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- PDB-2btp: 14-3-3 Protein Theta (Human) Complexed to Peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2btp
タイトル14-3-3 Protein Theta (Human) Complexed to Peptide
要素
  • 14-3-3 PROTEIN TAU
  • CONSENSUS PEPTIDE FOR 14-3-3 PROTEINS
キーワードSIGNALING PROTEIN/PEPTIDE / 14-3-3 / PHOSPHOSERINE / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / PHOSPHORYLATION / COMPLEX (SIGNAL TRANSDUCTION-PEPTIDE) / SIGNALING PROTEIN-PEPTIDE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / small GTPase-mediated signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / 14-3-3 protein binding ...negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / small GTPase-mediated signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / 14-3-3 protein binding / substantia nigra development / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / protein localization / transmembrane transporter binding / protein domain specific binding / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / synapse / signal transduction / protein-containing complex / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 theta / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily ...14-3-3 theta / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein theta
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Elkins, J.M. / Johansson, A.C.E. / Smee, C. / Yang, X. / Sundstrom, M. / Edwards, A. / Arrowsmith, C. / Doyle, D.A. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2006
タイトル: Structural Basis for Protein-Protein Interactions in the 14-3-3 Protein Family.
著者: Yang, X. / Lee, W.H. / Sobott, F. / Papagrigoriou, E. / Robinson, C.V. / Grossmann, J.G. / Sundstrom, M. / Doyle, D.A. / Elkins, J.M.
履歴
登録2005年6月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年5月24日Group: Structure summary
改定 1.42018年1月31日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
改定 1.52018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.62023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.72024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 PROTEIN TAU
B: 14-3-3 PROTEIN TAU
P: CONSENSUS PEPTIDE FOR 14-3-3 PROTEINS
Q: CONSENSUS PEPTIDE FOR 14-3-3 PROTEINS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,0614
ポリマ－60,0614
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)61.307, 85.964, 64.666
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.67, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12P
22Q

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A1 - 230
2111B1 - 230
1123P1 - 7
2123Q1 - 7

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.98666, -0.16262, -0.00741), (-0.16258, 0.98207, 0.09542), (-0.00824, 0.09535, -0.99541)
ベクター: 2.04291, 1.21412, -23.69813)
詳細THE ENTRY IS MARKED TETRAMERIC SINCE THE CHAINS AAND B ARE BOUND TO PEPTIDES P AND Q. THE PROTEINITSELF IS DIMERIC IN NATURE.

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 PROTEIN TAU / 14-3-3 PROTEIN THETA / 14-3-3 PROTEIN T-CELL / HS1 PROTEIN


分子量: 29234.906 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
解説: THE MAMMALIAN GENE COLLECTION, I.M.A.G.E. CONSORTIUM CLONEID 6164592
プラスミド: PNIC-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P27348
#2: タンパク質・ペプチド CONSENSUS PEPTIDE FOR 14-3-3 PROTEINS


分子量: 795.781 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: PHOSPHOSERINE AT RESIDUES P 5 AND Q 5 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)
構成要素の詳細FUNCTION: STRONGLY ACTIVATES PROTEIN KINASE C
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化pH: 8.5
詳細: 0.2M SODIUM ACETATE TRIHYDRATE, 0.1M TRISHCL PH8.5,30% PEG4000, pH 8.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU-MSC R-AXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年5月21日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→34.88 Å / Num. obs: 14743 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 93.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QJA

1qja


解像度: 2.8→59.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 29.994 / SU ML: 0.266 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.395 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 1121 7.6 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.21 13606 95.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.01 Å20 Å2-0.45 Å2
2--3.62 Å20 Å2
3----0.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→59.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3727 0 0 0 3727
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0223782
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023427
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4041.9645129
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.83937923
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3325474
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.09924.773176
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.87815.047639
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.4451522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2595
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024225
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02745
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2520.2934
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1720.23282
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1950.21939
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0930.22166
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1440.277
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2380.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2880.257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2020.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5411.52576
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.83623816
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.3131517
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1064.51313
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A3172tight positional0.030.05
2P34tight positional0.040.05
2P34loose positional0.335
1A3172tight thermal0.220.5
2P34tight thermal0.080.5
2P34loose thermal1.3610
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.352 78
Rwork0.325 954
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.4169-0.80060.70421.7351-0.44612.0629-0.01580.1178-0.06990.09420.05990.0849-0.01810.0131-0.044-0.0886-0.0351-0.0232-0.2159-0.0375-0.1514-12.4285-13.7369-24.6921
21.66330.48811.26741.55421.10613.52410.0176-0.0771-0.1216-0.06460.0155-0.134-0.04230.0344-0.033-0.10870.0174-0.0124-0.0690.0117-0.092215.3968-13.7638-0.7488
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-18 - 230
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 230

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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