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万見
- PDB-2b6f: Solution structure of human sulfiredoxin (SRX) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b6f
タイトルSolution structure of human sulfiredoxin (SRX)
要素Sulfiredoxin
キーワードOXIDOREDUCTASE / PARB DOMAIN FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


sulfiredoxin / oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors / sulfiredoxin activity / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / cellular response to oxidative stress / response to oxidative stress / endoplasmic reticulum membrane / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sulfiredoxin / Conserved hypothetical protein from pyrococcus furiosus pfu- 392566-001, ParB domain / Conserved hypothetical protein from pyrococcus furiosus pfu- 392566-001, ParB domain / ParB/Sulfiredoxin domain / ParB/Sulfiredoxin / ParB-like nuclease domain / ParB/Sulfiredoxin superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Sulfiredoxin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING; DOCKING WITH RESTRAINED MD
データ登録者Gruschus, J.M. / Lee, D.-Y. / Ferretti, J.A. / Rhee, S.G.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Mutagenesis and Modeling of the Peroxiredoxin (Prx) Complex with the NMR Structure of ATP-Bound Human Sulfiredoxin Implicate Aspartate 187 of Prx I as the Catalytic Residue in ATP Hydrolysis
著者: Lee, D.-Y. / Park, S.J. / Jeong, W. / Sung, H.J. / Oho, T. / Wu, X. / Rhee, S.G. / Gruschus, J.M.
履歴
登録2005年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年2月26日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer ...pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sulfiredoxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3203
ポリマ－12,7881
非ポリマー5312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Sulfiredoxin / E.C.1.18.-.-


分子量: 12788.360 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRX, C20orf139 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BYN0, EC: 1.18.-.-
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-SEPARATED SHORTCT ALIPHATIC NOESY
1313D 13C-SEPARATED AROMATIC NOESY

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試料調製

詳細内容: 0.7MM SULFIREDOXIN U-15N,13C; 10MM ATP; 50MM PHOSPHATE, 100MM NACL, 2MM DTT
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 50 mM PHOSPHATE; 100 mM NACL / pH: 7.3 / 圧: AMBIENT / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.1BRUKERcollection
NMRPipe2.3 REV 2004.184.22.03DELAGLIO, F.解析
NMRDraw2.3 REV 2004.184.22.03DELAGLIO, F.データ解析
XPLOR-NIH2.9.7SCHWIETERS, KUSZEWSKI, TJANDRA, CLORE, BRUNGER精密化
MacroModel9SCHROEDINGER精密化
精密化手法: DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING; DOCKING WITH RESTRAINED MD
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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