[日本語] English
万見
- PDB-2ccj: Crystal structure of S. aureus thymidylate kinase complexed with ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ccj
タイトルCrystal structure of S. aureus thymidylate kinase complexed with thymidine monophosphate
要素THYMIDYLATE KINASE
キーワードTRANSFERASE / KINASE / NUCLEOTIDE BIOSYNTHESIS / TMP-BINDING / ATP-BINDING / THYMIDYLATE KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


dUDP biosynthetic process / dTMP kinase / thymidylate kinase activity / dTDP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / phosphorylation / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymidylate kinase, conserved site / Thymidylate kinase signature. / Thymidylate kinase / Thymidylate kinase-like domain / Thymidylate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THYMIDINE-5'-PHOSPHATE / Thymidylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種STAPHYLOCOCCUS AUREUS (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Kotaka, M. / Dhaliwal, B. / Ren, J. / Nichols, C.E. / Angell, R. / Lockyer, M. / Hawkins, A.R. / Stammers, D.K.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2006
タイトル: Structures of S. Aureus Thymidylate Kinase Reveal an Atypical Active Site Configuration and an Intermediate Conformational State Upon Substrate Binding
著者: Kotaka, M. / Dhaliwal, B. / Ren, J. / Nichols, C.E. / Angell, R. / Lockyer, M. / Hawkins, A.R. / Stammers, D.K.
履歴
登録2006年1月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: THYMIDYLATE KINASE
B: THYMIDYLATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,23913
ポリマ－46,9092
非ポリマー1,33011
水7,440413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)45.740, 90.130, 50.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.50, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.13987, 0.24966, 0.95818), (0.21211, -0.93767, 0.27528), (0.96719, 0.24174, 0.0782)
ベクター: -119.45665, 56.39147, 92.96692)

-
要素

#1: タンパク質 THYMIDYLATE KINASE / DTMP KINASE


分子量: 23454.586 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) STAPHYLOCOCCUS AUREUS (黄色ブドウ球菌)
プラスミド: PET3A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P65248, dTMP kinase
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-TMP / THYMIDINE-5'-PHOSPHATE / TMP


分子量: 322.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N2O8P
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 413 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.98 %
結晶化pH: 7.2 / 詳細: 1M LICL, 0.1M NA CACODYLATE PH 7.2, 18% PEG 6000

-
データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年2月7日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→30 Å / Num. obs: 43797 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 21.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 43.9
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 7.1 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CCG

2ccg


解像度: 1.7→20.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 745568.57 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 2190 5 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs0.182 43780 99.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.4638 Å2 / ksol: 0.365152 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.34 Å20 Å25.65 Å2
2---4.86 Å20 Å2
3---2.52 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3139 0 80 413 3632
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.97
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.794
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.536
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.196
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.5310
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 387 5.3 %
Rwork0.224 6908 -
obs--99.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る