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- PDB-2aaz: Cryptococcus neoformans thymidylate synthase complexed with subst... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2aaz
タイトルCryptococcus neoformans thymidylate synthase complexed with substrate and an antifolate
要素Thymidylate synthase
キーワードTRANSFERASE / Methyl transferase / Nucleotide biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / methylation / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
10-PROPARGYL-5,8-DIDEAZAFOLIC ACID / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Filobasidiella neoformans (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.08 Å
データ登録者Finer-Moore, J.S. / Anderson, A.C. / O'Neil, R.H. / Costi, M.P. / Ferrari, S. / Krucinski, J. / Stroud, R.M.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2005
タイトル: The structure of Cryptococcus neoformans thymidylate synthase suggests strategies for using target dynamics for species-specific inhibition.
著者: Finer-Moore, J.S. / Anderson, A.C. / O'Neil, R.H. / Costi, M.P. / Ferrari, S. / Krucinski, J. / Stroud, R.M.
#1: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 1999
タイトル: Phthalein derivatives as a new tool for selectivity in thymidylate synthase inhibition
著者: Costi, P.M. / Rinaldi, M. / Tondi, D. / Pecorari, P. / Barlocco, D. / Ghelli, S. / Stroud, R.M. / Santi, D.V. / Stout, T.J. / Musiu, C. / Marangiu, E.M. / Pani, A. / Congiu, D. / Loi, G.A. / La Colla, P.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Structure-based design of inhibitors specific for bacterial thymidylate synthase
著者: Stout, T.J. / Tondi, D. / Rinaldi, M. / Barlocco, D. / Pecorari, P. / Santi, D.V. / Kuntz, I.D. / Stroud, R.M. / Shoichet, B.K. / Costi, M.P.
履歴
登録2005年7月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32015年9月9日Group: Version format compliance
改定 1.42018年2月14日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thymidylate synthase
B: Thymidylate synthase
C: Thymidylate synthase
D: Thymidylate synthase
E: Thymidylate synthase
F: Thymidylate synthase
G: Thymidylate synthase
H: Thymidylate synthase
I: Thymidylate synthase
J: Thymidylate synthase
K: Thymidylate synthase
L: Thymidylate synthase
M: Thymidylate synthase
N: Thymidylate synthase
O: Thymidylate synthase
P: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)583,34240
ポリマ－574,59216
非ポリマー8,75124
水21,8341212
1
A: Thymidylate synthase
B: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,3956
ポリマ－71,8242
非ポリマー1,5714
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Thymidylate synthase
D: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,3956
ポリマ－71,8242
非ポリマー1,5714
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Thymidylate synthase
F: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,3956
ポリマ－71,8242
非ポリマー1,5714
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: Thymidylate synthase
H: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,3956
ポリマ－71,8242
非ポリマー1,5714
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
I: Thymidylate synthase
J: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,4404
ポリマ－71,8242
非ポリマー6162
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
K: Thymidylate synthase
L: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,4404
ポリマ－71,8242
非ポリマー6162
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
M: Thymidylate synthase
N: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,4404
ポリマ－71,8242
非ポリマー6162
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
8
O: Thymidylate synthase
P: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,4404
ポリマ－71,8242
非ポリマー6162
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)179.400, 179.500, 209.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.80, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
モデル数4
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
13O-135-

GLY

詳細The biological assembly is a dimer. There are 8 dimers in the asymmetric unit and four of these dimers are 4-fold statistically disordered. Pairs of chains that constitute the four fully-occupied biological dimers are (A,B), (C,D), (E,F) and (G,H). Dimers that are in four 1/4-occupied packing arrangements in the cell are chains (I,J), (K,L), (M,N) and (O,P)

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要素

#1: タンパク質
Thymidylate synthase / TS / TSase


分子量: 35911.977 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Filobasidiella neoformans (菌類) / 遺伝子: TMP1 / プラスミド: pET CNTS / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P45351, UniProt: P0CS12*PLUS, thymidylate synthase
#2: 化合物
ChemComp-UMP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / DUMP


分子量: 308.182 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O8P
#3: 化合物
ChemComp-CB3 / 10-PROPARGYL-5,8-DIDEAZAFOLIC ACID


分子量: 477.469 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H23N5O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1212 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: 0.107 mM protein, dUMP,CB3, DTT, PEG4000/PEG6000, Tris, Na acetate/K acetate, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年5月19日 / 詳細: monochrometer
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→99 Å / Num. all: 389001 / Num. obs: 389001 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 1.85 % / Biso Wilson estimate: 23.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 2.07→2.14 Å / Rmerge(I) obs: 0.344 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 97.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.08→49.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 5580798.34 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Tight NCS restraints used throughout refinement. Structures of all monomers in the asymmetric unit restrained to be equivalent except for the following C. neoformans thymidylate synthase ...詳細: Tight NCS restraints used throughout refinement. Structures of all monomers in the asymmetric unit restrained to be equivalent except for the following C. neoformans thymidylate synthase inserts: residues 13-16, 107-108 200-202. The following residues not present in the model: 1-12 for chains A-H and side chain of K107 in chains A and C, residues 1-15 and 200-202 in chains I-P.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.305 34851 10 %RANDOM
Rwork0.29 ---
obs0.29 348326 88.1 %-
all-383515 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.4499 Å2 / ksol: 0.20613 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.3 Å20 Å2-0.95 Å2
2---10.6 Å20 Å2
3----1.31 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.08→49.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数38536 0 600 1212 40348
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.51
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.71.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.272
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.762
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.552.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.08→2.21 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 5778 10.2 %
Rwork0.332 50830 -
obs--86.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3paramed.ligump_po4.top
X-RAY DIFFRACTION4topo.cb3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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