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- PDB-2btf: THE STRUCTURE OF CRYSTALLINE PROFILIN-BETA-ACTIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2btf
タイトルTHE STRUCTURE OF CRYSTALLINE PROFILIN-BETA-ACTIN
要素
  • BETA-ACTIN
  • PROFILIN
キーワードACETYLATION AND ACTIN-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


PCP/CE pathway / Cell-extracellular matrix interactions / Adherens junctions interactions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / MAP2K and MAPK activation / RHOF GTPase cycle / EPHB-mediated forward signaling ...PCP/CE pathway / Cell-extracellular matrix interactions / Adherens junctions interactions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / MAP2K and MAPK activation / RHOF GTPase cycle / EPHB-mediated forward signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / DNA Damage Recognition in GG-NER / UCH proteinases / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of actin filament bundle assembly / cellular response to cytochalasin B / regulation of actin filament polymerization / regulation of transepithelial transport / Clathrin-mediated endocytosis / morphogenesis of a polarized epithelium / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / protein localization to adherens junction / dense body / postsynaptic actin cytoskeleton / Tat protein binding / adherens junction assembly / apical protein localization / tight junction / apical junction complex / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / nitric-oxide synthase binding / cortical cytoskeleton / NuA4 histone acetyltransferase complex / establishment or maintenance of cell polarity / brush border / kinesin binding / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / axonogenesis / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / actin filament / adherens junction / cell motility / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Schaffer collateral - CA1 synapse / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / nucleosome / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin binding / actin cytoskeleton organization / cytoskeleton / regulation of cell cycle / ribonucleoprotein complex / axon / focal adhesion / synapse / protein kinase binding / glutamatergic synapse / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Profilin1/2/3, vertebrate / Profilin conserved site / Profilin signature. / Profilin / Profilin / : / Profilin / Profilin superfamily / Dynein light chain 2a, cytoplasmic / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 ...Profilin1/2/3, vertebrate / Profilin conserved site / Profilin signature. / Profilin / Profilin / : / Profilin / Profilin superfamily / Dynein light chain 2a, cytoplasmic / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Beta-Lactamase / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / STRONTIUM ION / Profilin-1 / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Schutt, C.E. / Myslik, J.C. / Rozycki, M.D. / Goonesekere, N.C.W.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1993
タイトル: The structure of crystalline profilin-beta-actin.
著者: Schutt, C.E. / Myslik, J.C. / Rozycki, M.D. / Goonesekere, N.C. / Lindberg, U.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural Aspects of Actin Binding Proteins Current Opinion in Cell Biology
著者: Rozycki, M.D. / Myslik, J.C. / Schutt, C.E. / Lindberg, U.
#2: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1993
タイトル: Mutagenesis of Human Profilin Locates its Poly(L-Proline)-Binding Site to a Hydrophobic Patch of Aromatic Amino Acids
著者: Bjorkegren, C. / Rozycki, M. / Schutt, C.E. / Lindberg, U. / Karlsson, R.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: Molecular Packing in Profilin-Actin Crystals and its Implications
著者: Schutt, C.E. / Lindberg, U. / Myslik, J. / Strauss, N.
履歴
登録1994年1月18日処理サイト: BNL
改定 1.01994年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650HELIX RESIDUES ARE INCLUDED AT THE BEGINNING OF HELICES IF THEY PARTICIPATE IN HYDROGEN BONDING AND ...HELIX RESIDUES ARE INCLUDED AT THE BEGINNING OF HELICES IF THEY PARTICIPATE IN HYDROGEN BONDING AND ARE "PARTIALLY" HELICAL, EVEN IF THE ENTIRE RESIDUE DOES NOT FIT HELICAL CRITERIA.
Remark 700SHEET PROFILIN IS DESCRIBED IN JRNL REFERENCE AS HAVING A SIX-MEMBERED BETA-SHEET WHICH SHARES A ...SHEET PROFILIN IS DESCRIBED IN JRNL REFERENCE AS HAVING A SIX-MEMBERED BETA-SHEET WHICH SHARES A STRAND WITH A SECOND TWO-MEMBERED SHEET. TO CONFORM WITH PROTEIN DATA BANK GUIDELINES, THESE SHEETS ARE COMBINED INTO A SINGLE SEVEN-MEMBERED SHEET (SP1) IN THIS ENTRY. STRAND NUMBERING ALSO DIFFERS FROM THE JRNL REFERENCE. SECONDARY STRUCTURE ASSIGNMENTS FOR BETA-ACTIN ARE SIMILAR TO THOSE USED FOR ALPHA-ACTIN (PROTEIN DATA BANK ENTRY 1ATN) WITH MINOR CHANGES. HOWEVER, THE NOMENCLATURE USED HEREIN DIFFERS FROM THAT USED IN THE ABOVE ENTRY. ALSO, STRAND A4B DESCRIBED IN THAT ENTRY IS NOT INCLUDED HERE BECAUSE THE "ALTERNATIVE" STRAND TO ONE IN STRAND A4A (CORRESPONDING TO SA4 IN THIS ENTRY) IS ONLY TWO RESIDUES IN LENGTH. IN CONTRAST, SHEET SA3 IS INCLUDED BECAUSE IT CONTAINS TWO STRANDS AND A WELL-DEFINED TYPE II TURN, EVEN THOUGH THE TWO STRANDS CONTAIN ONLY TWO RESIDUES EACH. RESIDUE P 31 IS A BETA-BULGE. RESIDUE P 73 IS A BETA-BULGE, REDIRECTING STRAND 6.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-ACTIN
P: PROFILIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,2544
ポリマ－56,6592
非ポリマー5952
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3740 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area21270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.950, 71.300, 171.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: RESIDUE ACE A IS THE N-ACETYL MOIETY OF ACTIN. / 2: RESIDUE A 73 IS 3-METHYL HISTIDYL. / 3: RESIDUE ACE P IS THE N-ACETYL MOIETY OF PROFILIN. / 4: RESIDUE P 31 IS A BETA-BULGE. / 5: RESIDUE P 73 IS A BETA-BULGE, REDIRECTING STRAND 6.

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要素

#1: タンパク質 BETA-ACTIN


分子量: 41690.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P60712
#2: タンパク質 PROFILIN


分子量: 14968.185 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P02584
#3: 化合物 ChemComp-SR / STRONTIUM ION


分子量: 87.620 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Sr
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.6 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: referred to 'Segura, M. & Lindberg, U.', (1984) J.Biol.Chem., 259, 3949-3954
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
1150 mM1reservoirNaCl
22 mM1reservoirMgCl2
30.5 mMATP1reservoir
40.5 mMDTT1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.55 Å / Num. obs: 16158 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.065

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor Rwork: 0.199 / Rfactor obs: 0.199 / 最高解像度: 2.55 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3962 0 38 0 4000
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.8
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
最低解像度: 8 Å / σ(F): 3 / Rfactor obs: 0.199 / Rfactor Rwork: 0.199
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 19.9 Å2
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 3.8
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.55 Å / 最低解像度: 2.66 Å / Total num. of bins used: 8 / Num. reflection obs: 1539 / Rfactor obs: 0.2961

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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