - 154
2X-RAY DIFFRACTION2B-2 - 155
3X-RAY DIFFRACTION3C89 - 142

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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