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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 212l | ||||||
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タイトル | PROTEIN STRUCTURE PLASTICITY EXEMPLIFIED BY INSERTION AND DELETION MUTANTS IN T4 LYSOZYME | ||||||
![]() | T4 LYSOZYME | ||||||
![]() | HYDROLASE (O-GLYCOSYL) / GLYCOSIDASE / BACTERIOLYTIC ENZYME | ||||||
機能・相同性 | ![]() viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Vetter, I.R. / Baase, W.A. / Heinz, D.W. / Xiong, J.-P. / Snow, S. / Matthews, B.W. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Protein structural plasticity exemplified by insertion and deletion mutants in T4 lysozyme. 著者: Vetter, I.R. / Baase, W.A. / Heinz, D.W. / Xiong, J.P. / Snow, S. / Matthews, B.W. #1: ![]() タイトル: How Amino-Acid Insertions are Allowed in an Alpha-Helix of T4 Lysozyme 著者: Heinz, D.W. / Baase, W.A. / Dahlquist, F.W. / Matthews, B.W. #2: ![]() タイトル: Structure of Bacteriophage T4 Lysozyme Refined at 1.7 A Resolution 著者: Weaver, L.H. / Matthews, B.W. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 48.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 34.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 424.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 428.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 10.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 15 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18912.678 Da / 分子数: 1 / 変異: C54T, C97A, INS(L164-AAAA) / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 遺伝子: T4 LYSOZYME GENE / プラスミド: M13 / 遺伝子 (発現宿主): T4 LYSOZYME GENE / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-HED / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.3 % | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | 詳細: MUTANT CRYSTALLIZED FROM PEG IN CONTRAST TO L164AAAA WHICH WAS CRYSTALLIZED FROM PHOSPHATE. | ||||||||||||||||||||
結晶 | *PLUS | ||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 7.5 / 手法: unknown | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射光源 | 波長: 1.5418 |
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検出器 | タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年11月2日 |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.76→35.65 Å / Num. obs: 20392 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.0622 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 1.76→35.65 Å / σ(F): 0 詳細: RESIDUES 162 - 168 IN THIS MUTANT LYSOZYME ARE EXTREMELY MOBILE. THUS THE COORDINATES FOR THESE RESIDUES ARE VERY UNRELIABLE. THIS MUTANT WAS CRYSTALLIZED FROM PEG, AS COMPARED TO ENTRY 219L ...詳細: RESIDUES 162 - 168 IN THIS MUTANT LYSOZYME ARE EXTREMELY MOBILE. THUS THE COORDINATES FOR THESE RESIDUES ARE VERY UNRELIABLE. THIS MUTANT WAS CRYSTALLIZED FROM PEG, AS COMPARED TO ENTRY 219L WHICH IS THE SAME MUTANT, BUT CRYSTALLIZED FROM PHOSPHATE.
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.76→35.65 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: TNT / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.156 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: t_plane_restr / Dev ideal: 0.019 / Weight: 3 |