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万見
- PDB-2b61: Crystal Structure of Homoserine Transacetylase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b61
タイトルCrystal Structure of Homoserine Transacetylase
要素Homoserine O-acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / acyl-enzyme / aspartate pathway / coenzyme A / structure-function studies / alpha-beta hydrolase fold
機能・相同性
機能・相同性情報


homoserine O-acetyltransferase / homoserine O-acetyltransferase activity / methionine biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rna Polymerase Sigma Factor; Chain: A - #110 / Homoserine/serine acetyltransferase MetX-like / Rna Polymerase Sigma Factor; Chain: A / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich ...Rna Polymerase Sigma Factor; Chain: A - #110 / Homoserine/serine acetyltransferase MetX-like / Rna Polymerase Sigma Factor; Chain: A / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Homoserine O-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Mirza, I.A. / Nazi, I. / Korczynska, M. / Wright, G.D. / Berghuis, A.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: Crystal Structure of Homoserine Transacetylase from Haemophilus influenzae Reveals a New Family of alpha/beta-Hydrolases
著者: Mirza, I.A. / Nazi, I. / Korczynska, M. / Wright, G.D. / Berghuis, A.M.
履歴
登録2005年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年2月7日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999SEQUENCE The sequence is obtained from wild type H.influenzae 49824 and the conflicts are due to ...SEQUENCE The sequence is obtained from wild type H.influenzae 49824 and the conflicts are due to different strain.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Homoserine O-acetyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5391
ポリマ－42,5391
非ポリマー00
水7,656425
1
A: Homoserine O-acetyltransferase

A: Homoserine O-acetyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,0792
ポリマ－85,0792
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area4570 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area25980 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)85.264, 85.264, 120.263
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-732-

HOH

詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: -X, -X+Y, -Z+1/3

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要素

#1: タンパク質 Homoserine O-acetyltransferase / Homoserine O-trans-acetylase / Homoserine transacetylase / HTA


分子量: 42539.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
遺伝子: metX, met2 / プラスミド: pET28+hom2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: P45131, homoserine O-acetyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 425 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.2 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG8000, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 0.9788 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年8月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→50 Å / Num. all: 60657 / Num. obs: 57586 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル最高解像度: 1.65 Å / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
CBASSデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.65→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 1.243 / SU ML: 0.044 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.075 / ESU R Free: 0.075 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.187 3071 5.1 %RANDOM
Rwork0.163 ---
all0.165 60657 --
obs0.164 57586 98.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.706 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.38 Å20.19 Å20 Å2
2--0.38 Å20 Å2
3----0.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2823 0 0 425 3248
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0222921
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1551.9493965
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4825364
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.28924.621145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.24415468
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg6.181512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2417
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022293
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1910.21387
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.22053
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1130.2327
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1470.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1410.229
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8411.51837
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.24722866
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.03831251
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9264.51099
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.224 243 -
Rwork0.198 4195 -
all-4438 -
obs--98.51 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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