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- PDB-2arp: Activin A in complex with Fs12 fragment of follistatin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2arp
タイトルActivin A in complex with Fs12 fragment of follistatin
要素
  • Follistatin
  • Inhibin beta A chain
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / cystine knot / disulfide rich / egf domain / kazal domain / protein complex / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Antagonism of Activin by Follistatin / activin receptor antagonist activity / activin A complex / inhibin A complex / cardiac fibroblast cell development / androst-4-ene-3,17-dione biosynthetic process / negative regulation of B cell differentiation / regulation of follicle-stimulating hormone secretion / positive regulation of ovulation / negative regulation of follicle-stimulating hormone secretion ...Antagonism of Activin by Follistatin / activin receptor antagonist activity / activin A complex / inhibin A complex / cardiac fibroblast cell development / androst-4-ene-3,17-dione biosynthetic process / negative regulation of B cell differentiation / regulation of follicle-stimulating hormone secretion / positive regulation of ovulation / negative regulation of follicle-stimulating hormone secretion / GABAergic neuron differentiation / Antagonism of Activin by Follistatin / TGFBR3 regulates activin signaling / type II activin receptor binding / progesterone secretion / Sertoli cell differentiation / striatal medium spiny neuron differentiation / enzyme activator complex / Glycoprotein hormones / negative regulation of macrophage differentiation / ameloblast differentiation / positive regulation of follicle-stimulating hormone secretion / cellular response to oxygen-glucose deprivation / hemoglobin biosynthetic process / positive regulation of hair follicle development / negative regulation of phosphorylation / testosterone biosynthetic process / regulation of BMP signaling pathway / gamete generation / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / cellular response to cholesterol / pattern specification process / activin binding / SMAD protein signal transduction / Signaling by BMP / Signaling by Activin / negative regulation of activin receptor signaling pathway / activin receptor signaling pathway / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / heparan sulfate proteoglycan binding / mesodermal cell differentiation / odontogenesis / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / hair follicle morphogenesis / negative regulation of epithelial cell differentiation / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / female gonad development / response to aldosterone / endodermal cell differentiation / eyelid development in camera-type eye / odontogenesis of dentin-containing tooth / roof of mouth development / negative regulation of type II interferon production / peptide hormone binding / positive regulation of protein metabolic process / androgen metabolic process / keratinocyte proliferation / positive regulation of collagen biosynthetic process / positive regulation of SMAD protein signal transduction / cellular response to angiotensin / hair follicle development / BMP signaling pathway / hematopoietic progenitor cell differentiation / ovarian follicle development / extrinsic apoptotic signaling pathway / erythrocyte differentiation / positive regulation of erythrocyte differentiation / cytokine activity / skeletal system development / growth factor activity / defense response / cytokine-mediated signaling pathway / : / negative regulation of cell growth / cellular response to growth factor stimulus / hormone activity / autophagy / male gonad development / nervous system development / cell-cell signaling / cellular response to hypoxia / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Follistatin, N-terminal / : / Inhibin, beta A subunit / Follistatin/Osteonectin EGF domain / Follistatin/Osteonectin-like EGF domain / TB domain / TGF-beta binding (TB) domain superfamily / TGF-beta binding (TB) domain profile. / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like ...Follistatin, N-terminal / : / Inhibin, beta A subunit / Follistatin/Osteonectin EGF domain / Follistatin/Osteonectin-like EGF domain / TB domain / TGF-beta binding (TB) domain superfamily / TGF-beta binding (TB) domain profile. / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #30 / Kazal type serine protease inhibitors / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Kazal domain superfamily / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Kazal domain / Kazal domain profile. / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Cystine-knot cytokine / Ribbon / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1PG / NICKEL (II) ION / Inhibin beta A chain / Follistatin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Harrington, A.E. / Morris-Triggs, S.A. / Ruotolo, B.T. / Robinson, C.V. / Ohnuma, S. / Hyvonen, M.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2006
タイトル: Structural basis for the inhibition of activin signalling by follistatin
著者: Harrington, A.E. / Morris-Triggs, S.A. / Ruotolo, B.T. / Robinson, C.V. / Ohnuma, S. / Hyvonen, M.
履歴
登録2005年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inhibin beta A chain
F: Follistatin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,38210
ポリマ－29,5852
非ポリマー7978
水3,081171
1
A: Inhibin beta A chain
F: Follistatin
ヘテロ分子

A: Inhibin beta A chain
F: Follistatin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,76420
ポリマ－59,1704
非ポリマー1,59416
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area10680 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area28910 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)79.297, 94.502, 44.873
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: -X,-Y,Z.

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AF

#1: タンパク質 Inhibin beta A chain / Activin beta-A chain / Erythroid differentiation protein / EDF


分子量: 12991.865 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INHBA / プラスミド: pBAT4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P08476
#2: タンパク質 Follistatin / FS / Activin-binding protein


分子量: 16593.193 Da / 分子数: 1 / Fragment: Fs1-Fs2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Fst / プラスミド: pHAT4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P21674

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非ポリマー , 4種, 179分子

#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 化合物 ChemComp-1PG / 2-(2-{2-[2-(2-METHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHANOL / 3,6,9,12,15-ペンタオキサヘキサデカン-1-オ-ル


分子量: 252.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H24O6
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG-MME 2000, Nickel chloride, Tris-HCl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.97926 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月23日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97926 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→25.8 Å / Num. obs: 23201 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 32.33 Å2 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.427 / Mean I/σ(I) obs: 2.67 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0003精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries: 1s4u, 1lr9

1s4u

1lr9


解像度: 2→25.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 7.14 / SU ML: 0.108 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.166 / ESU R Free: 0.163 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25404 1142 4.9 %RANDOM
Rwork0.20189 ---
all0.20189 23501 --
obs0.20189 22029 98.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.674 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.94 Å20 Å20 Å2
2---0.6 Å20 Å2
3----0.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→25.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1945 0 44 171 2160
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0222046
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.711.9782747
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7145253
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.79424.58885
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.53815360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.51511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1280.2290
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021501
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2770.2843
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3170.21365
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2020.2141
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.250.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3870.265
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2010.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.20521313
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.03132034
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4082850
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3213711
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 103 -
Rwork0.238 1590 -
obs--97.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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