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万見
- PDB-2ad5: Mechanisms of feedback regulation and drug resistance of CTP synt... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ad5
タイトルMechanisms of feedback regulation and drug resistance of CTP synthetases: structure of the E. coli CTPS/CTP complex at 2.8-Angstrom resolution.
要素CTP synthase
キーワードLIGASE / Rossmann fold / P-loop ATPase / interfacial active site
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoophidium / CTP synthase (glutamine hydrolysing) / CTP synthase activity / 'de novo' CTP biosynthetic process / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / glutaminase activity / CTP biosynthetic process / protein homotetramerization / magnesium ion binding / protein-containing complex ...cytoophidium / CTP synthase (glutamine hydrolysing) / CTP synthase activity / 'de novo' CTP biosynthetic process / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / glutaminase activity / CTP biosynthetic process / protein homotetramerization / magnesium ion binding / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
CTP synthase / CTP synthase, N-terminal / CTP synthase GATase domain / CTP synthase N-terminus / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases ...CTP synthase / CTP synthase, N-terminal / CTP synthase GATase domain / CTP synthase N-terminus / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / CYTIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / CTP synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Endrizzi, J.A. / Kim, H. / Anderson, P.M. / Baldwin, E.P.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: Mechanisms of Product Feedback Regulation and Drug Resistance in Cytidine Triphosphate Synthetases from the Structure of a CTP-Inhibited Complex(,).
著者: Endrizzi, J.A. / Kim, H. / Anderson, P.M. / Baldwin, E.P.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of Escherichia coli cytidine triphosphate synthetase, a nucleotide-regulated glutamine amidotransferase/ATP-dependent amidoligase fusion protein and homologue of ...タイトル: Crystal structure of Escherichia coli cytidine triphosphate synthetase, a nucleotide-regulated glutamine amidotransferase/ATP-dependent amidoligase fusion protein and homologue of anticancer and antiparasitic drug targets.
著者: Endrizzi, J.A. / Kim, H. / Anderson, P.M. / Baldwin, E.P.
履歴
登録2005年7月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CTP synthase
B: CTP synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,7638
ポリマ－120,8942
非ポリマー1,8696
水4,540252
1
A: CTP synthase
B: CTP synthase
ヘテロ分子

A: CTP synthase
B: CTP synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)245,52716
ポリマ－241,7884
非ポリマー3,73912
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area16830 Å2
ΔGint-123 kcal/mol
Surface area74760 Å2
手法PISA
2
A: CTP synthase
ヘテロ分子

A: CTP synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,7638
ポリマ－120,8942
非ポリマー1,8696
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
手法PQS
3
B: CTP synthase
ヘテロ分子

B: CTP synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,7638
ポリマ－120,8942
非ポリマー1,8696
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)163.270, 106.380, 130.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The tetrameric biological assembly is generated from the asymmetric unit dimer by the crystallographic two-fold axis: -x, -y, z

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要素

#1: タンパク質 CTP synthase / UTP--ammonia ligase / CTP synthetase


分子量: 60446.980 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: soluble cytoplasmic / 由来: (天然) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 生物種: Escherichia coli / 株: K-12
参照: UniProt: P0A7E5, CTP synthase (glutamine hydrolysing)
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-CTP / CYTIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / CTP


分子量: 483.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H16N3O14P3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 252 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 73 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Tris-Cl, ammonium sulfate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.975 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.975 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→45.4 Å / Num. all: 55879 / Num. obs: 55879 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 45 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 0.31 / % possible all: 95.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
TNT5F精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
TNTV. 5-F位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entyry 1S1M

1s1m


解像度: 2.8→20 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.277 1932 random
Rwork0.202 --
obs0.202 55713 -
all-55713 -
原子変位パラメータBiso mean: 60 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.09 Å2--
2--19.44 Å2-
3----9.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8328 0 114 252 8694
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.93
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.95 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4 171 -
Rwork0.31 --
obs-5145 95.1 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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