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万見
- PDB-2c4j: Human glutathione-S-transferase M2-2 T210S mutant in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c4j
タイトルHuman glutathione-S-transferase M2-2 T210S mutant in complex with glutathione-styrene oxide conjugate
要素GLUTATHIONE S-TRANSFERASE MU 2
キーワードTRANSFERASE / GLUTATHIONE / GLUTATHIONE TRANSFERASE / M2-2 / MULTIGENE FAMILY
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrobenzene metabolic process / cellular detoxification of nitrogen compound / hepoxilin biosynthetic process / glutathione binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / linoleic acid metabolic process / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / relaxation of cardiac muscle / cellular response to caffeine ...nitrobenzene metabolic process / cellular detoxification of nitrogen compound / hepoxilin biosynthetic process / glutathione binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / linoleic acid metabolic process / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / relaxation of cardiac muscle / cellular response to caffeine / glutathione transferase / glutathione transferase activity / xenobiotic catabolic process / calcium channel inhibitor activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / fatty acid binding / sarcoplasmic reticulum / glutathione metabolic process / transmembrane transporter binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, Mu class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, Mu class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GSO / Glutathione S-transferase Mu 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Tars, K. / Andersson, M. / Ivarsson, Y. / Olin, B. / Mannervik, B.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2006
タイトル: Alternative Mutations of a Positively Selected Residue Elicit Gain or Loss of Functionalities in Enzyme Evolution.
著者: Norrgard, M.A. / Ivarsson, Y. / Tars, K. / Mannervik, B.
履歴
登録2005年10月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE MU 2
B: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE MU 2
C: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE MU 2
D: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE MU 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,7608
ポリマ－103,0514
非ポリマー1,7104
水17,330962
1
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE MU 2
B: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE MU 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,3804
ポリマ－51,5252
非ポリマー8552
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE MU 2
D: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE MU 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,3804
ポリマ－51,5252
非ポリマー8552
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)62.176, 67.768, 115.705
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.06, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.852781, 0.438924, -0.283036), (0.440416, 0.31309, -0.841432), (-0.280709, -0.842212, -0.460307)23.65083, 84.65993, 144.58746
2given(-0.025996, -0.680145, -0.732616), (0.067082, -0.732399, 0.677563), (-0.997409, -0.031531, 0.064665)40.44772, 9.09136, 100.51621
3given(-0.106819, 0.337401, 0.935281), (-0.605151, -0.768432, 0.208096), (0.788912, -0.543758, 0.286262)-33.81146, 22.68296, 78.29236

-
要素

#1: タンパク質
GLUTATHIONE S-TRANSFERASE MU 2 / GLUTATHIONE TRANSFERASE M2-1 / GSTM2-2 / GST CLASS-MU 2


分子量: 25762.627 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P28161, glutathione transferase
#2: 化合物
ChemComp-GSO / L-GAMMA-GLUTAMYL-S-[(2S)-2-HYDROXY-2-PHENYLETHYL]-L-CYSTEINYLGLYCINE


分子量: 427.472 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H25N3O7S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 962 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CONJUGATES REDUCED GLUTATHIONE TO A LARGE NUMBER OF EXOGENOUS AND ENDOGENOUS HYDROPHOBIC ...CONJUGATES REDUCED GLUTATHIONE TO A LARGE NUMBER OF EXOGENOUS AND ENDOGENOUS HYDROPHOBIC ELECTROPHILES. ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 209 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, THR 209 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, THR 209 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, THR 209 TO SER
配列の詳細RESIDUE THR 210 IS MUTATED TO SERINE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.92 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: HANGING DROP VAPOUR TECHNIQUE. 5 MICRLITRES OF PROTEIN AT 10MG/ML IN 20 MM TRIS-HCL, PH 8.0 WERE MIXED WITH 5 MICROLITRES OF RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 100 MM TRIS-HCL, PH 7.8, 2MM DTT, ...詳細: HANGING DROP VAPOUR TECHNIQUE. 5 MICRLITRES OF PROTEIN AT 10MG/ML IN 20 MM TRIS-HCL, PH 8.0 WERE MIXED WITH 5 MICROLITRES OF RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 100 MM TRIS-HCL, PH 7.8, 2MM DTT, 25% PEG 4000 AND 1 MICROLITRE OF 20MM GLUTATHIONE CONJUGATE WITH STYRENE OXIDE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.93
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→30 Å / Num. obs: 194076 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 2.8 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 14.05 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 23
反射 シェル解像度: 1.35→1.37 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.85 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 87.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2GTU

2gtu


解像度: 1.35→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 1.032 / SU ML: 0.042 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.061 / ESU R Free: 0.061 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 10227 5 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.195 194076 98.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.09 Å20 Å2-0.1 Å2
2---0.31 Å20 Å2
3----0.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7224 0 116 962 8302
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0227563
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1611.98810189
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.755864
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.99624.118374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.13151375
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.3121544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.21048
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025768
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.190.23648
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.25197
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1060.2812
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1530.269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1160.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8471.54500
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.23827037
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.88733528
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9824.53152
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.35→1.39 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 661 -
Rwork0.292 13042 -
obs--89.84 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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