[日本語] English
万見
- PDB-1zry: NMR structural analysis of apo chicken liver bile acid binding protein -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zry
タイトルNMR structural analysis of apo chicken liver bile acid binding protein
要素Fatty acid-binding protein, liver
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / BETA BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


fatty acid transport / fatty acid binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Calycin beta-barrel core domain / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fatty acid-binding protein, liver
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, minimization
データ登録者Ragona, L. / Catalano, M. / Luppi, M. / Cicero, D. / Eliseo, T. / Foote, J. / Fogolari, F. / Zetta, L. / Molinari, H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: NMR Dynamic Studies Suggest that Allosteric Activation Regulates Ligand Binding in Chicken Liver Bile Acid-binding Protein
著者: Ragona, L. / Catalano, M. / Luppi, M. / Cicero, D. / Eliseo, T. / Foote, J. / Fogolari, F. / Zetta, L. / Molinari, H.
履歴
登録2005年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Fatty acid-binding protein, liver


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1001
ポリマ－14,1001
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 20structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Fatty acid-binding protein, liver / L-FABP / Liver basic FABP / LB- FABP / Liver bile acid-binding protein / L-BABP


分子量: 14100.177 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / プラスミド: pET24d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P80226

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D TOCSY, NOESY
1212D 1H-15N HSQC, 3D 1H-15N HSQC-TOCSY,1H-15N HSQC-NOESY, 3D HNHA
1313D 1H-15N-13C HNCA, HN(CO)CA,HNCO,CBCANH, CBCA(CO)NH
1423D 1H-15N-13C NOESY optimised for aromatic and aliphatic residues
1523D HACACO, (H)CCH-COSY, (H)CCH-TOCSY, H(C)CH-COSY, H(C)CHTOCSY
2612D TOCSY, NOESY,2D 1H-15N HSQC, 3D 1H-15N HSQC-TOCSY,1H-15N HSQC-NOESY, 3D HNHA

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM chicken liver bile acid binding protein 15N, 13C, 20 mM phosphate buffer Na90% H2O/10% D2O
21 mM chicken liver bile acid binding protein 15N, 13C, 20 mM phosphate buffer NaD2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
120mM 7.0 ambient 298 K
220 mM 5.6 ambient 298 K

-
NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6002
Bruker AVANCEBrukerAVANCE7003

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.5Bruker softwarecollection
NMRPipe2.2Delaglio, F., Grzesiek, S., Vuister, G. W., Zhu, G., Pfeifer, J., and Bax, A. (1995) J Biomol NMR 6, 277-29データ解析
NMRView5Johnson, B.A. and Blevins, R.A. J. Biomolecular NMR 4, 603 1994データ解析
DYANA1.4Guntert, P., Mumenthaler, C., and Wuthrich, K. (1997) J Mol Biol 273, 283-298構造決定
Discover97Molecular Simulations, San diego, CA精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, minimization / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a set of 1000 non redundant NOEs ; 26 distance restraints for 13 backbone hydrogen bonds; 48 phi angle constraints
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 10

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る