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- PDB-1zxf: Solution structure of a self-sacrificing resistance protein, CalC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zxf
タイトルSolution structure of a self-sacrificing resistance protein, CalC from Micromonospora echinospora
要素CalC
キーワードTOXIN / Self-Sacrificing Resistance Protein / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / Center for Eukaryotic Structural Genomics / CESG
機能・相同性Activator of Hsp90 ATPase homolog 1-like protein / START domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 4 / START-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta / CalC
機能・相同性情報
生物種Micromonospora echinospora (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics
データ登録者Singh, S. / Hager, M.H. / Zhang, C. / Griffith, B.R. / Lee, M.S. / Hallenga, K. / Markley, J.L. / Thorson, J.S. / Center for Eukaryotic Structural Genomics (CESG)
引用
ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structural insight into the self-sacrifice mechanism of enediyne resistance.
著者: Singh, S. / Hager, M.H. / Zhang, C. / Griffith, B.R. / Lee, M.S. / Hallenga, K. / Markley, J.L. / Thorson, J.S.
#1: ジャーナル: Science / 年: 2003
タイトル: Resistance to enediyne antitumor antibiotics by CalC self-sacrifice.
著者: Biggins, J.B. / Onwueme, K.C. / Thorson, J.S.
#2: ジャーナル: Science / 年: 2002
タイトル: The calicheamicin gene cluster and its iterative type I enediyne PKS.
著者: Ahlert, J. / Shepard, E. / Lomovskaya, N. / Zazopoulos, E. / Staffa, A. / Bachmann, B.O. / Huang, K. / Fonstein, L. / Czisny, A. / Whitwam, R.E. / Farnet, C.M. / Thorson, J.S.
履歴
登録2005年6月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CalC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9151
ポリマ－17,9151
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 CalC


分子量: 17915.072 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Micromonospora echinospora (バクテリア)
遺伝子: CalC / プラスミド: pET11b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)GOLD / キーワード: AAM70338 / 参照: UniProt: Q8KNF0

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: NOESY mixing time = 100 ms

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試料調製

詳細内容: 1mM CalC U-15N,13C; 10mM phosphate buffer, 150 mM NaCl, 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1150 mM NaCl 7.3Ambient 303 K
2150 mM NaCl 7.3Ambient 293 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA9001
Varian INOVAVarianINOVA8002
Varian INOVAVarianINOVA6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2.2F. Delaglio解析
NMRView5.0.4Johnson, B. Aデータ解析
CNS1.1A.T.Brunger構造決定
ARIA1.2Michael Nilges構造決定
ARIA1.2Michael Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 3042 restraints, 2766 are NOE-derived distance constraints, 176 dihedral angle restraints,100 distance restraints from hydrogen bonds.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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