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万見
- PDB-2c7s: Crystal structure of human protein tyrosine phosphatase kappa at ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c7s
タイトルCrystal structure of human protein tyrosine phosphatase kappa at 1.95A resolution
要素RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE KAPPA
キーワードHYDROLASE / RECEPTOR TYPE TYROSINE PHOSPHATASE KAPPA / PTPRK / GLYCOPROTEIN / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN / PROTEIN PHOSPHATASE / RECEPTOR / TRANSMEMBRANE
機能・相同性
機能・相同性情報


gamma-catenin binding / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / leading edge membrane / focal adhesion assembly / protein localization to cell surface / negative regulation of cell cycle / negative regulation of keratinocyte proliferation / protein dephosphorylation / negative regulation of cell migration / protein-tyrosine-phosphatase ...gamma-catenin binding / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / leading edge membrane / focal adhesion assembly / protein localization to cell surface / negative regulation of cell cycle / negative regulation of keratinocyte proliferation / protein dephosphorylation / negative regulation of cell migration / protein-tyrosine-phosphatase / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / protein tyrosine phosphatase activity / adherens junction / EGFR downregulation / beta-catenin binding / cellular response to reactive oxygen species / cellular response to UV / cell-cell junction / cell migration / cell junction / cell adhesion / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / cell surface / signal transduction / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
MAM domain signature. / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Immunoglobulin I-set ...MAM domain signature. / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase kappa
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Debreczeni, J.E. / Ugochukwu, E. / Eswaran, J. / Barr, A. / Das, S. / Burgess, N. / Gileadi, O. / Longman, E. / von Delft, F. / Knapp, S. ...Debreczeni, J.E. / Ugochukwu, E. / Eswaran, J. / Barr, A. / Das, S. / Burgess, N. / Gileadi, O. / Longman, E. / von Delft, F. / Knapp, S. / Sundstron, M. / Arrowsmith, C. / Weigelt, J. / Edwards, A.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2006
タイトル: The crystal structure of human receptor protein tyrosine phosphatase kappa phosphatase domain 1.
著者: Eswaran, J. / Debreczeni, J.E. / Longman, E. / Barr, A.J. / Knapp, S.
履歴
登録2005年11月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年1月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32018年2月28日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / entity_src_gen / struct
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _struct.title
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE KAPPA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1252
ポリマ－36,0661
非ポリマー591
水2,486138
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)91.373, 91.373, 108.415
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2066-

HOH

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要素

#1: タンパク質 RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE KAPPA / HUMAN PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE KAPPA / PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE KAPPA / R-PTP-KAPPA


分子量: 36065.691 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 865-1154 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15262, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細REGULATES PROCESSES INVOLVING CELL CONTACT AND ADHESION SUCH AS GROWTH CONTROL, TUMOR INVASION, AND METASTASIS
配列の詳細M865 CLONING ARTIFACT, PART OF HIS-TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: SITTING DROP, 0.2M NANO3, 20% PEG3350, 10% ETHYLENE GLYCOL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.978978
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月19日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→52 Å / Num. obs: 32866 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 11.14
反射 シェル解像度: 1.95→2.05 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.29 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 87.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1RPM

1rpm


解像度: 1.95→69.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 6.609 / SU ML: 0.095 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.136 / ESU R Free: 0.123 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 1635 5 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.201 31191 96.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.59 Å20 Å20 Å2
2--0.59 Å20 Å2
3----1.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→69.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2299 0 4 138 2441
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222371
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021588
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2021.9383222
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8643.0013849
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2555291
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.47923.628113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.93115384
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4651516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2347
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022660
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02502
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1890.2439
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1920.21619
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.21135
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0820.21211
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1420.2120
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.170.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.290.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.150.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6241.51517
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.99722343
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.39731025
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0424.5877
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.329 85
Rwork0.276 1982
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 35.426 Å / Origin y: 21.293 Å / Origin z: 34.941 Å
111213212223313233
T-0.1057 Å2-0.0105 Å20.0013 Å2--0.1199 Å20.0175 Å2---0.2326 Å2
L2.0365 °2-1.1337 °2-1.4595 °2-2.5095 °22.1641 °2--4.106 °2
S0.1985 Å °0.0793 Å °0.0318 Å °-0.2263 Å °-0.0454 Å °-0.0419 Å °-0.1569 Å °0.0409 Å °-0.1531 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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