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万見
- PDB-2aww: Synapse associated protein 97 PDZ2 domain variant C378G with C-te... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2aww
タイトルSynapse associated protein 97 PDZ2 domain variant C378G with C-terminal GluR-A peptide
要素
  • 18-residue C-terminal peptide from glutamate receptor, ionotropic, AMPA1
  • Synapse associated protein 97
キーワードMEMBRANE PROTEIN / synaptic signaling / trafficking protein
機能・相同性
機能・相同性情報


tissue morphogenesis / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / L27 domain binding / regulation of potassium ion export across plasma membrane / MPP7-DLG1-LIN7 complex / membrane raft organization / Cargo concentration in the ER / cellular response to amine stimulus / axonal spine ...tissue morphogenesis / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / L27 domain binding / regulation of potassium ion export across plasma membrane / MPP7-DLG1-LIN7 complex / membrane raft organization / Cargo concentration in the ER / cellular response to amine stimulus / axonal spine / reproductive structure development / hard palate development / COPII-mediated vesicle transport / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of membrane potential / establishment of centrosome localization / negative regulation of p38MAPK cascade / neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / embryonic skeletal system morphogenesis / structural constituent of postsynaptic density / astral microtubule organization / cellular response to ammonium ion / epithelial structure maintenance / immunological synapse formation / myelin sheath abaxonal region / lateral loop / receptor localization to synapse / peristalsis / cell projection membrane / cortical microtubule organization / response to sucrose / proximal dendrite / smooth muscle tissue development / paranode region of axon / bicellular tight junction assembly / myosin V binding / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of potassium ion transport / neuron spine / cellular response to dsRNA / cellular response to L-glutamate / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / node of Ranvier / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / conditioned place preference / protein-containing complex localization / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / response to arsenic-containing substance / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / dendritic spine membrane / Synaptic adhesion-like molecules / amyloid precursor protein metabolic process / RAF/MAP kinase cascade / ureteric bud development / long-term synaptic depression / response to morphine / endothelial cell proliferation / beta-2 adrenergic receptor binding / cellular response to peptide hormone stimulus / lens development in camera-type eye / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / regulation of myelination / cortical actin cytoskeleton organization / protein kinase A binding / receptor clustering / positive regulation of actin filament polymerization / branching involved in ureteric bud morphogenesis / peptide hormone receptor binding / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / response to psychosocial stress / spinal cord development / neuronal cell body membrane / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / behavioral response to pain / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / cellular response to organic cyclic compound / kinesin binding / microvillus / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / AMPA glutamate receptor complex / excitatory synapse / adenylate cyclase binding / ionotropic glutamate receptor complex / regulation of postsynaptic membrane potential / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / immunological synapse / basement membrane / asymmetric synapse / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / postsynaptic density, intracellular component / neuronal action potential / lateral plasma membrane / regulation of receptor recycling / G-protein alpha-subunit binding / bicellular tight junction / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation
類似検索 - 分子機能
L27-1 / L27_1 / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors ...L27-1 / L27_1 / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / PDZ domain / Receptor family ligand binding region / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Periplasmic binding protein-like I / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Glutamate receptor 1 / Disks large homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Von Ossowski, I. / Oksanen, E. / Von Ossowski, L. / Cai, C. / Sundberg, M. / Goldman, A. / Keinanen, K.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of the second PDZ domain of SAP97 in complex with a GluR-A C-terminal peptide
著者: von Ossowski, I. / Oksanen, E. / von Ossowski, L. / Cai, C. / Sundberg, M. / Goldman, A. / Keinanen, K.
履歴
登録2005年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Synapse associated protein 97
B: Synapse associated protein 97
C: 18-residue C-terminal peptide from glutamate receptor, ionotropic, AMPA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4853
ポリマ－24,4853
非ポリマー00
水48627
1
A: Synapse associated protein 97
C: 18-residue C-terminal peptide from glutamate receptor, ionotropic, AMPA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1162
ポリマ－13,1162
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area610 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area5150 Å2
手法PISA
2
B: Synapse associated protein 97


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3691
ポリマ－11,3691
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.350, 54.310, 54.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 84.03, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Synapse associated protein 97 / Presynaptic protein SAP97 / SAP-97


分子量: 11369.034 Da / 分子数: 2 / 断片: PDZ2 domain / 変異: C378G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Dlg1 / プラスミド: PK0302-2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q62696
#2: タンパク質・ペプチド 18-residue C-terminal peptide from glutamate receptor, ionotropic, AMPA1 / 18-residue C-terminal peptide from GluR-A


分子量: 1747.048 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic 18-residue peptide / 参照: GenBank: 29789269, UniProt: P19490*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M Sodium acetate, 0.1M Tris-HCl, 30% PEG4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月8日
放射モノクロメーター: Diamond (111), germanium (220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 48906 / Num. obs: 48906 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.33 Å / % possible obs: 91.4 % / Rmerge(I) obs: 0.418 / Mean I/σ(I) obs: 3.78 / Num. measured obs: 7493 / Num. unique obs: 1485 / % possible all: 99.3

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位相決定

Phasing MRRfactor: 0.488 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.478
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å34.16 Å
Translation3 Å34.16 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
ProDCデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.21→34.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 12.055 / SU ML: 0.293 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.305 / ESU R Free: 0.273 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.326 509 5 %RANDOM
Rwork0.242 ---
all0.246 10167 --
obs0.246 10167 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 48.035 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.75 Å20 Å2-5.11 Å2
2---0.75 Å20 Å2
3---0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.21→34.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1321 0 0 27 1348
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0221337
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7521.981805
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6765183
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.5127.04544
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.93815225
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2220
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02952
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2370.2537
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.2887
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2120.262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2420.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0690.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0171.5916
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7621433
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2513449
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5344.5372
LS精密化 シェル解像度: 2.206→2.263 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.443 37 -
Rwork0.35 704 -
all-741 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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