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万見
- PDB-2arv: Structure of human Activin A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2arv
タイトルStructure of human Activin A
要素Inhibin beta A chain
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / homodimer / cystine knot / disulfide linked / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


activin A complex / inhibin A complex / cardiac fibroblast cell development / androst-4-ene-3,17-dione biosynthetic process / negative regulation of B cell differentiation / regulation of follicle-stimulating hormone secretion / positive regulation of ovulation / negative regulation of follicle-stimulating hormone secretion / GABAergic neuron differentiation / Antagonism of Activin by Follistatin ...activin A complex / inhibin A complex / cardiac fibroblast cell development / androst-4-ene-3,17-dione biosynthetic process / negative regulation of B cell differentiation / regulation of follicle-stimulating hormone secretion / positive regulation of ovulation / negative regulation of follicle-stimulating hormone secretion / GABAergic neuron differentiation / Antagonism of Activin by Follistatin / TGFBR3 regulates activin signaling / type II activin receptor binding / progesterone secretion / Sertoli cell differentiation / striatal medium spiny neuron differentiation / enzyme activator complex / Glycoprotein hormones / negative regulation of macrophage differentiation / positive regulation of follicle-stimulating hormone secretion / cellular response to oxygen-glucose deprivation / hemoglobin biosynthetic process / negative regulation of phosphorylation / testosterone biosynthetic process / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / cellular response to cholesterol / SMAD protein signal transduction / Signaling by BMP / Signaling by Activin / activin receptor signaling pathway / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / mesodermal cell differentiation / odontogenesis / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / response to aldosterone / endodermal cell differentiation / eyelid development in camera-type eye / roof of mouth development / negative regulation of type II interferon production / peptide hormone binding / positive regulation of protein metabolic process / androgen metabolic process / positive regulation of collagen biosynthetic process / positive regulation of SMAD protein signal transduction / cellular response to angiotensin / hair follicle development / hematopoietic progenitor cell differentiation / ovarian follicle development / extrinsic apoptotic signaling pathway / erythrocyte differentiation / positive regulation of erythrocyte differentiation / cytokine activity / growth factor activity / defense response / negative regulation of cell growth / cytokine-mediated signaling pathway / hormone activity / autophagy / male gonad development / nervous system development / cell-cell signaling / cellular response to hypoxia / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Inhibin, beta A subunit / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. ...Inhibin, beta A subunit / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Cystine-knot cytokine / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1PG / Inhibin beta A chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Harrington, A.E. / Morris-Triggs, S.A. / Ruotolo, B.T. / Robinson, C.V. / Ohnuma, S. / Hyvonen, M.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2006
タイトル: Structural basis for the inhibition of activin signalling by follistatin
著者: Harrington, A.E. / Morris-Triggs, S.A. / Ruotolo, B.T. / Robinson, C.V. / Ohnuma, S. / Hyvonen, M.
履歴
登録2005年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inhibin beta A chain
B: Inhibin beta A chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,89710
ポリマ－25,9842
非ポリマー9138
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4380 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area13070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.572, 96.247, 118.038
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 1 - 116 / Label seq-ID: 1 - 116

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1BB
2AA
詳細The biological unit is a homodimer as found in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 Inhibin beta A chain / Activin beta-A chain / Erythroid differentiation protein / EDF


分子量: 12991.865 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INHBA / プラスミド: pBAT4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P08476
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-1PG / 2-(2-{2-[2-(2-METHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHANOL / 3,6,9,12,15-ペンタオキサヘキサデカン-1-オ-ル


分子量: 252.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H24O6
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.4 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: Ammonium sulphate, PEG300, Na-Hepes, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.978847 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月23日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978847 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→29.2 Å / Num. obs: 24229 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.065

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0003精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1S4Y

1s4y


解像度: 2→29.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 7.949 / SU ML: 0.114 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.16 / ESU R Free: 0.156 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2592 1151 4.9 %RANDOM
Rwork0.2159 ---
all0.21802 22157 --
obs0.21802 22157 93.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.624 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.31 Å20 Å20 Å2
2---0.07 Å20 Å2
3---1.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1744 0 55 54 1853
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0211858
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3811.9562503
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7035221
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.93124.3982
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.98315308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.176156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.2251
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021380
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2710.2704
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3260.21241
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2290.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2620.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1030.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.51121134
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.93531780
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.9662833
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it10.0483722
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: B / Ens-ID: 1 / 数: 829 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
medium positional0.880.5
medium thermal8.372
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 64 -
Rwork0.255 1350 -
obs--78.56 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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