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- PDB-2awu: Synapse associated protein 97 PDZ2 domain variant C378G -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2awu
タイトルSynapse associated protein 97 PDZ2 domain variant C378G
要素
  • AHH
  • Synapse-associated protein 97
キーワードMEMBRANE PROTEIN / synaptic signaling / trafficking protein
機能・相同性
機能・相同性情報


tissue morphogenesis / L27 domain binding / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / MPP7-DLG1-LIN7 complex / regulation of potassium ion export across plasma membrane / membrane raft organization / establishment of centrosome localization / myelin sheath abaxonal region / structural constituent of postsynaptic density ...tissue morphogenesis / L27 domain binding / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / MPP7-DLG1-LIN7 complex / regulation of potassium ion export across plasma membrane / membrane raft organization / establishment of centrosome localization / myelin sheath abaxonal region / structural constituent of postsynaptic density / astral microtubule organization / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / embryonic skeletal system morphogenesis / negative regulation of p38MAPK cascade / epithelial structure maintenance / reproductive structure development / immunological synapse formation / peristalsis / lateral loop / receptor localization to synapse / smooth muscle tissue development / bicellular tight junction assembly / cell projection membrane / paranode region of axon / cortical microtubule organization / Trafficking of AMPA receptors / protein localization to synapse / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / positive regulation of potassium ion transport / hard palate development / protein-containing complex localization / node of Ranvier / amyloid precursor protein metabolic process / endothelial cell proliferation / Synaptic adhesion-like molecules / RAF/MAP kinase cascade / lens development in camera-type eye / cortical actin cytoskeleton organization / regulation of myelination / ureteric bud development / branching involved in ureteric bud morphogenesis / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / receptor clustering / positive regulation of actin filament polymerization / microvillus / basement membrane / kinesin binding / lateral plasma membrane / immunological synapse / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / bicellular tight junction / potassium channel regulator activity / postsynaptic density, intracellular component / T cell proliferation / phosphatase binding / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / negative regulation of T cell proliferation / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / actin filament polymerization / ionotropic glutamate receptor binding / T-tubule / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / basal plasma membrane / synaptic membrane / T cell activation / actin filament organization / regulation of membrane potential / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein localization to plasma membrane / PDZ domain binding / neuromuscular junction / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell-cell adhesion / postsynaptic density membrane / cerebral cortex development / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / kinase binding / cytoplasmic side of plasma membrane / negative regulation of epithelial cell proliferation / synaptic vesicle membrane / cell-cell junction / cell junction / intracellular protein localization / nervous system development / regulation of cell shape / regulation of protein localization / presynaptic membrane / basolateral plasma membrane / molecular adaptor activity / chemical synaptic transmission / microtubule / transmembrane transporter binding / postsynaptic membrane / neuron projection / cell population proliferation / cell adhesion / postsynaptic density
類似検索 - 分子機能
L27-1 / L27_1 / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors ...L27-1 / L27_1 / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.44 Å
データ登録者Von Ossowski, I. / Oksanen, E. / Von Ossowski, L. / Cai, C. / Sundberg, M. / Goldman, A. / Keinanen, K.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of the second PDZ domain of SAP97 in complex with a GluR-A C-terminal peptide
著者: von Ossowski, I. / Oksanen, E. / von Ossowski, L. / Cai, C. / Sundberg, M. / Goldman, A. / Keinanen, K.
履歴
登録2005年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42021年11月10日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Synapse-associated protein 97
B: Synapse-associated protein 97
C: AHH


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2163
ポリマ－23,2163
非ポリマー00
水1,33374
1
A: Synapse-associated protein 97


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4251
ポリマ－11,4251
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Synapse-associated protein 97


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4251
ポリマ－11,4251
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: AHH


  • 登録者が定義した集合体
  • 365 Da, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3651
ポリマ－3651
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)32.220, 52.140, 52.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.74, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Synapse-associated protein 97 / Presynaptic protein SAP97 / SAP-97


分子量: 11425.163 Da / 分子数: 2 / 断片: PDZ2 domain / 変異: C378G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Dlg1 / プラスミド: PK0302-2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q62696
#2: タンパク質・ペプチド AHH


分子量: 365.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: the peptide was chemicaly synthesized
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M Sodium acetate, 0.1M Tris-HCl, 30% PEG4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 1.519 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月11日
放射モノクロメーター: Double crystal silicon (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.519 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.44→20 Å / Num. all: 6219 / Num. obs: 6219 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.029 / Net I/σ(I): 37.19
反射 シェル解像度: 2.44→2.59 Å / % possible obs: 90.8 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Mean I/σ(I) obs: 17.84 / Num. measured obs: 6332 / Num. unique obs: 1766 / % possible all: 91.6

-
位相決定

Phasing MRRfactor: 0.436 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.544
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å19.65 Å
Translation3 Å19.65 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
MAR345データ収集
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.44→19.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.848 / SU B: 10.267 / SU ML: 0.241 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.822 / ESU R Free: 0.364 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.295 311 5 %RANDOM
Rwork0.18 ---
all0.186 6219 --
obs0.186 6219 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.937 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.73 Å20 Å20.63 Å2
2---0.33 Å20 Å2
3----0.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.44→19.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1381 0 0 74 1455
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221401
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.561.9731891
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8355185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.30826.53149
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.38115246
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2224
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021012
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.2563
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.2929
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1450.2106
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1870.266
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.180.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.821.5942
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.42621469
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.113504
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2124.5422
LS精密化 シェル解像度: 2.442→2.504 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.38 20 -
Rwork0.209 396 -
all-416 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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