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- PDB-2bsk: Crystal structure of the TIM9 Tim10 hexameric complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bsk
タイトルCrystal structure of the TIM9 Tim10 hexameric complex
要素
  • MITOCHONDRIAL IMPORT INNER MEMBRANE TRANSLOCASE SUBUNIT TIM10
  • MITOCHONDRIAL IMPORT INNER MEMBRANE TRANSLOCASE SUBUNIT TIM9 A
キーワードPROTEIN TRANSPORT / TIM9 / TIM10 / MITOCHONDRIAL PROTEIN IMPORT / TIM COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial intermembrane space protein transporter complex / membrane insertase activity / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / TIM22 mitochondrial import inner membrane insertion complex / protein insertion into mitochondrial inner membrane / Mitochondrial protein import / protein targeting to mitochondrion / Mitochondrial protein degradation / sensory perception of sound / mitochondrial intermembrane space ...mitochondrial intermembrane space protein transporter complex / membrane insertase activity / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / TIM22 mitochondrial import inner membrane insertion complex / protein insertion into mitochondrial inner membrane / Mitochondrial protein import / protein targeting to mitochondrion / Mitochondrial protein degradation / sensory perception of sound / mitochondrial intermembrane space / protein-folding chaperone binding / mitochondrial inner membrane / protein homodimerization activity / mitochondrion / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial import inner membrane translocase subunit tim13 like domains / Tim10-like / Tim10-like domain superfamily / Tim10/DDP family zinc finger / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial import inner membrane translocase subunit Tim10 / Mitochondrial import inner membrane translocase subunit Tim9
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Webb, C.T. / Gorman, M.A. / Lazarus, M. / Ryan, M.T. / Gulbis, J.M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2006
タイトル: Crystal Structure of the Mitochondrial Chaperone Tim910 Reveals a Six-Bladed Alpha-Propeller.
著者: Webb, C.T. / Gorman, M.A. / Lazarou, M. / Ryan, M.T. / Gulbis, J.M.
履歴
登録2005年5月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年1月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MITOCHONDRIAL IMPORT INNER MEMBRANE TRANSLOCASE SUBUNIT TIM9 A
B: MITOCHONDRIAL IMPORT INNER MEMBRANE TRANSLOCASE SUBUNIT TIM10
C: MITOCHONDRIAL IMPORT INNER MEMBRANE TRANSLOCASE SUBUNIT TIM9 A
D: MITOCHONDRIAL IMPORT INNER MEMBRANE TRANSLOCASE SUBUNIT TIM10
E: MITOCHONDRIAL IMPORT INNER MEMBRANE TRANSLOCASE SUBUNIT TIM9 A
F: MITOCHONDRIAL IMPORT INNER MEMBRANE TRANSLOCASE SUBUNIT TIM10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,3486
ポリマ－63,3486
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)107.430, 107.430, 110.588
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 MITOCHONDRIAL IMPORT INNER MEMBRANE TRANSLOCASE SUBUNIT TIM9 A


分子量: 10391.906 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX 4T2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ORIGAMI DE3 PLYSS / 参照: UniProt: Q9Y5J7
#2: タンパク質 MITOCHONDRIAL IMPORT INNER MEMBRANE TRANSLOCASE SUBUNIT TIM10


分子量: 10724.161 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX 4T2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ORIGAMI DE3 PLYSS / 参照: UniProt: P62072

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.16 %
結晶化詳細: 0.1 M TRIS-HCL PH 8.5, 28% W/V PEG 3000, 0.2 M NACL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-ID-B / 波長: 0.97958
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97958 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.45→20 Å / Num. obs: 9357 / % possible obs: 89.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 3.45→3.6 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 2.42 / % possible all: 85

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.3→16 Å / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: SIDE CHAINS FOR THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY AND HAVE BEEN MODELLED AS ALANINE RESIDUES. CHAIN A Q13, K15, E16, K58, Q73, L78, L84, L85 CHAIN B E14, K45, ...詳細: SIDE CHAINS FOR THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY AND HAVE BEEN MODELLED AS ALANINE RESIDUES. CHAIN A Q13, K15, E16, K58, Q73, L78, L84, L85 CHAIN B E14, K45, K57, D76 CHAIN C D9, Q10, K12, Q13, E16, R39, E44, Q54, K58, Q73 CHAIN D Q7, K57, D60, E63, R64, K67, K68, E77, K81, R82, Q84 CHAIN E Q13, E44, Q54, K58, Q73, Q74, N75 CHAIN F E12, L13, E14, R31, K45, K68, S73
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3193 481 4.8 %RANDOM
Rwork0.2679 ---
obs0.2679 9357 92.6 %-
溶媒の処理Bsol: 15.9575 Å2 / ksol: 0.197737 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.953 Å20 Å20 Å2
2---3.953 Å20 Å2
3---7.906 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3334 0 0 0 3334
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008254
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4398
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.3→16 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3193 481 4.8 %
Rwork0.2679 8876 -
obs--92.6 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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