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万見
- PDB-2c3a: Structure of unliganded HSV gD reveals a mechanism for receptor- ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c3a
タイトルStructure of unliganded HSV gD reveals a mechanism for receptor- mediated activation of virus entry
要素GLYCOPROTEIN D
キーワードVIRAL PROTEIN / VIRUS / HERPES SIMPLEX VIRUS / HSV-1 / GLYCOPROTEIN D
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell Golgi apparatus / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont entry into host cell / viral envelope / virion membrane / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Glycoprotein D; Chain: A; / Glycoprotein D; Chain: A; - #10 / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / Distorted Sandwich / Immunoglobulin-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein D
類似検索 - 構成要素
生物種HUMAN HERPESVIRUS 1 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Krummenacher, C. / Supekar, V.M. / Whitbeck, J.C. / Lazear, E. / Connolly, S.A. / Eisenberg, R.J. / Cohen, G.H. / Wiley, D.C. / Carfi, A.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2005
タイトル: Structure of Unliganded Hsv Gd Reveals a Mechanism for Receptor-Mediated Activation of Virus Entry.
著者: Krummenacher, C. / Supekar, V.M. / Whitbeck, J.C. / Lazear, E. / Connolly, S.A. / Eisenberg, R.J. / Cohen, G.H. / Wiley, D.C. / Carfi, A.
履歴
登録2005年10月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCOPROTEIN D
B: GLYCOPROTEIN D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,77913
ポリマ－63,4862
非ポリマー1,29311
水95553
1
A: GLYCOPROTEIN D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2684
ポリマ－31,7431
非ポリマー5253
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: GLYCOPROTEIN D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5119
ポリマ－31,7431
非ポリマー7678
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)67.629, 79.105, 123.563
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PHE / Beg label comp-ID: PHE / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: 2 / Auth seq-ID: 100 - 200 / Label seq-ID: 79 - 179

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.96045, 0.27667, 0.03155), (0.2775, -0.96039, -0.02563), (0.02321, 0.03337, -0.99917)
ベクター: -10.02013, 73.80945, -3.41714)

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要素

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 AB

#1: タンパク質 GLYCOPROTEIN D


分子量: 31743.059 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE LINKED TO ASN94 FOR BOTH CHAINS A AND B
由来: (組換発現) HUMAN HERPESVIRUS 1 (ヘルペスウイルス)
株: PATTON / プラスミド: PDL485 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P57083
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 4種, 62分子

#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 62 TO CYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 327 TO CYS ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 62 TO CYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 327 TO CYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, VAL 62 TO CYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ALA 327 TO CYS
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化pH: 4.6 / 詳細: 100MM NA ACETATE PH 4.6, 10MM ZNCL2, 24% PEG &K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 23602 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 5.07 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1L2G

1l2g


解像度: 2.5→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / SU B: 8.386 / SU ML: 0.193 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.517 / ESU R Free: 0.307 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. FIRST 22 RESIDUES DISORDERED FOR BOTH CHAINS A,B. RESIDUES 256-267 DISORDERED FOR BOTH CHAINS A,B
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 1212 5.2 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.228 22271 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.37 Å20 Å20 Å2
2--0.6 Å20 Å2
3----1.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4067 0 65 53 4185
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0224279
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023833
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6851.9795878
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93138929
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8065519
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2654
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024667
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02819
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.2788
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2350.24271
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.22539
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1740.2114
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3230.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2430.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0070.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9031.52644
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.65524317
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.01131635
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4124.51561
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
593tight positional0.040.05
931medium positional0.260.5
593tight thermal0.170.5
931medium thermal0.732
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.431 81
Rwork0.278 1565

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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