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万見
- PDB-2a3k: Crystal Structure of the Human Protein Tyrosine Phosphatase, PTPN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a3k
タイトルCrystal Structure of the Human Protein Tyrosine Phosphatase, PTPN7 (HePTP, Hematopoietic Protein Tyrosine Phosphatase)
要素protein tyrosine phosphatase, non-receptor type 7, isoform 1プロテインチロシンホスファターゼ
キーワードSIGNALING PROTEIN / PTPN7 / PHOSPHATASE (ホスファターゼ) / HYDROLASE (加水分解酵素) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


Interleukin-37 signaling / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / protein dephosphorylation / プロテインチロシンホスファターゼ / protein tyrosine phosphatase activity / cytoplasmic side of plasma membrane / 紡錘体 / Negative regulation of MAPK pathway / microtubule cytoskeleton / 分裂促進因子活性化タンパク質キナーゼ ...Interleukin-37 signaling / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / protein dephosphorylation / プロテインチロシンホスファターゼ / protein tyrosine phosphatase activity / cytoplasmic side of plasma membrane / 紡錘体 / Negative regulation of MAPK pathway / microtubule cytoskeleton / 分裂促進因子活性化タンパク質キナーゼ / 核質 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, KIM-containing / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. ...Protein-tyrosine phosphatase, KIM-containing / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / : / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Barr, A. / Turnbull, A.P. / Das, S. / Eswaran, J. / Debreczeni, J.E. / Longmann, E. / Smee, C. / Burgess, N. / Gileadi, O. / Sundstrom, M. ...Barr, A. / Turnbull, A.P. / Das, S. / Eswaran, J. / Debreczeni, J.E. / Longmann, E. / Smee, C. / Burgess, N. / Gileadi, O. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / von Delft, F. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2006
タイトル: The crystal structure of human receptor protein tyrosine phosphatase kappa phosphatase domain 1.
著者: Eswaran, J. / Debreczeni, J.E. / Longman, E. / Barr, A.J. / Knapp, S.
履歴
登録2005年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: protein tyrosine phosphatase, non-receptor type 7, isoform 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1575
ポリマ－33,7771
非ポリマー3804
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.125, 80.968, 100.392
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 protein tyrosine phosphatase, non-receptor type 7, isoform 1 / プロテインチロシンホスファターゼ


分子量: 33777.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN7 / プラスミド: PNIC SGC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: GenBank: 18375658, UniProt: P35236*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-HCl, 2.0M ammonium dihydrogen phosphate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9207 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月10日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9207 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→50 Å / Num. all: 10833 / Num. obs: 10833 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.128
反射 シェル解像度: 2.55→2.64 Å / Rmerge(I) obs: 0.48 / % possible all: 96.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JLN

1jln


解像度: 2.55→42.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 23.061 / SU ML: 0.254 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.66 / ESU R Free: 0.327 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27466 522 4.8 %RANDOM
Rwork0.21897 ---
all0.22184 10366 --
obs0.22184 10366 99.23 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.008 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.02 Å20 Å20 Å2
2--0.15 Å20 Å2
3---3.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→42.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2134 0 20 32 2186
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222205
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.271.9653008
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5125268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.51923.7100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.27615343
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0211515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2329
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021691
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.2954
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.21483
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1630.275
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1750.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2380.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4571.51395
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.81722202
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2073923
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9134.5806
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.614 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 42 -
Rwork0.261 698 -
obs--93.08 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.5937 Å / Origin y: -20.2486 Å / Origin z: -20.5802 Å
111213212223313233
T-0.0627 Å20.0142 Å2-0.012 Å2--0.0602 Å2-0.0121 Å2---0.033 Å2
L0.9888 °20.2251 °2-0.4369 °2-1.1878 °2-1.0577 °2--2.5728 °2
S-0.0333 Å °0.1676 Å °0.0885 Å °-0.2605 Å °0.0314 Å °0.0195 Å °0.1906 Å °0.0944 Å °0.0019 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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