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- PDB-2abj: Crystal structure of human branched chain amino acid transaminase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2abj
タイトルCrystal structure of human branched chain amino acid transaminase in a complex with an inhibitor, C16H10N2O4F3SCl, and pyridoxal 5' phosphate.
要素Branched-chain-amino-acid aminotransferase, cytosolic
キーワードTRANSFERASE / branched-chain-amino-acid aminotransferase / cytosolic / pyridoxal-phosphate-dependent aminotransferase / PLP-Lys220 Schiff base / inhibitor-bound
機能・相同性
機能・相同性情報


branched-chain-amino-acid transaminase activity / branched-chain amino acid biosynthetic process / L-leucine-2-oxoglutarate transaminase activity / branched-chain-amino-acid transaminase / : / L-valine-2-oxoglutarate transaminase activity / L-isoleucine-2-oxoglutarate transaminase activity / Branched-chain amino acid catabolism / L-leucine biosynthetic process / L-valine biosynthetic process ...branched-chain-amino-acid transaminase activity / branched-chain amino acid biosynthetic process / L-leucine-2-oxoglutarate transaminase activity / branched-chain-amino-acid transaminase / : / L-valine-2-oxoglutarate transaminase activity / L-isoleucine-2-oxoglutarate transaminase activity / Branched-chain amino acid catabolism / L-leucine biosynthetic process / L-valine biosynthetic process / lipid metabolic process / G1/S transition of mitotic cell cycle / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Branched-chain amino acid aminotransferase II / Branched-chain aminotransferase / Aminotransferase, class IV, conserved site / Aminotransferases class-IV signature. / Aminotransferase class 4, branched-chain amino acid transferase, N-terminal domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 2 / D-amino Acid Aminotransferase, subunit A, domain 2 / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, N-terminal / Aminotransferase class IV / Aminotransferase-like, PLP-dependent enzymes ...Branched-chain amino acid aminotransferase II / Branched-chain aminotransferase / Aminotransferase, class IV, conserved site / Aminotransferases class-IV signature. / Aminotransferase class 4, branched-chain amino acid transferase, N-terminal domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 2 / D-amino Acid Aminotransferase, subunit A, domain 2 / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, N-terminal / Aminotransferase class IV / Aminotransferase-like, PLP-dependent enzymes / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, C-terminal / Amino-transferase class IV / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CBC / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Branched-chain-amino-acid aminotransferase, cytosolic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Ohren, J.F. / Moreland, D.W. / Rubin, J.R. / Hu, H.L. / McConnell, P.C. / Mistry, A. / Mueller, W.T. / Scholten, J.D. / Hasemann, C.H.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2006
タイトル: The design and synthesis of human branched-chain amino acid aminotransferase inhibitors for treatment of neurodegenerative diseases.
著者: Hu, L.Y. / Boxer, P.A. / Kesten, S.R. / Lei, H.J. / Wustrow, D.J. / Moreland, D.W. / Zhang, L. / Ahn, K. / Ryder, T.R. / Liu, X. / Rubin, J.R. / Fahnoe, K. / Carroll, R.T. / Dutta, S. / ...著者: Hu, L.Y. / Boxer, P.A. / Kesten, S.R. / Lei, H.J. / Wustrow, D.J. / Moreland, D.W. / Zhang, L. / Ahn, K. / Ryder, T.R. / Liu, X. / Rubin, J.R. / Fahnoe, K. / Carroll, R.T. / Dutta, S. / Fahnoe, D.C. / Probert, A.W. / Roof, R.L. / Rafferty, M.F. / Kostlan, C.R. / Scholten, J.D. / Hood, M. / Ren, X.D. / Schielke, G.P. / Su, T.Z. / Taylor, C.P. / Mistry, A. / McConnell, P. / Hasemann, C. / Ohren, J.
履歴
登録2005年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Branched-chain-amino-acid aminotransferase, cytosolic
D: Branched-chain-amino-acid aminotransferase, cytosolic
G: Branched-chain-amino-acid aminotransferase, cytosolic
J: Branched-chain-amino-acid aminotransferase, cytosolic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,07912
ポリマ－164,4164
非ポリマー2,6648
水25,4551413
1
A: Branched-chain-amino-acid aminotransferase, cytosolic
D: Branched-chain-amino-acid aminotransferase, cytosolic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,5406
ポリマ－82,2082
非ポリマー1,3324
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7470 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area27020 Å2
手法PISA
2
G: Branched-chain-amino-acid aminotransferase, cytosolic
J: Branched-chain-amino-acid aminotransferase, cytosolic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,5406
ポリマ－82,2082
非ポリマー1,3324
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7530 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area26970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.327, 114.517, 148.869
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
Branched-chain-amino-acid aminotransferase, cytosolic / BCATc / ECA39 protein


分子量: 41103.941 Da / 分子数: 4 / 断片: BCAT(c) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BCAT1, BCT1, ECA39 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P54687, branched-chain-amino-acid transaminase
#2: 化合物
ChemComp-CBC / N'-(5-CHLOROBENZOFURAN-2-CARBONYL)-2-(TRIFLUOROMETHYL)BENZENESULFONOHYDRAZIDE


分子量: 418.775 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H10ClF3N2O4S
#3: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1413 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.6 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: PEG4K, Ammonium Acetate, Sodium Citrate, TCEP, EDTA, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→90.91 Å / Num. all: 94429 / Num. obs: 94429 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Χ2: 0.943
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / % possible obs: 88.6 % / Rmerge(I) obs: 0.214 / Num. measured obs: 8378 / Χ2: 0.786 / % possible all: 88.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→90.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 5.514 / SU ML: 0.143 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.272 / ESU R Free: 0.221 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 4719 5 %RANDOM
Rwork0.205 ---
all0.208 94429 --
obs0.205 94358 98.12 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.798 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.4 Å20 Å20 Å2
2--2.54 Å20 Å2
3----2.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→90.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11456 0 168 1413 13037
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.02211922
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3391.98316236
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.88151443
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.98924.252508
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.453151987
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2151560
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.21787
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.028978
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.25690
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.28026
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1240.21080
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1460.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0940.224
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7391.57467
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.84211708
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.43935242
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1394.54528
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 298 -
Rwork0.226 5714 -
all-6012 -
obs--85.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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