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- PDB-2bsa: Ferredoxin-Nadp Reductase (Mutation: Y 303 S) complexed with NADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bsa
タイトルFerredoxin-Nadp Reductase (Mutation: Y 303 S) complexed with NADP
要素FERREDOXIN-NADP REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / FAD / FLAVOPROTEIN / FNR / MEMBRANE / NADP / NADP REDUCTASE / PHYCOBILISOME / THYLAKOID
機能・相同性
機能・相同性情報


ferredoxin-NADP+ reductase / ferredoxin-NADP+ reductase activity / phycobilisome / plasma membrane-derived thylakoid membrane / electron transport chain / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding
類似検索 - 分子機能
Ferredoxin--NADP reductase, plant and Cyanobacteria type / CpcD-like domain / CpcD/allophycocyanin linker domain / CpcD-like domain profile. / CpcD/allophycocyanin linker domain / Ferredoxin--NADP reductase / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Translation factors / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase ...Ferredoxin--NADP reductase, plant and Cyanobacteria type / CpcD-like domain / CpcD/allophycocyanin linker domain / CpcD-like domain profile. / CpcD/allophycocyanin linker domain / Ferredoxin--NADP reductase / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Translation factors / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Ferredoxin--NADP reductase
類似検索 - 構成要素
生物種ANABAENA SP. (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.92 Å
データ登録者Maya, C.M. / Hermoso, J.A. / Perez-Dorado, I. / Tejero, J. / Julvez, M.M. / Gomez-Moreno, C. / Medina, M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: C-Terminal Tyrosine of Ferredoxin-Nadp(+) Reductase in Hydride Transfer Processes with Nad(P)(+)/H.
著者: Tejero, J. / Perez-Dorado, I. / Maya, C.M. / Julvez, M.M. / Sanz-Aparicio, J. / Gomez-Moreno, C. / Hermoso, J.A. / Medina, M.
履歴
登録2005年5月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FERREDOXIN-NADP REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4363
ポリマ－33,9081
非ポリマー1,5292
水5,026279
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)87.154, 87.154, 96.815
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 FERREDOXIN-NADP REDUCTASE / FNR


分子量: 33907.543 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ANABAENA SP. (バクテリア) / 株: PCC7119 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P21890, ferredoxin-NADP+ reductase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATALYTIC ACTIVITY: REDUCED FERREDOXIN + NADP(+) = OXIDIZED FERREDOXIN + NADPH ENGINEERED RESIDUE ...CATALYTIC ACTIVITY: REDUCED FERREDOXIN + NADP(+) = OXIDIZED FERREDOXIN + NADPH ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TYR 440 TO SER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
結晶化pH: 5.5 / 詳細: pH 5.50

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR571 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年12月3日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.92→27.32 Å / Num. obs: 31825 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 12.1 % / Biso Wilson estimate: 13.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 23
反射 シェル解像度: 1.92→2.02 Å / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Mean I/σ(I) obs: 8.6 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GJR

1gjr


解像度: 1.92→27.37 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1732632.91 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 2229 7 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.197 31825 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.293 Å2 / ksol: 0.405993 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.95 Å22.19 Å20 Å2
2--1.95 Å20 Å2
3----3.91 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.09 Å0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.92→27.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2328 0 101 279 2708
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d3.28
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.92→2.04 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.224 384 7.2 %
Rwork0.199 4919 -
obs--99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3FAD.PARFAD.TOP
X-RAY DIFFRACTION4NAP.PARNAP-Z.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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