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- PDB-1zd1: Human Sulfortransferase SULT4A1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zd1
タイトルHuman Sulfortransferase SULT4A1
要素Sulfotransferase 4A1
キーワードTRANSFERASE / SGC / SULT4A1 / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; 硫黄を含む基を移すもの; スルホトランスキナーゼ類 / Cytosolic sulfonation of small molecules / sulfation / sulfotransferase activity / dendrite arborization / steroid metabolic process / mitochondrion / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sulfotransferase domain / Sulfotransferase domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sulfotransferase 4A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.24 Å
データ登録者Dong, A. / Dombrovski, L. / Loppnau, P. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Sundstrom, M. / Bochkarev, A. / Plotnikov, A.N. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2007
タイトル: Structural and chemical profiling of the human cytosolic sulfotransferases.
著者: Allali-Hassani, A. / Pan, P.W. / Dombrovski, L. / Najmanovich, R. / Tempel, W. / Dong, A. / Loppnau, P. / Martin, F. / Thornton, J. / Thonton, J. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Plotnikov, ...著者: Allali-Hassani, A. / Pan, P.W. / Dombrovski, L. / Najmanovich, R. / Tempel, W. / Dong, A. / Loppnau, P. / Martin, F. / Thornton, J. / Thonton, J. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Plotnikov, A.N. / Vedadi, M. / Arrowsmith, C.H.
履歴
登録2005年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sulfotransferase 4A1
B: Sulfotransferase 4A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,3423
ポリマ－66,2502
非ポリマー921
水3,999222
1
A: Sulfotransferase 4A1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1251
ポリマ－33,1251
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Sulfotransferase 4A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2172
ポリマ－33,1251
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)98.938, 74.195, 85.832
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.52, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Sulfotransferase 4A1 / Brain sulfotransferase-like protein / hBR-STL / hBR-STL-1 / Nervous system sulfotransferase / NST


分子量: 33124.816 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SULT4A1, SULTX3 / プラスミド: pET28 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9BR01, 転移酵素; 硫黄を含む基を移すもの; スルホトランスキナーゼ類
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 222 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.28 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG3350, 0.2M Ammonium Tartrate, VAPOR DIFFUSION, temperature 300K, pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年3月23日 / 詳細: VeriMAX HF
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.24→82 Å / Num. obs: 28728 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 34.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.87 / Rsym value: 0.87 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 2.24→2.28 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 2.55 / Rsym value: 0.6 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
d*TREKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.24→82.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / SU B: 6.542 / SU ML: 0.167 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.28 / ESU R Free: 0.239 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26239 1462 5.1 %RANDOM
Rwork0.18587 ---
obs0.18977 27265 98.87 %-
all-28933 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.437 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.68 Å20 Å2-0.86 Å2
2---0.13 Å20 Å2
3----2.01 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.24→82.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4098 0 6 222 4326
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0250.0224216
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.051.9555694
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1685490
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.26823.598214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.79215728
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6031526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1450.2593
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.023239
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2370.22037
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3170.22793
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1980.2271
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2260.269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1990.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3721.52582
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.20424003
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.31131933
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6014.51691
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.237→2.295 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 115 -
Rwork0.225 1910 -
obs--95.34 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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