[日本語] English
- PDB-2c74: 14-3-3 Protein Eta (Human) Complexed to Peptide -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c74
タイトル14-3-3 Protein Eta (Human) Complexed to Peptide
要素
  • 14-3-3 PROTEIN ETA
  • CONSENSUS PEPTIDE MODE 1 FOR 14-3-3 PROTEINS
キーワードSIGNALING PROTEIN/PEPTIDE / SIGNALING PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX / 14-3-3 / PHOSPHOSERINE / PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


glucocorticoid catabolic process / cerebellar granule cell to Purkinje cell synapse / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / negative regulation of dendrite morphogenesis / nuclear glucocorticoid receptor binding / membrane depolarization during action potential / regulation of neuron differentiation / intercalated disc / sodium channel regulator activity / Activation of BAD and translocation to mitochondria ...glucocorticoid catabolic process / cerebellar granule cell to Purkinje cell synapse / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / negative regulation of dendrite morphogenesis / nuclear glucocorticoid receptor binding / membrane depolarization during action potential / regulation of neuron differentiation / intercalated disc / sodium channel regulator activity / Activation of BAD and translocation to mitochondria / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / regulation of sodium ion transport / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / insulin-like growth factor receptor binding / substantia nigra development / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / intracellular protein transport / regulation of synaptic plasticity / intracellular protein localization / presynapse / actin binding / transmembrane transporter binding / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / signal transduction / mitochondrion / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / 14-3-3 protein eta
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Elkins, J.M. / Yang, X. / Smee, C.E.A. / Johansson, C. / Sundstrom, M. / Edwards, A. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C. / Doyle, D.A.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / : 2006
タイトル: Structural basis for protein-protein interactions in the 14-3-3 protein family.
著者: Yang, X. / Lee, W.H. / Sobott, F. / Papagrigoriou, E. / Robinson, C.V. / Grossmann, J.G. / Sundstrom, M. / Doyle, D.A. / Elkins, J.M.
履歴
登録2005年11月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22018年1月31日Group: Database references / Source and taxonomy / カテゴリ: citation / entity_src_gen
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
改定 1.32019年10月9日Group: Data collection / Derived calculations / Other / カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42020年7月29日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / カテゴリ: pdbx_entity_src_syn / struct_site
Item: _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 PROTEIN ETA
B: 14-3-3 PROTEIN ETA
P: CONSENSUS PEPTIDE MODE 1 FOR 14-3-3 PROTEINS
Q: CONSENSUS PEPTIDE MODE 1 FOR 14-3-3 PROTEINS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,7765
ポリマ-58,5844
非ポリマー1921
543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3540 Å2
ΔGint-23.04 kcal/mol
Surface area22790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.731, 75.360, 113.529
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12P
22Q

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1112A3 - 237
2112B3 - 237
1121P1 - 7
2121Q1 - 7

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.17433, -0.05026, 0.9834), (-0.06468, -0.99596, -0.06236), (0.98256, -0.07448, 0.17037)
ベクター: -28.01764, -8.79856, 23.09445)
詳細THE PROTEIN IS DIMERIC (CHAINS A,B) BUT SINCE EACH COMPONENT OF THIS DIMER IS IN COMPLEX WITH A PEPTIDE (CHAINSP,Q), THE ENTRY IS MARKED AS TETRAMERIC.

-
要素

#1: タンパク質 14-3-3 PROTEIN ETA / PROTEIN AS1


分子量: 28338.797 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
解説: THE MAMMALIAN GENE COLLECTION, I.M.A.G.E. CONSORTIUM CLONEID 3543571
プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q04917
#2: タンパク質・ペプチド CONSENSUS PEPTIDE MODE 1 FOR 14-3-3 PROTEINS


分子量: 952.975 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: PHOSPHOSERINE AT RESIDUE P 5, Q 5 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C6H8O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
構成要素の詳細INVOLVED IN THE REGULATION OF SIGNALING PATHWAYS.
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.66 %
結晶化pH: 5.6 / 詳細: 0.1M CITRATE PH 5.6, 20% ISOPROPANOL, 20% PEG4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9789
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→38.9 Å / Num. obs: 18419 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BQ0
解像度: 2.7→62.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 26.783 / SU ML: 0.257 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.7 / ESU R Free: 0.368 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.291 935 5.1 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs0.224 17445 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 53.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.99 Å20 Å20 Å2
2---2.19 Å20 Å2
3---4.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→62.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3659 0 10 3 3672
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0223720
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023372
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3911.9725041
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.85537762
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7775475
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.27124.819166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.33915.048629
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0681522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2578
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024187
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02735
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.2910
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1670.23088
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1860.21909
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.22290
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1640.248
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1650.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2280.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2320.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5881.52454
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.98723791
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.44331447
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3464.51250
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1A1389tight positional0.050.05
2P59tight positional0.030.05
1A1974medium positional0.30.5
1A1389tight thermal0.090.5
2P59tight thermal0.160.5
1A1974medium thermal0.412
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.4 75
Rwork0.334 1246
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0082-0.8482-0.80921.25820.34651.78850.1435-0.104-0.30610.0304-0.115-0.08450.16370.1126-0.02860.0733-0.05740.0046-0.06850.0078-0.0761-11.181-22.8918.113
21.2214-0.09970.23122.3750.1461.62270.0479-0.15110.1999-0.1307-0.0967-0.3324-0.2412-0.0050.04890.01770.00640.1097-0.0510.0118-0.0142-17.19314.04815.192
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 236
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 235

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る