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万見
- PDB-1zjd: Crystal Structure of the Catalytic Domain of Coagulation Factor X... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zjd
タイトルCrystal Structure of the Catalytic Domain of Coagulation Factor XI in Complex with Kunitz Protease Inhibitor Domain of Protease Nexin II
要素
  • Catalytic Domain of Coagulation Factor XI
  • Kunitz Protease Inhibitory Domain of Protease Nexin II
キーワードHYDROLASE / BLOOD CLOTTING / Coagulation Factor XI / Kunitz Protease Inhibitory Domain / Nexin II
機能・相同性
機能・相同性情報


coagulation factor XIa / serine-type aminopeptidase activity / Defective F9 activation / positive regulation of fibrinolysis / regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / microglia development / regulation of synapse structure or activity / regulation of Wnt signaling pathway ...coagulation factor XIa / serine-type aminopeptidase activity / Defective F9 activation / positive regulation of fibrinolysis / regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / microglia development / regulation of synapse structure or activity / regulation of Wnt signaling pathway / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / synaptic assembly at neuromuscular junction / signaling receptor activator activity / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / axon midline choice point recognition / astrocyte activation involved in immune response / regulation of spontaneous synaptic transmission / mating behavior / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / ciliary rootlet / Lysosome Vesicle Biogenesis / PTB domain binding / Golgi-associated vesicle / positive regulation of amyloid fibril formation / neuron remodeling / : / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / plasminogen activation / suckling behavior / nuclear envelope lumen / dendrite development / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / presynaptic active zone / modulation of excitatory postsynaptic potential / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / neuromuscular process controlling balance / The NLRP3 inflammasome / regulation of presynapse assembly / transition metal ion binding / negative regulation of long-term synaptic potentiation / regulation of multicellular organism growth / intracellular copper ion homeostasis / negative regulation of neuron differentiation / ECM proteoglycans / smooth endoplasmic reticulum / positive regulation of T cell migration / spindle midzone / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of calcium-mediated signaling / protein serine/threonine kinase binding / positive regulation of chemokine production / clathrin-coated pit / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / forebrain development / Notch signaling pathway / Mitochondrial protein degradation / neuron projection maintenance / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of protein metabolic process / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of glycolytic process / cholesterol metabolic process / positive regulation of mitotic cell cycle / response to interleukin-1 / adult locomotory behavior / extracellular matrix organization / axonogenesis / platelet alpha granule lumen / trans-Golgi network membrane / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / dendritic shaft / learning / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / locomotory behavior / central nervous system development / endosome lumen / astrocyte activation / positive regulation of JNK cascade / Post-translational protein phosphorylation / synapse organization / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / microglial cell activation / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / visual learning / serine-type endopeptidase inhibitor activity / neuromuscular junction / recycling endosome / cognition / neuron cellular homeostasis / Golgi lumen / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / endocytosis / cellular response to amyloid-beta / G2/M transition of mitotic cell cycle
類似検索 - 分子機能
Apple domain. / Apple domain / APPLE domain / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Factor Xa Inhibitor / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site ...Apple domain. / Apple domain / APPLE domain / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Factor Xa Inhibitor / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / PH-like domain superfamily / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Coagulation factor XI / Amyloid-beta precursor protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Jin, L. / Navaneetham, D. / Pandey, P. / Strickler, J.E. / Babine, R.E. / Walsh, P.N. / Abdel-Meguid, S.S.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Structural and Mutational Analyses of the Molecular Interactions between the Catalytic Domain of Factor XIa and the Kunitz Protease Inhibitor Domain of Protease Nexin 2
著者: Navaneetham, D. / Jin, L. / Pandey, P. / Strickler, J.E. / Babine, R.E. / Abdel-Meguid, S.S. / Walsh, P.N.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Molecular Interactions of Kunitz Protease Inhibitory Domain of Protease Nexin 2 and Catalytic Domain of Factor XIa
著者: Navaneetham, D. / Jin, L. / Babine, R.E. / Abdel-Meguid, S.S. / Walsh, P.N.
履歴
登録2005年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Catalytic Domain of Coagulation Factor XI
B: Kunitz Protease Inhibitory Domain of Protease Nexin II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9882
ポリマ－32,9882
非ポリマー00
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1590 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area13900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.791, 92.791, 107.014
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Cell settingtrigonal
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Catalytic Domain of Coagulation Factor XI / E.C.3.4.21.27 / Plasma thromboplastin antecedent / PTA / FXI


分子量: 26711.338 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic Domain / 変異: S434A, T475A, C482S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F11 / 細胞株 (発現宿主): X-33 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P03951, coagulation factor XIa
#2: タンパク質 Kunitz Protease Inhibitory Domain of Protease Nexin II / Amyloid beta A4 protein / isoform b / APP / ABPP / Alzheimer's disease amyloid protein / Cerebral ...Amyloid beta A4 protein / isoform b / APP / ABPP / Alzheimer's disease amyloid protein / Cerebral vascular amyloid peptide / CVAP / Protease nexin-II / PN-II / APPI


分子量: 6276.980 Da / 分子数: 1 / 断片: Inhibitory Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APP, A4, AD1F11 / 細胞株 (発現宿主): X-33 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P05067
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.4 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Sodium Formate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K

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データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年1月6日 / 詳細: Blue Osmic Mirrors
放射モノクロメーター: Blue Osmic Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→29.22 Å / Num. all: 16847 / Num. obs: 16745 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 64.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 21.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.358 / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNX2002精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1ZHM

1zhm


解像度: 2.6→29.22 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 729108.57 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 1639 10 %RANDOM
Rwork0.216 ---
all-16834 --
obs-16312 96.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.5788 Å2 / ksol: 0.352514 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 61.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.01 Å28.37 Å20 Å2
2--7.01 Å20 Å2
3----14.01 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.46 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→29.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2319 0 0 62 2381
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.491.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.622
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.962
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.122.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 170 11.3 %
Rwork0.324 1328 -
obs--91 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.pprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.parwater_rep.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4carbohydrate.carbohydrate.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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