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- PDB-1zs7: The structure of gene product APE0525 from Aeropyrum pernix -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zs7
タイトルThe structure of gene product APE0525 from Aeropyrum pernix
要素hypothetical protein APE0525
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / Aeropyrum pernix / PSI / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


formation of translation preinitiation complex / translation initiation factor activity / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF1947 / Domain of unknown function (DUF1947) / Pre-PUA domain; domain 1 / Conserved hypothetical protein CHP03684 / Eukaryotic translation initiation factor 2D / MCT-1/Tma20 / PUA domain / Uncharacterised domain CHP00451 / PUA domain / Archaeosine Trna-guanine Transglycosylase; Chain: A, domain 4 ...Domain of unknown function DUF1947 / Domain of unknown function (DUF1947) / Pre-PUA domain; domain 1 / Conserved hypothetical protein CHP03684 / Eukaryotic translation initiation factor 2D / MCT-1/Tma20 / PUA domain / Uncharacterised domain CHP00451 / PUA domain / Archaeosine Trna-guanine Transglycosylase; Chain: A, domain 4 / Putative RNA-binding Domain in PseudoUridine synthase and Archaeosine transglycosylase / PUA domain / PUA domain superfamily / PUA domain profile. / PUA-like superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / PUA domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Aeropyrum pernix (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Cuff, M.E. / Skarina, T. / Edwards, A. / Savchenko, A. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The structure of gene product APE0525 from Aeropyrum pernix
著者: Cuff, M.E. / Skarina, T. / Edwards, A. / Savchenko, A. / Joachimiak, A.
履歴
登録2005年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32014年4月16日Group: Data collection
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). ...BIOMOLECULE: THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). THE BIOLOGICAL MOLECULE FOR THE PROTEIN IS NOT YET KNOWN.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hypothetical protein APE0525
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7617
ポリマ－21,2471
非ポリマー5146
水4,432246
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.850, 112.792, 39.001
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-401-

K

21A-435-

HOH

31A-451-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 hypothetical protein APE0525


分子量: 21247.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aeropyrum pernix (古細菌) / 株: K1 / 遺伝子: APE0525 / プラスミド: p11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9YEQ6
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 246 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: K/Na Phosphate, glycerol, ethylene glycol, sucrose, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.97940, 0.97959
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2004年12月14日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97941
20.979591
反射解像度: 1.85→36.9 Å / Num. all: 19171 / Num. obs: 19171 / % possible obs: 94.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 2.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.434 / % possible all: 79.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
SBC-Collectデータ収集
HKL-2000データスケーリング
HKL-3000位相決定
SHELXD位相決定
SHELXEモデル構築
MLPHARE位相決定
直接法位相決定
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
Oモデル構築
Cootモデル構築
CCP4位相決定
ARP/wARPモデル構築
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.85→36.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 4.652 / SU ML: 0.074 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.136 / ESU R Free: 0.123
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19883 933 5.2 %RANDOM
Rwork0.16668 ---
all0.1683 18045 --
obs0.1683 17112 94.44 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.906 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.45 Å20 Å20 Å2
2---0.15 Å20 Å2
3----0.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→36.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1470 0 26 246 1742
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221570
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2871.9882127
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5535195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg22.9420.75866
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.87315281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.4921521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2234
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021159
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.2729
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2970.21068
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1390.2210
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1810.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2560.264
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1780.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.1810.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6441.5953
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.2421528
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.353623
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8654.5599
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 49 -
Rwork0.241 1113 -
obs--84.2 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 47.697 Å / Origin y: 16.8719 Å / Origin z: -11.9229 Å
111213212223313233
T-0.0297 Å2-0.0116 Å2-0.0044 Å2--0.0274 Å2-0.0071 Å2---0.0392 Å2
L0.8714 °20.14 °2-0.496 °2-0.8416 °2-0.133 °2--0.6205 °2
S-0.0591 Å °0.0276 Å °-0.0374 Å °0.0186 Å °0.0341 Å °0.0334 Å °0.0266 Å °-0.0231 Å °0.025 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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