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- PDB-2bvn: E. coli EF-Tu:GDPNP in complex with the antibiotic enacyloxin IIa -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bvn
タイトルE. coli EF-Tu:GDPNP in complex with the antibiotic enacyloxin IIa
要素ELONGATION FACTOR TU
キーワードELONGATION FACTOR / TRANSLATION / GTPASE / ANTIBIOTIC / GTP-BINDING / PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor complex / guanosine tetraphosphate binding / translational elongation / translation elongation factor activity / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. ...Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ENACYLOXIN IIA / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Elongation factor Tu 1 / Elongation factor Tu 2
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Parmeggiani, A. / Krab, I.M. / Watanabe, T. / Nielsen, R.C. / Dahlberg, C. / Nyborg, J. / Nissen, P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Enacyloxin Iia Pinpoints a Binding Pocket of Elongation Factor TU for Development of Novel Antibiotics.
著者: Parmeggiani, A. / Krab, I.M. / Watanabe, T. / Nielsen, R.C. / Dahlberg, C. / Nyborg, J. / Nissen, P.
履歴
登録2005年6月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.52019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / struct_biol / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.62023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ELONGATION FACTOR TU
B: ELONGATION FACTOR TU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,9778
ポリマ－86,4792
非ポリマー2,4986
水3,261181
1
A: ELONGATION FACTOR TU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,4884
ポリマ－43,2391
非ポリマー1,2493
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: ELONGATION FACTOR TU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,4884
ポリマ－43,2391
非ポリマー1,2493
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)72.070, 72.070, 335.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.50038, -0.8658, 0.0029), (0.8658, -0.50038, 0.00042), (0.00109, 0.00272, 1)
ベクター: -0.22612, -0.61432, -0.07002)

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要素

#1: タンパク質 ELONGATION FACTOR TU / EF-TU / P-43


分子量: 43239.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: BL21 / 参照: UniProt: P0A6N1, UniProt: P0CE48*PLUS, EC: 3.6.1.48
#2: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ENX / ENACYLOXIN IIA


分子量: 702.616 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C33H45Cl2NO11
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 181 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 2 MICROL PROTEIN SOLUTION MIXED WITH 1 MICROL RESERVOIR SOLUTION (450 MM NACL. 22% PEG6000, 6% GLYCEROL, 7 MM MGCL2, 100 MM TRIS-HCL PH 7.5), SITTING DROP 19 DEG. C

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 0.9792
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年5月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 37737 / % possible obs: 92.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 40.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 24.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.35 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 53.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OB2

1ob2


解像度: 2.3→29.06 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 3463299.91 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 1510 4 %RANDOM
Rwork0.23 ---
obs0.23 37612 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS BULK SOLVENT MODEL USED / Bsol: 33.7032 Å2 / ksol: 0.313266 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.04 Å20 Å20 Å2
2--6.04 Å20 Å2
3----12.07 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.36 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→29.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5737 0 160 181 6078
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.41
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.371.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.852
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.282
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.132.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.35 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.43 53 4.5 %
Rwork0.367 1133 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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