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万見
- PDB-1zq1: Structure of GatDE tRNA-Dependent Amidotransferase from Pyrococcu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zq1
タイトルStructure of GatDE tRNA-Dependent Amidotransferase from Pyrococcus abyssi
要素
  • Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit D
  • Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit E
キーワードLYASE / x-ray / 3D structure / asparaginase 1 family / GatD subfamily
機能・相同性
機能・相同性情報


合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの / glutaminyl-tRNAGln biosynthesis via transamidation / glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / aminoacyl-tRNA ligase activity / asparaginase activity / amino acid metabolic process / regulation of translational fidelity / translation / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GatB domain, N-terminal subdomain / SH3 type barrels. - #520 / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit E / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit D / GatD, N-terminal superfamily / GatD, N-terminal / GatD N-terminal domain / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, C-terminal, domain 1 / GAD-like domain / Aspartyl/Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B/E, catalytic ...GatB domain, N-terminal subdomain / SH3 type barrels. - #520 / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit E / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit D / GatD, N-terminal superfamily / GatD, N-terminal / GatD N-terminal domain / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, C-terminal, domain 1 / GAD-like domain / Aspartyl/Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B/E, catalytic / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B, conserved site / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, subunit B /E / GatB/GatE catalytic domain / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit B signature. / Asn/Gln amidotransferase / GatB domain / GatB domain / Aspartyl/glutamyl-tRNA amidotransferase subunit B-like / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, C-terminal, domain 2 / GAD domain / GAD domain / GAD-like domain superfamily / Type I L-asparaginase family / L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile. / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Gyrase A; domain 2 / SH3 type barrels. / DNA polymerase; domain 1 / Roll / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARTIC ACID / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit D / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit E
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus abyssi (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Schmitt, E. / Panvert, M. / Blanquet, S. / Mechulam, Y.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2005
タイトル: Structural Basis for tRNA-Dependent Amidotransferase Function
著者: Schmitt, E. / Panvert, M. / Blanquet, S. / Mechulam, Y.
履歴
登録2005年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit D
B: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit D
C: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit E
D: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)243,5266
ポリマ－243,2604
非ポリマー2662
水1,22568
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17950 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area73390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.700, 138.200, 134.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.60, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit D / E.C.6.3.5.- / Glu-ADT subunit D


分子量: 49640.598 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus abyssi (古細菌) / 遺伝子: gatD / プラスミド: pET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834-De3
参照: UniProt: Q9V0T9, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの
#2: タンパク質 Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit E / E.C.6.3.5.- / Glu-ADT subunit E


分子量: 71989.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus abyssi (古細菌) / 遺伝子: gatE / プラスミド: pET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834-De3
参照: UniProt: Q9V0U0, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの
#3: 化合物 ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID / アスパラギン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.9 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: PEG 20000, Dioxane, Bicine, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.97576,0.97956
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年1月29日
放射モノクロメーター: DIAMOND / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.975761
20.979561
反射解像度: 3→50 Å / Num. all: 137974 / Num. obs: 137974 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 82.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.069
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.374 / Num. unique all: 13148 / Rsym value: 0.374 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
SHARP位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3→50 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 4278 -random
Rwork0.217 ---
all0.2171 70835 --
obs0.2171 70028 98.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 67.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.503 Å20 Å2-4.151 Å2
2---11.682 Å20 Å2
3---10.179 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14783 0 18 68 14869
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.454
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0075
LS精密化 シェル解像度: 3→3.02 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.372 94
Rwork0.383 -
obs-1400

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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