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- PDB-1zud: Structure of ThiS-ThiF protein complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zud
タイトルStructure of ThiS-ThiF protein complex
要素
  • Adenylyltransferase thiF
  • ThiS protein
キーワードTRANSFERASE/BIOSYNTHETIC PROTEIN / Thiamin / Thiazole / protein-protein complex / THIS / THIF / TRANSFERASE-BIOSYNTHETIC PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


sulfur carrier protein ThiS adenylyltransferase / adenylyltransferase complex / thiazole biosynthetic process / sulfurtransferase complex / sulfur carrier activity / AMPylase activity / ubiquitin-like modifier activating enzyme activity / sulfotransferase activity / thiosulfate sulfurtransferase activity / thiamine diphosphate biosynthetic process ...sulfur carrier protein ThiS adenylyltransferase / adenylyltransferase complex / thiazole biosynthetic process / sulfurtransferase complex / sulfur carrier activity / AMPylase activity / ubiquitin-like modifier activating enzyme activity / sulfotransferase activity / thiosulfate sulfurtransferase activity / thiamine diphosphate biosynthetic process / thiamine biosynthetic process / nucleotidyltransferase activity / nucleotide binding / protein homodimerization activity / zinc ion binding / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thiazole biosynthesis adenylyltransferase ThiF / ThiS, thiamine-biosynthesis / Sulfur carrier ThiS/MoaD-like / ThiS family / Molybdopterin synthase/thiamin biosynthesis sulphur carrier, beta-grasp / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / Beta-grasp domain ...Thiazole biosynthesis adenylyltransferase ThiF / ThiS, thiamine-biosynthesis / Sulfur carrier ThiS/MoaD-like / ThiS family / Molybdopterin synthase/thiamin biosynthesis sulphur carrier, beta-grasp / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / Beta-grasp domain / Beta-grasp domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Roll / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sulfur carrier protein ThiS / Sulfur carrier protein ThiS adenylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Ealick, S.E. / Lehmann, C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Structure of the Escherichia coli ThiS-ThiF Complex, a Key Component of the Sulfur Transfer System in Thiamin Biosynthesis.
著者: Lehmann, C. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
履歴
登録2005年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: Adenylyltransferase thiF
2: ThiS protein
3: Adenylyltransferase thiF
4: ThiS protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,87110
ポリマ－68,6144
非ポリマー2576
水7,026390
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
3: Adenylyltransferase thiF
4: ThiS protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4355
ポリマ－34,3072
非ポリマー1283
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2300 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area14070 Å2
手法PISA
3
1: Adenylyltransferase thiF
2: ThiS protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4355
ポリマ－34,3072
非ポリマー1283
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2210 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area13960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.505, 111.171, 114.153
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 1324

#1: タンパク質 Adenylyltransferase thiF


分子量: 26991.707 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P30138, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: タンパク質 ThiS protein


分子量: 7315.242 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O32583

-
非ポリマー , 4種, 396分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 390 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 35 mM CaCl2, 100 mM TRIS, 7% PEG400, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 8-BM / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月25日
放射モノクロメーター: SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→27 Å / Num. obs: 42351 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 19.4 Å2 / Limit h max: 24 / Limit h min: 0 / Limit k max: 54 / Limit k min: 0 / Limit l max: 57 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 741150.44 / Observed criterion F min: 0.55 / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 21.1
反射 シェル解像度: 1.98→2.05 Å / % possible all: 93.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT1.601データ抽出
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1JW9

1jw9


解像度: 1.98→24.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 2080 5 %RANDOM
Rwork0.174 ---
all-44703 --
obs-41515 92.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 72.9701 Å2 / ksol: 0.413118 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 96.32 Å2 / Biso mean: 33.74 Å2 / Biso min: 6.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.92 Å20 Å20 Å2
2--12.04 Å20 Å2
3----7.11 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.17 Å
Luzzati d res low-25 Å
Luzzati sigma a0.11 Å0.07 Å
Luzzati d res high-1.98
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→24.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4570 0 6 390 4966
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_deg24.8
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_impr_deg1.16
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.98-2.070.242224.60.19846090.0165535483187.3
2.07-2.180.2512464.70.18250090.0165493525595.6
2.18-2.320.2332765.20.1850460.0145519532296.4
2.32-2.490.2312654.90.15551410.0145545540697.5
2.49-2.740.2142805.10.15751600.0135560544097.8
2.74-3.140.2012825.10.15651970.0125568547998.4
3.14-3.950.232665.10.16649740.0145645524092.8
3.95-24.230.2432435.40.20442990.0165871454277.4
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3ion.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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