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- PDB-2ab6: HUMAN GLUTATHIONE S-TRANSFERASE M2-2 (E.C.2.5.1.18) complexed wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ab6
タイトルHUMAN GLUTATHIONE S-TRANSFERASE M2-2 (E.C.2.5.1.18) complexed with S-METHYLGLUTATHIONE
要素Glutathione S-transferase Mu 2
キーワードTRANSFERASE / S-METHYLGLUTATHIONE / CONJUGATION / DETOXIFICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrobenzene metabolic process / cellular detoxification of nitrogen compound / hepoxilin biosynthetic process / glutathione binding / linoleic acid metabolic process / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / relaxation of cardiac muscle / cellular response to caffeine ...nitrobenzene metabolic process / cellular detoxification of nitrogen compound / hepoxilin biosynthetic process / glutathione binding / linoleic acid metabolic process / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / relaxation of cardiac muscle / cellular response to caffeine / glutathione transferase / glutathione transferase activity / xenobiotic catabolic process / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / intercellular bridge / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / glutathione metabolic process / fatty acid binding / sarcoplasmic reticulum / transmembrane transporter binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, Mu class / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, Mu class / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
L-GAMMA-GLUTAMYL-S-METHYLCYSTEINYLGLYCINE / Glutathione S-transferase Mu 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Patskovsky, Y. / Almo, S.C. / Listowsky, I.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural Perturbations in the Active Site of Human Glutathione-S-Transferase M2-2 Upon Ligand Binding
著者: Patskovsky, Y. / Patskovska, L. / Almo, S.C. / Listowsky, I.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Expression, Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of Ligand-Free Human Glutathione S-Transferase M2-2
著者: Patskovska, L.N. / Fedorov, A.A. / Patskovsky, Y.V. / Almo, S.C. / Listowsky, I.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystal Structure of Human Class Mu Glutathione Transferase Gstm2-2. Effects of Lattice Packing on Conformational Heterogeneity
著者: Raghunathan, S. / Chandross, R.J. / Kretsinger, R.H. / Allison, T.J. / Penington, C.J. / Rule, G.S.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1991
タイトル: Cloning, Expression, and Characterization of a Class-Mu Glutathione Transferase from Human Muscle, the Product of the Gst4 Locus
著者: Vorachek, W.R. / Pearson, W.R. / Rule, G.S.
履歴
登録2005年7月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase Mu 2
B: Glutathione S-transferase Mu 2
C: Glutathione S-transferase Mu 2
D: Glutathione S-transferase Mu 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,8678
ポリマ－102,5824
非ポリマー1,2854
水3,657203
1
A: Glutathione S-transferase Mu 2
B: Glutathione S-transferase Mu 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9344
ポリマ－51,2912
非ポリマー6432
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4110 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area18620 Å2
手法PISA
2
C: Glutathione S-transferase Mu 2
D: Glutathione S-transferase Mu 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9344
ポリマ－51,2912
非ポリマー6432
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4160 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area18580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.120, 76.716, 212.449
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 1 - 217 / Label seq-ID: 1 - 217

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD
詳細The biological assembly is a homodimer composed of two identical monomers. The asymmetric unit contains two homodimers, composed of chains A/B and C/D, respectively.

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要素

#1: タンパク質
Glutathione S-transferase Mu 2 / GSTM2-2 / GST class-mu 2


分子量: 25645.457 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSTM2, GST4 / プラスミド: pET3a-GSTM2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P28161, glutathione transferase
#2: 化合物
ChemComp-GSM / L-GAMMA-GLUTAMYL-S-METHYLCYSTEINYLGLYCINE / S-METHYL-GLUTATHIONE


分子量: 321.350 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H19N3O6S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.96 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG 4000, pH 6.50, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年10月20日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. all: 28327 / Num. obs: 28327 / % possible obs: 86.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.7 % / Biso Wilson estimate: 18.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.134 / Rsym value: 0.13 / Net I/σ(I): 3
反射 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 3927 / Rsym value: 0.41 / % possible all: 73.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4モデル構築
REFMAC5.2.0005精密化
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2GTU

2gtu


解像度: 2.5→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.875 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.814 / SU B: 14.608 / SU ML: 0.308 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.388 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27961 903 3.2 %RANDOM
Rwork0.22866 ---
all0.252 28296 --
obs0.23029 27393 86.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.864 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.41 Å20 Å20 Å2
2--0.61 Å20 Å2
3---0.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7228 0 84 203 7515
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0227500
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2261.98310108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0085864
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.33424.086372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.061151356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.1041544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.21040
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025732
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1860.33540
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3150.55126
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1820.5514
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.330.396
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3670.511
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.49324438
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.40537016
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.66123470
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.74233092
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 1828 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Atight positional0.050.05
2Btight positional0.050.05
3Ctight positional0.060.05
4Dtight positional0.050.05
1Atight thermal0.10.5
2Btight thermal0.090.5
3Ctight thermal0.090.5
4Dtight thermal0.10.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Rfactor Rfree error: 0.04 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.434 54 -
Rwork0.349 1541 -
obs-1541 67.24 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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