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- PDB-1zli: Crystal structure of the tick carboxypeptidase inhibitor in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zli
タイトルCrystal structure of the tick carboxypeptidase inhibitor in complex with human carboxypeptidase B
要素
  • Carboxypeptidase B
  • carboxypeptidase inhibitor
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / inhibitor-metallocarboxypeptidase complex / beta-defensin fold (TCI) / eight-stranded twisted beta-sheet surrounded by eight alpha-helices (CPB) / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


acquisition of nutrients from host / carboxypeptidase B / metalloendopeptidase inhibitor activity / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / enzyme inhibitor activity / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / carboxypeptidase activity / metallocarboxypeptidase activity / toxin activity / cytoplasmic vesicle ...acquisition of nutrients from host / carboxypeptidase B / metalloendopeptidase inhibitor activity / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / enzyme inhibitor activity / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / carboxypeptidase activity / metallocarboxypeptidase activity / toxin activity / cytoplasmic vesicle / proteolysis / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Carboxypeptidase inhibitor, N-terminal domain / Carboxypeptidase inhibitor I68 / Carboxypeptidase inhibitor I68 / Anthopleurin-A / Myotoxin/Anemone neurotoxin domain superfamily / Carboxypeptidase B, carboxypeptidase domain / Anthopleurin-A / ligand-binding face of the semaphorins, domain 2 / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide ...Carboxypeptidase inhibitor, N-terminal domain / Carboxypeptidase inhibitor I68 / Carboxypeptidase inhibitor I68 / Anthopleurin-A / Myotoxin/Anemone neurotoxin domain superfamily / Carboxypeptidase B, carboxypeptidase domain / Anthopleurin-A / ligand-binding face of the semaphorins, domain 2 / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide / Carboxypeptidase activation peptide / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 2 signature. / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 1 signature. / Zn_pept / Peptidase family M14 domain profile. / Peptidase M14, carboxypeptidase A / Zinc carboxypeptidase / Zn peptidases / Single Sheet / Aminopeptidase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Carboxypeptidase B / Carboxypeptidase inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rhipicephalus bursa (ダニ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Arolas, J.L. / Popowicz, G.M. / Lorenzo, J. / Sommerhoff, C.P. / Huber, R. / Aviles, F.X. / Holak, T.A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: The Three-Dimensional Structures of Tick Carboxypeptidase Inhibitor in Complex with A/B Carboxypeptidases Reveal a Novel Double-headed Binding Mode
著者: Arolas, J.L. / Popowicz, G.M. / Lorenzo, J. / Sommerhoff, C.P. / Huber, R. / Aviles, F.X. / Holak, T.A.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: A carboxypeptidase inhibitor from the tick Rhipicephalus bursa: isolation, cDNA cloning, recombinant expression, and characterization
著者: Arolas, J.L. / Lorenzo, J. / Rovira, A. / Castella, J. / Aviles, F.X. / Sommerhoff, C.P.
履歴
登録2005年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carboxypeptidase B
B: carboxypeptidase inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1383
ポリマ－43,0732
非ポリマー651
水9,098505
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2190 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area14810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.200, 74.200, 163.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1996-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Carboxypeptidase B / CPB / metallocarboxypeptidase / Pancreas-specific protein / PASP


分子量: 35127.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pPIC9 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): KM71 / 参照: UniProt: P15086, carboxypeptidase B
#2: タンパク質 carboxypeptidase inhibitor / inhibitor of A/B metallocarboxypeptidases


分子量: 7945.104 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rhipicephalus bursa (ダニ) / プラスミド: pBAT4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: GenBank: 58374130, UniProt: Q5EPH2*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 505 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1M bis-tris, 0.2M lithium sulfate monohydrate, 25%(w/v) PEG 3350, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年2月21日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 31725 / Num. obs: 27650 / % possible obs: 87 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / % possible all: 39.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MADNESSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.09→19.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 3.679 / SU ML: 0.099 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.176 / ESU R Free: 0.165 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21435 1411 5.1 %RANDOM
Rwork0.157 ---
all0.161 31725 --
obs0.15976 26406 99.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.376 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2973 0 1 505 3479
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0213044
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022628
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2731.9434131
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.81336119
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1435377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2438
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023417
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02650
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.2641
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2390.23122
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.21666
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1480.2360
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1170.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2410.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1110.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4751.51881
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.93123006
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.48131163
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4234.51125
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.09→2.144 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.23 94
Rwork0.17 1892

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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