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- PDB-2bz8: N-terminal Sh3 domain of CIN85 bound to Cbl-b peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bz8
タイトルN-terminal Sh3 domain of CIN85 bound to Cbl-b peptide
要素
  • SH3-DOMAIN KINASE BINDING PROTEIN 1
  • SIGNAL TRANSDUCTION PROTEIN CBL-B SH3-BINDING PROTEIN CBL-B, RING FINGER PROTEIN 56, CBL-B
キーワードSH3 DOMAIN / CIN85 ADAPTOR PROTEIN / CBL UBIQUITIN LIGASE / ENDOCYTOSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / Reelin signalling pathway / T cell anergy / positive regulation of T cell anergy / positive regulation of B cell activation / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / NLS-bearing protein import into nucleus / endocytic vesicle ...regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / Reelin signalling pathway / T cell anergy / positive regulation of T cell anergy / positive regulation of B cell activation / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / NLS-bearing protein import into nucleus / endocytic vesicle / cytoskeleton organization / phosphotyrosine residue binding / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / positive regulation of protein ubiquitination / actin filament organization / EGFR downregulation / RING-type E3 ubiquitin transferase / cytoplasmic vesicle membrane / protein catabolic process / Negative regulation of MET activity / receptor tyrosine kinase binding / SH3 domain binding / endocytosis / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin protein ligase activity / cell-cell junction / cell migration / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / cell-cell signaling / Clathrin-mediated endocytosis / T cell receptor signaling pathway / regulation of cell shape / Potential therapeutics for SARS / cytoskeleton / intracellular signal transduction / protein ubiquitination / neuron projection / immune response / membrane raft / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / calcium ion binding / synapse / apoptotic process / signal transduction / zinc ion binding / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SH3 domain-containing kinase-binding protein 1, first SH3 domain / SH3 domain-containing kinase-binding protein 1, second SH3 domain / SH3 domain-containing kinase-binding protein 1, third SH3 domain / E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B, RING finger, HC subclass / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 ...SH3 domain-containing kinase-binding protein 1, first SH3 domain / SH3 domain-containing kinase-binding protein 1, second SH3 domain / SH3 domain-containing kinase-binding protein 1, third SH3 domain / E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B, RING finger, HC subclass / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / : / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily / Variant SH3 domain / Ubiquitin associated domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / SH3 Domains / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand domain pair / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B / SH3 domain-containing kinase-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Cardenes, N. / Moncalian, G. / Bravo, J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Cbl Promotes Clustering of Endocytic Adaptor Proteins
著者: Jozic, D. / Cardenes, N. / Lissanu-Deribe, Y. / Moncalian, G. / Hoeller, D. / Groemping, Y. / Dikic, I. / Rittinger, K. / Bravo, J.
履歴
登録2005年8月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SH3-DOMAIN KINASE BINDING PROTEIN 1
B: SH3-DOMAIN KINASE BINDING PROTEIN 1
C: SIGNAL TRANSDUCTION PROTEIN CBL-B SH3-BINDING PROTEIN CBL-B, RING FINGER PROTEIN 56, CBL-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9245
ポリマ－14,8783
非ポリマー462
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)51.158, 51.158, 97.472
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.423197, 0.905071, 0.041843), (0.905856, 0.423586, -0.000489), (-0.018166, 0.037696, -0.999124)
ベクター: -3.5481, 2.547, 73.5087)

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要素

#1: タンパク質 SH3-DOMAIN KINASE BINDING PROTEIN 1 / CBL-INTERACTING PROTEIN OF 85KDA / HUMAN SRC-FAMILY KINASE BINDING PROTEIN 1 / HSB-1 / CD2 BINDING ...CBL-INTERACTING PROTEIN OF 85KDA / HUMAN SRC-FAMILY KINASE BINDING PROTEIN 1 / HSB-1 / CD2 BINDING PROTEIN 3 / CD2BP3 / CIN85


分子量: 6772.526 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL SH3 DOMAIN RESIDUES 1-58 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
器官: BRAIN, KIDNEY, HEART, PLACENTA, LUNG, LIVER, SKELETAL MUSCLE, PANCREAS
プラスミド: PET29B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA(DE3)PLYS / 参照: UniProt: Q96B97
#2: タンパク質・ペプチド SIGNAL TRANSDUCTION PROTEIN CBL-B SH3-BINDING PROTEIN CBL-B, RING FINGER PROTEIN 56, CBL-B


分子量: 1332.622 Da / 分子数: 1 / 断片: POLYPROLINE RICH REGION RESIDUES 902-912 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q13191
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.3 %
解説: STARTING MODEL FOR MOLECULAR REPLACEMENT WAS THE ISOLATED CIN85 N-TERMINAL SH3, UNPUBLISHED.
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 0.8 M NA CITRATE, 0.1 M BIS-TRIS PH 7.5, 0.2 M NACL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / サイト: SRS / ビームライン: 14.2 / タイプ: BRUKER / 波長: 1.5418
検出器タイプ: BRUKER / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月3日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→2 Å / Num. obs: 9738 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.8 % / Biso Wilson estimate: 19.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 29
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.87 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 1029899.76 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: A TWINING FRACTION OF 0.305 WAS CONSIDERED DURING REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 746 7.7 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs0.221 9742 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 82.5224 Å2 / ksol: 0.386287 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.08 Å2-1.26 Å20 Å2
2---0.08 Å20 Å2
3---0.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1025 0 2 82 1109
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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