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万見
- PDB-2ad1: Human Sulfotransferase SULT1C2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ad1
タイトルHuman Sulfotransferase SULT1C2
要素Sulfotransferase 1C2
キーワードTRANSFERASE / x-ray crystallography / sulfate conjugation / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


aryl sulfotransferase / aryl sulfotransferase activity / Cytosolic sulfonation of small molecules / flavonoid metabolic process / 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate metabolic process / sulfation / sulfotransferase activity / ethanol catabolic process / Paracetamol ADME / doxorubicin metabolic process ...aryl sulfotransferase / aryl sulfotransferase activity / Cytosolic sulfonation of small molecules / flavonoid metabolic process / 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate metabolic process / sulfation / sulfotransferase activity / ethanol catabolic process / Paracetamol ADME / doxorubicin metabolic process / xenobiotic metabolic process / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sulfotransferase domain / Sulfotransferase domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sulfotransferase 1C4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Dong, A. / Dombrovski, L. / Loppnau, P. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Bochkarev, A. / Plotnikov, A.N. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2007
タイトル: Structural and chemical profiling of the human cytosolic sulfotransferases.
著者: Allali-Hassani, A. / Pan, P.W. / Dombrovski, L. / Najmanovich, R. / Tempel, W. / Dong, A. / Loppnau, P. / Martin, F. / Thornton, J. / Thonton, J. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Plotnikov, ...著者: Allali-Hassani, A. / Pan, P.W. / Dombrovski, L. / Najmanovich, R. / Tempel, W. / Dong, A. / Loppnau, P. / Martin, F. / Thornton, J. / Thonton, J. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Plotnikov, A.N. / Vedadi, M. / Arrowsmith, C.H.
履歴
登録2005年7月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sulfotransferase 1C2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0201
ポリマ－35,0201
非ポリマー00
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.824, 58.824, 189.287
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Cell settingtrigonal
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Sulfotransferase 1C2 / E.C.2.8.2.- / SULT1C2 / SULT1C#2


分子量: 35020.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SULT1C2 / プラスミド: pET28 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O75897, 転移酵素; 硫黄を含む基を移すもの; スルホトランスキナーゼ類
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.7 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.6
詳細: 20%PEG 3350, 0.2M Li citracte pH4.6, VAPOR DIFFUSION, temperature 300K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年5月29日 / 詳細: VeriMax
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 25032 / Num. obs: 25032 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.7 % / Biso Wilson estimate: 37.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.767 / Mean I/σ(I) obs: 2.89 / Num. unique all: 1881 / Rsym value: 0.767 / % possible all: 72.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
REFMAC5.2精密化
Oモデル構築
ARP/wARPモデル構築
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZHE

1zhe
PDB 未公開エントリ


解像度: 2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 4.143 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.174 / ESU R Free: 0.166 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26166 1264 5 %RANDOM
Rwork0.21774 ---
all0.21993 23766 --
obs0.21993 23766 94.02 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.747 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.79 Å20.39 Å20 Å2
2--0.79 Å20 Å2
3----1.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2051 0 0 153 2204
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0222113
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7031.942853
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9075240
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.71224.158101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.69915388
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.703158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.2296
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021583
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2330.21007
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.21385
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1990.2145
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2090.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1280.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2881.51262
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.0921981
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.96331011
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4164.5872
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 68 -
Rwork0.277 1250 -
obs--69.15 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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