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万見
- PDB-2bm1: Ribosomal elongation factor G (EF-G) Fusidic acid resistant mutan... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bm1
タイトルRibosomal elongation factor G (EF-G) Fusidic acid resistant mutant G16V
要素ELONGATION FACTOR G
キーワードELONGATION FACTOR / SWITCH II / GTP-BINDING / MUTATION GLY16VAL / PROTEIN BIOSYNTHESIS / TRANSLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosome disassembly / translational elongation / translation elongation factor activity / GDP binding / ribosome binding / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Elongation Factor G (Translational Gtpase), domain 3 / Alpha-Beta Plaits - #240 / : / Translation elongation factor EFG/EF2 / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation factors ...Elongation Factor G (Translational Gtpase), domain 3 / Alpha-Beta Plaits - #240 / : / Translation elongation factor EFG/EF2 / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation factors / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / Ribosomal Protein S5; domain 2 / EF-G domain III/V-like / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Alpha-Beta Plaits / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Elongation factor G
類似検索 - 構成要素
生物種THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Hansson, S. / Singh, R. / Gudkov, A.T. / Liljas, A. / Logan, D.T.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Structural Insights Into Fusidic Acid Resistance and Sensitivity in EF-G
著者: Hansson, S. / Singh, R. / Gudkov, A.T. / Liljas, A. / Logan, D.T.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1994
タイトル: The Crystal Structure of Elongation Factor G Complexed with Gdp, at 2.7 A Resolution
著者: Czworkowski, J. / Wang, J. / Steitz, T.A. / Moore, P.B.
#2: ジャーナル: EMBO J / 年: 1994
タイトル: Three-dimensional structure of the ribosomal translocase: elongation factor G from Thermus thermophilus.
著者: A AEvarsson / E Brazhnikov / M Garber / J Zheltonosova / Y Chirgadze / S al-Karadaghi / L A Svensson / A Liljas /
要旨: The crystal structure of Thermus thermophilus elongation factor G without guanine nucleotide was determined to 2.85 A. This GTPase has five domains with overall dimensions of 50 x 60 x 118 A. The GTP ...The crystal structure of Thermus thermophilus elongation factor G without guanine nucleotide was determined to 2.85 A. This GTPase has five domains with overall dimensions of 50 x 60 x 118 A. The GTP binding domain has a core common to other GTPases with a unique subdomain which probably functions as an intrinsic nucleotide exchange factor. Domains I and II are homologous to elongation factor Tu and their arrangement, both with and without GDP, is more similar to elongation factor Tu in complex with a GTP analogue than with GDP. Domains III and V show structural similarities to ribosomal proteins. Domain IV protrudes from the main body of the protein and has an extraordinary topology with a left-handed cross-over connection between two parallel beta-strands.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: The Structure of Elongation Factor G in Complex with Gdp: Conformational Flexibility and Nucleotide Exchange
著者: Al-Karadaghi, S. / Aevarsson, A. / Garber, M. / Zheltonosova, J. / Liljas, A.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structure of a Mutant EF-G Reveals Domain III and Possibly the Fusidic Acid Binding Site
著者: Laurberg, M. / Kristensen, O. / Martemyanov, K. / Gudkov, A.T. / Nagaev, I. / Hughes, D. / Liljas, A.
#5: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Mutations in the G-Domain of Elongation Factor G from Thermus Thermophilus Affect Both its Interaction with GTP and Fusidic Acid.
著者: Martemyanov, K.A. / Liljas, A. / Yarunin, A.S. / Gudkov, A.T.
履歴
登録2005年3月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ELONGATION FACTOR G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,4873
ポリマ－77,0191
非ポリマー4682
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)76.300, 89.700, 114.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ELONGATION FACTOR G / EF-G


分子量: 77019.180 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア)
プラスミド: PET13A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P13551
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLY 16 TO VAL

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.5 %
結晶化pH: 7.3
詳細: 17 % PEG8000 100 MM HEPES 46 MM TRIS-HCL PH 7.3 10 MM MAGNESIUM CHLORIDE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→28 Å / Num. obs: 24149 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BM0

2bm0


解像度: 2.6→28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.853 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.297 -5 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs0.22 23255 98.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 60.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5167 0 29 62 5258
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0225412
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025065
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.621.9787335
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.931311783
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.55673
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2833
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025957
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021040
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.21196
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2170.26257
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.180.22554
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.23545
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1940.2126
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1150.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2790.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2340.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8191.53356
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.50625451
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.64532056
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9244.51884
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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