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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2bm1 | ||||||
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タイトル | Ribosomal elongation factor G (EF-G) Fusidic acid resistant mutant G16V | ||||||
![]() | ELONGATION FACTOR G | ||||||
![]() | ELONGATION FACTOR / SWITCH II / GTP-BINDING / MUTATION GLY16VAL / PROTEIN BIOSYNTHESIS / TRANSLATION | ||||||
機能・相同性 | ![]() ribosome disassembly / translational elongation / translation elongation factor activity / GDP binding / ribosome binding / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Hansson, S. / Singh, R. / Gudkov, A.T. / Liljas, A. / Logan, D.T. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural Insights Into Fusidic Acid Resistance and Sensitivity in EF-G 著者: Hansson, S. / Singh, R. / Gudkov, A.T. / Liljas, A. / Logan, D.T. #1: ![]() タイトル: The Crystal Structure of Elongation Factor G Complexed with Gdp, at 2.7 A Resolution 著者: Czworkowski, J. / Wang, J. / Steitz, T.A. / Moore, P.B. #2: ![]() タイトル: Three-dimensional structure of the ribosomal translocase: elongation factor G from Thermus thermophilus. 著者: A AEvarsson / E Brazhnikov / M Garber / J Zheltonosova / Y Chirgadze / S al-Karadaghi / L A Svensson / A Liljas / ![]() 要旨: The crystal structure of Thermus thermophilus elongation factor G without guanine nucleotide was determined to 2.85 A. This GTPase has five domains with overall dimensions of 50 x 60 x 118 A. The GTP ...The crystal structure of Thermus thermophilus elongation factor G without guanine nucleotide was determined to 2.85 A. This GTPase has five domains with overall dimensions of 50 x 60 x 118 A. The GTP binding domain has a core common to other GTPases with a unique subdomain which probably functions as an intrinsic nucleotide exchange factor. Domains I and II are homologous to elongation factor Tu and their arrangement, both with and without GDP, is more similar to elongation factor Tu in complex with a GTP analogue than with GDP. Domains III and V show structural similarities to ribosomal proteins. Domain IV protrudes from the main body of the protein and has an extraordinary topology with a left-handed cross-over connection between two parallel beta-strands. #3: ![]() タイトル: The Structure of Elongation Factor G in Complex with Gdp: Conformational Flexibility and Nucleotide Exchange 著者: Al-Karadaghi, S. / Aevarsson, A. / Garber, M. / Zheltonosova, J. / Liljas, A. #4: ![]() タイトル: Structure of a Mutant EF-G Reveals Domain III and Possibly the Fusidic Acid Binding Site 著者: Laurberg, M. / Kristensen, O. / Martemyanov, K. / Gudkov, A.T. / Nagaev, I. / Hughes, D. / Liljas, A. #5: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001 タイトル: Mutations in the G-Domain of Elongation Factor G from Thermus Thermophilus Affect Both its Interaction with GTP and Fusidic Acid. 著者: Martemyanov, K.A. / Liljas, A. / Yarunin, A.S. / Gudkov, A.T. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 145.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 113 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 77019.180 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() プラスミド: PET13A / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-GDP / |
#3: 化合物 | ChemComp-MG / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
構成要素の詳細 | ENGINEERED |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.5 % |
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結晶化 | pH: 7.3 詳細: 17 % PEG8000 100 MM HEPES 46 MM TRIS-HCL PH 7.3 10 MM MAGNESIUM CHLORIDE |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月23日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.934 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.6→28 Å / Num. obs: 24149 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14 |
反射 シェル | 解像度: 2.6→2.7 Å / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 97.2 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 2BM0 解像度: 2.6→28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.853 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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原子変位パラメータ | Biso mean: 60.99 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.6→28 Å
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拘束条件 |
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