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- PDB-2c23: 14-3-3 Protein Beta (Human) in complex with exoenzyme S peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c23
タイトル14-3-3 Protein Beta (Human) in complex with exoenzyme S peptide
要素
  • 14-3-3 BETA/ALPHA
  • EXOENZYME S PEPTIDE
キーワードSIGNALING PROTEIN / 14-3-3 / YWHAB / EXOS / EXOENZYME S / STRUCTURAL GENOMICS / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / ACETYLATION / ALTERNATIVE INITIATION / PHOSPHORYLATION / CELL REGULATOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / MTOR signalling / ARMS-mediated activation / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / Rap1 signalling / Signaling by Hippo / vacuolar membrane / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway ...Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / MTOR signalling / ARMS-mediated activation / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / Rap1 signalling / Signaling by Hippo / vacuolar membrane / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of protein import into nucleus / protein phosphatase inhibitor activity / Frs2-mediated activation / protein kinase inhibitor activity / glycosyltransferase activity / mTORC1-mediated signalling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / nucleotidyltransferase activity / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / GTPase activator activity / protein sequestering activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / phosphoprotein binding / RAF activation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / histone deacetylase binding / Signaling by RAF1 mutants / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / intracellular protein localization / melanosome / toxin activity / cadherin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Type III secretion system effector protein YopE-like / Virulence factor YopE, GAP domain / Virulence factor YopE, GAP domain superfamily / Yersinia virulence determinant (YopE) / : / ADP ribosyltransferase / ADP-ribosyltransferase exoenzyme / Toxin-related mono-ADP-ribosyltransferase (TR mART) core domain profile. / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 ...Type III secretion system effector protein YopE-like / Virulence factor YopE, GAP domain / Virulence factor YopE, GAP domain superfamily / Yersinia virulence determinant (YopE) / : / ADP ribosyltransferase / ADP-ribosyltransferase exoenzyme / Toxin-related mono-ADP-ribosyltransferase (TR mART) core domain profile. / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein beta/alpha / Exoenzyme S
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Elkins, J.M. / Schoch, G.A. / Yang, X. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / Doyle, D.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2006
タイトル: Structural Basis for Protein-Protein Interactions in the 14-3-3 Protein Family.
著者: Yang, X. / Lee, W.H. / Sobott, F. / Papagrigoriou, E. / Robinson, C.V. / Grossmann, J.G. / Sundstrom, M. / Doyle, D.A. / Elkins, J.M.
履歴
登録2005年9月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月4日Group: Derived calculations / Refinement description ...Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 BETA/ALPHA
P: EXOENZYME S PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3532
ポリマ－29,3532
非ポリマー00
水00
1
A: 14-3-3 BETA/ALPHA
P: EXOENZYME S PEPTIDE

A: 14-3-3 BETA/ALPHA
P: EXOENZYME S PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,7064
ポリマ－58,7064
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area4570 Å2
ΔGint-28.1 kcal/mol
Surface area21150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.908, 86.841, 121.814
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細THE PROTEIN IS A DIMER IN SOLUTION, BUT SINCE IN THIS ENTRY IT IS IN COMPLEX WITH A PEPTIDE (CHAIN P), THE ENTRY IS MARKED AS TETRAMERIC

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 BETA/ALPHA


分子量: 28236.627 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PTVHR21-SGC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P31946
#2: タンパク質・ペプチド EXOENZYME S PEPTIDE


分子量: 1116.287 Da / 分子数: 1 / Fragment: 14-3-3 BINDING REGION, RESIDUES 421-431 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌) / 参照: UniProt: Q51451
配列の詳細RESIDUES 240-245 ARE CLONING ARTEFACT FOR CHAIN A. THE UNIPROT CROSS-REFERENCE GIVEN IN THE DBREF ...RESIDUES 240-245 ARE CLONING ARTEFACT FOR CHAIN A. THE UNIPROT CROSS-REFERENCE GIVEN IN THE DBREF RECORDS BELOW CORRESPONDS TO GENBANK ENTRY BC001359.2 (HOMO SAPIENS TYROSINE 3-MONOOXYGENASE ACTIVATION PROTEIN BETA POLYPEPTIDE TRANSCRIPT VARIANT 2)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.9 %
結晶化pH: 8
詳細: 0.05M MGCL2,0.1M HEPES PH7.5, 30% PEG MME 550, pH 8.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99188
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99188 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→49.33 Å / Num. obs: 9558 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 2.65→2.79 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BQ0

2bq0


解像度: 2.65→60.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / SU B: 13.677 / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.631 / ESU R Free: 0.35 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 538 5.6 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs0.224 8996 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 61.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.68 Å20 Å20 Å2
2--5.46 Å20 Å2
3----4.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→60.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1839 0 0 0 1839
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0221864
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021677
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5551.9732519
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.87433897
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0335233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.40825.56888
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.31715333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.932159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2288
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022079
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02352
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2490.2480
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1750.21719
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1920.2935
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.21068
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1680.247
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1150.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1980.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2490.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.90831300
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.63651874
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it8.577761
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it10.61411645
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.72 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.381 42
Rwork0.339 650

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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