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- PDB-2a9k: Crystal structure of the C3bot-NAD-RalA complex reveals a novel t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a9k
タイトルCrystal structure of the C3bot-NAD-RalA complex reveals a novel type of action of a bacterial exoenzyme
要素
  • Mono-ADP-ribosyltransferase C3
  • Ras-related protein Ral-A
キーワードPROTEIN BINDING/TRANSFERASE / Exoenzyme C3 / bacterial ADP-ribosyltransferase / RAL / RHO / GDP-binding / PROTEIN BINDING-TRANSFERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane raft localization / Edg-2 lysophosphatidic acid receptor binding / establishment of protein localization to mitochondrion / regulation of exocytosis / Flemming body / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / positive regulation of filopodium assembly / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of mitochondrial fission / myosin binding ...membrane raft localization / Edg-2 lysophosphatidic acid receptor binding / establishment of protein localization to mitochondrion / regulation of exocytosis / Flemming body / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / positive regulation of filopodium assembly / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of mitochondrial fission / myosin binding / exocytosis / NAD+-protein ADP-ribosyltransferase activity / cleavage furrow / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / p38MAPK events / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / nucleotidyltransferase activity / small monomeric GTPase / G protein activity / synaptic membrane / neural tube closure / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / regulation of actin cytoskeleton organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / cytoplasmic vesicle membrane / receptor internalization / GDP binding / chemotaxis / ATPase binding / Ras protein signal transduction / cell cycle / cell division / focal adhesion / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / GTP binding / cell surface / signal transduction / mitochondrion / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Mono-ADP-ribosyltransferase C3/Edin / Toxin ADP-ribosyltransferase; Chain A, domain 1 / Toxin ADP-ribosyltransferase; Chain A, domain 1 / ADP ribosyltransferase / ADP-ribosyltransferase exoenzyme / Toxin-related mono-ADP-ribosyltransferase (TR mART) core domain profile. / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases ...Mono-ADP-ribosyltransferase C3/Edin / Toxin ADP-ribosyltransferase; Chain A, domain 1 / Toxin ADP-ribosyltransferase; Chain A, domain 1 / ADP ribosyltransferase / ADP-ribosyltransferase exoenzyme / Toxin-related mono-ADP-ribosyltransferase (TR mART) core domain profile. / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Ras-related protein Ral-A / Mono-ADP-ribosyltransferase C3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Clostridium botulinum D phage (ファージ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.73 Å
データ登録者Pautsch, A. / Vogelsgesang, M. / Trankle, J. / Herrmann, C. / Aktories, K.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of the C3bot-RalA complex reveals a novel type of action of a bacterial exoenzyme.
著者: Pautsch, A. / Vogelsgesang, M. / Trankle, J. / Herrmann, C. / Aktories, K.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2005
タイトル: Molecular recognition of an ADP-ribosylating Clostridium botulinum C3 exoenzyme by RalA GTPase.
著者: Holbourn, K.P. / Sutton, J.M. / Evans, H.R. / Shone, C.C. / Acharya, K.R.
履歴
登録2005年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras-related protein Ral-A
B: Mono-ADP-ribosyltransferase C3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4895
ポリマ－45,3582
非ポリマー1,1313
水3,783210
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.260, 113.850, 56.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Ras-related protein Ral-A


分子量: 20895.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RALA, RAL / プラスミド: PGEX-2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P11233
#2: タンパク質 Mono-ADP-ribosyltransferase C3 / Exoenzyme C3


分子量: 24462.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium botulinum D phage (ファージ)
生物種: Clostridium phage c-st / 遺伝子: C3 / プラスミド: PGEX-2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P15879, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの

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非ポリマー , 4種, 213分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 210 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2 M ammonium citrate pH 7.0, 25% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年9月30日 / 詳細: OSMIC BLUE
放射モノクロメーター: OSMIC MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.73→20 Å / Num. all: 40078 / Num. obs: 40078 / % possible obs: 90.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.9 % / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 1.73→1.83 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Rsym value: 0.239 / % possible all: 62.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1G24, 1UAD

1g24

1uad


解像度: 1.73→19.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 4.808 / SU ML: 0.082 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.119 / ESU R Free: 0.116 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22465 2004 5 %RANDOM
Rwork0.18648 ---
all0.18834 40077 --
obs0.18834 38073 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.023 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.79 Å20 Å20.42 Å2
2---0.42 Å20 Å2
3---1.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.73→19.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2995 0 73 210 3278
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0223122
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.111.994211
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2025375
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.0924.966147
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.67715572
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5031517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2459
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022316
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1910.21430
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.22142
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1860.2229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2350.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1050.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4851.51935
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.81623004
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.29131358
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.084.51207
LS精密化 シェル解像度: 1.73→1.775 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 87 -
Rwork0.287 1652 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.882-0.107-0.01511.2407-0.0860.6421-0.00390.0656-0.0862-0.0198-0.02430.0138-0.026-0.00090.0282-0.03690.0053-0.0086-0.0114-0.0015-0.059212.45130.1977.2727
20.41980.0034-0.05850.560.14150.79830.018-0.04390.0304-0.0168-0.03560.0336-0.01340.01590.0176-0.031-0.0043-0.0081-0.0221-0.0035-0.045.111725.254727.9962
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA13 - 18017 - 184
2X-RAY DIFFRACTION2BB45 - 25117 - 223

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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