[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-4txv: Crystal structure of the mixed disulfide intermediate between thi... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4txv | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of the mixed disulfide intermediate between thioredoxin-like TlpAs(C110S) and subunit II of cytochrome c oxidase CoxBPD (C233S) | ||||||||||||
![]() |
| ||||||||||||
![]() | PROTEIN BINDING / thioredoxin / mixed disulphide / cytochrome c oxidase | ||||||||||||
Function / homology | ![]() cytochrome complex assembly / disulfide oxidoreductase activity / cytochrome-c oxidase / cytochrome-c oxidase activity / : / ATP synthesis coupled electron transport / copper ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | ![]() | ||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Quade, N. / Abicht, H.K. / Hennecke, H. / Glockshuber, R. | ||||||||||||
Funding support | ![]()
| ||||||||||||
![]() | ![]() Title: How Periplasmic Thioredoxin TlpA Reduces Bacterial Copper Chaperone ScoI and Cytochrome Oxidase Subunit II (CoxB) Prior to Metallation. Authors: Abicht, H.K. / Scharer, M.A. / Quade, N. / Ledermann, R. / Mohorko, E. / Capitani, G. / Hennecke, H. / Glockshuber, R. | ||||||||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 146.2 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 111.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 451.6 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 455.9 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 28.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 41.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4txoC ![]() 1jfuS ![]() 1m56S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||
2 | ![]()
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 19528.553 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 40-217 / Mutation: C110S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: JCM 10833 / IAM 13628 / NBRC 14792 / USDA 110 / Gene: tlpA, bll1380 / Production host: ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 17416.859 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 123-264 / Mutation: C233S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: JCM 10833 / IAM 13628 / NBRC 14792 / USDA 110 / Gene: coxB / Plasmid: pProExHTa-His6-CoxBPDC233S / Production host: ![]() ![]() #3: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.39 Å3/Da / Density % sol: 48.45 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 20% PEG2000 MME, 0.8M formic acid/NaOH, 0.1 M Na-cacodylate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 77 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 22, 2013 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2→50 Å / Num. obs: 45680 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.48 % / Biso Wilson estimate: 40.055 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rrim(I) all: 0.074 / Χ2: 0.986 / Net I/σ(I): 13.57 / Num. measured all: 301989 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
|
-Phasing
Phasing | Method: ![]() | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
|
-
Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB entriues 1JFU and 1m56 Resolution: 2→65.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / WRfactor Rfree: 0.1921 / WRfactor Rwork: 0.148 / FOM work R set: 0.8397 / SU B: 4.465 / SU ML: 0.121 / SU R Cruickshank DPI: 0.1614 / SU Rfree: 0.1504 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.161 / ESU R Free: 0.15 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 131.15 Å2 / Biso mean: 39.402 Å2 / Biso min: 20.94 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2→65.42 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 1.999→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
|