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万見
- PDB-1zsz: Crystal structure of a computationally designed SspB heterodimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zsz
タイトルCrystal structure of a computationally designed SspB heterodimer
要素(Stringent starvation protein B homolog) x 3
キーワードDE NOVO PROTEIN / protein design / AAA / adaptor / specificity
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein catabolic process / ribosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
SspB-like / Stringent starvation protein B / SspB-like superfamily / Stringent starvation protein B / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Stringent starvation protein B homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Bolon, D.N. / Grant, R.A. / Baker, T.A. / Sauer, R.T.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2005
タイトル: Specificity versus stability in computational protein design.
著者: Bolon, D.N. / Grant, R.A. / Baker, T.A. / Sauer, R.T.
履歴
登録2005年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Stringent starvation protein B homolog
B: Stringent starvation protein B homolog
C: Stringent starvation protein B homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9326
ポリマ－39,8593
非ポリマー733
水1,67593
1
A: Stringent starvation protein B homolog
ヘテロ分子

A: Stringent starvation protein B homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0714
ポリマ－25,0222
非ポリマー492
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
2
B: Stringent starvation protein B homolog
C: Stringent starvation protein B homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3964
ポリマ－27,3482
非ポリマー492
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1460 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area11320 Å2
手法PISA
3
A: Stringent starvation protein B homolog
ヘテロ分子

A: Stringent starvation protein B homolog
ヘテロ分子

B: Stringent starvation protein B homolog
C: Stringent starvation protein B homolog
ヘテロ分子

B: Stringent starvation protein B homolog
C: Stringent starvation protein B homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,86312
ポリマ－79,7176
非ポリマー1466
水1086
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation3_556x+1/2,y+1/2,z+11
crystal symmetry operation4_556-x+1/2,y+1/2,-z+11
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_657-x+1,y,-z+21
Buried area6550 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area31690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.004, 61.036, 62.385
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.87, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細chain b and c compose one biological unit, while chain A, forms a dimer across a crystal axis (to a crystallographically related chain A)

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要素

#1: タンパク質 Stringent starvation protein B homolog


分子量: 12511.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
遺伝子: sspB / プラスミド: pET21, pACYCDuet1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLR(DE3) / 参照: UniProt: P45206
#2: タンパク質 Stringent starvation protein B homolog


分子量: 12578.135 Da / 分子数: 1 / Mutation: A15S,Y16L,V101A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
遺伝子: sspB / プラスミド: pET21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLR(DE3) / 参照: UniProt: P45206
#3: タンパク質 Stringent starvation protein B homolog


分子量: 14769.420 Da / 分子数: 1 / Mutation: L12Y,A15G,Y16F,V101M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
遺伝子: sspB / プラスミド: pACYCDuet1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLR(DE3) / 参照: UniProt: P45206
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: PEG 6000, CaCl2, sodium cacodylate, KCl, glycerol, pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 8-BM / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年8月1日
放射モノクロメーター: SILICON CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 28612 / Num. obs: 28612 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 26.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.371 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ou9 chain A

1ou9


解像度: 2→29.15 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 432252.67 / Data cutoff high rms absF: 432252.67 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Chain A forms a dimer across a crystal axis and is an average of chains B and C. During refinement, residues which are different in chains B and C, were modeled with truncated side chains in ...詳細: Chain A forms a dimer across a crystal axis and is an average of chains B and C. During refinement, residues which are different in chains B and C, were modeled with truncated side chains in chain A. The side chains for these residues are present in the chains B and C. The B/C dimer shows the asymmetric packing at the dimer interface that was introduced by computational design and was the focus of this study.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 1348 4.8 %RANDOM
Rwork0.231 ---
all0.24 28612 --
obs0.242 27797 96.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.2607 Å2 / ksol: 0.352752 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.28 Å20 Å2-10.54 Å2
2--5.45 Å20 Å2
3----2.16 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2550 0 3 93 2646
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 202 4.6 %
Rwork0.288 4152 -
obs--91.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3ion.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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