[日本語] English
万見
- PDB-2aut: Crystal structure of Lys154Asn mutant of mature AphA of S. typhimurium -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2aut
タイトルCrystal structure of Lys154Asn mutant of mature AphA of S. typhimurium
要素AphA
キーワードHYDROLASE / Class-B bacterial non-specific acid phosphatase / Lys154Asn mutant of mature AphA / metalloenzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


acid phosphatase / acid phosphatase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
HAD-superfamily phosphatase, subfamily IIIB, AphA / Acid phosphatase, class B-like / HAD superfamily, subfamily IIIB (Acid phosphatase) / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Class B acid phosphatase / Class B acid phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Makde, R.D. / Gupta, G.D. / Kumar, V.
引用
ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2007
タイトル: Structural and mutational analyses reveal the functional role of active-site Lys-154 and Asp-173 of Salmonella typhimurium AphA protein.
著者: Makde, R.D. / Gupta, G.D. / Mahajan, S.K. / Kumar, V.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Expression, purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of recombinant class B non-specific acid phosphatase of Salmonella typhimurium
著者: Makde, R.D. / Kumar, V. / Gupta, G.D. / Jasti, J. / Singh, T.P. / Mahajan, S.K.
履歴
登録2005年8月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: AphA
B: AphA
C: AphA
D: AphA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,63810
ポリマ－95,4234
非ポリマー2156
水9,620534
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12330 Å2
ΔGint-128 kcal/mol
Surface area34450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.737, 84.477, 149.268
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The entry contains the crystallographic asymmetric unit consisting of four chains (homotetramer), which is the known biologically active state of the APHA protein.

-
要素

#1: タンパク質
AphA


分子量: 23855.625 Da / 分子数: 4 / 変異: K154N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: aphA / プラスミド: pET21(A) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P58683, UniProt: Q540U1*PLUS, acid phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 534 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: vapor diffusion sitting-drop, micro-seeding / pH: 4.7
詳細: PEG 6000, magnesium chloride, sodium acetate, dihydrogen phosphate , pH 4.7, vapour diffusion sitting-drop, micro-seeding, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年1月31日 / 詳細: OSMIC mirror
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.24→30 Å / Num. all: 40809 / Num. obs: 40671 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 24.77 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.24→2.36 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.162 / Mean I/σ(I) obs: 7.1 / Num. unique all: 5241 / % possible all: 91.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALA/ TRUNCATEデータスケーリング
CNS精密化
CCP4(SCALAデータスケーリング
TRUNCATEデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: Partially refined structure of wild-type APHA (PDB code 1Z5G) with all HET atoms (HOH, MG etc.) removed and side chain of Lys154 replaced with ALA was used as the starting model. A ...開始モデル: Partially refined structure of wild-type APHA (PDB code 1Z5G) with all HET atoms (HOH, MG etc.) removed and side chain of Lys154 replaced with ALA was used as the starting model. A random error of 0.2A was added to the atomic coordinates of the starting model.

1z5g


解像度: 2.25→20 Å / Isotropic thermal model: ANISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.197 2004 5 %random
Rwork0.151 ---
all-40554 --
obs-40554 94 %-
溶媒の処理溶媒モデル: Flat Model / Bsol: 31.75 Å2 / ksol: 0.327 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.142 Å20 Å20 Å2
2---4.802 Å20 Å2
3---4.659 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6589 0 10 534 7133
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.09
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.833
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.41.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.222
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.172
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.22.5
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.228 192 5 %
Rwork0.174 3672 -
obs-3864 91 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る