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- PDB-6xvg: Human Sirt6 3-318 in complex with ADP-ribose and the activator MDL-801 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xvg
タイトルHuman Sirt6 3-318 in complex with ADP-ribose and the activator MDL-801
要素NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6
キーワードHYDROLASE / Deacylase / Activator / Allosteric / Isoform-selective
機能・相同性
機能・相同性情報


ketone biosynthetic process / protein delipidation / NAD+-protein-lysine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of lipid catabolic process / chromosome, subtelomeric region / positive regulation of protein localization to chromatin / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / DNA damage sensor activity ...ketone biosynthetic process / protein delipidation / NAD+-protein-lysine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of lipid catabolic process / chromosome, subtelomeric region / positive regulation of protein localization to chromatin / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / DNA damage sensor activity / positive regulation of stem cell differentiation / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / positive regulation of chondrocyte proliferation / transposable element silencing / cardiac muscle cell differentiation / protein acetyllysine N-acetyltransferase / histone H3K14 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K4 deacetylase activity, NAD-dependent / pericentric heterochromatin formation / histone deacetylase activity, NAD-dependent / protein deacetylation / negative regulation of D-glucose import / protein localization to site of double-strand break / positive regulation of blood vessel branching / histone H3K9 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / negative regulation of glycolytic process / negative regulation of protein localization to chromatin / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / TORC2 complex binding / histone deacetylase regulator activity / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / negative regulation of protein import into nucleus / positive regulation of double-strand break repair / lncRNA binding / regulation of protein secretion / DNA repair-dependent chromatin remodeling / positive regulation of stem cell proliferation / negative regulation of gene expression, epigenetic / positive regulation of stem cell population maintenance / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of telomere maintenance / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / site of DNA damage / regulation of lipid metabolic process / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / negative regulation of cellular senescence / NAD+ binding / positive regulation of fat cell differentiation / negative regulation of gluconeogenesis / subtelomeric heterochromatin formation / pericentric heterochromatin / regulation of protein localization to plasma membrane / response to UV / nucleosome binding / enzyme regulator activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / nucleotidyltransferase activity / positive regulation of protein export from nucleus / determination of adult lifespan / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / protein destabilization / base-excision repair / positive regulation of insulin secretion / chromatin DNA binding / Pre-NOTCH Transcription and Translation / positive regulation of fibroblast proliferation / protein import into nucleus / transcription corepressor activity / glucose homeostasis / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-strand break repair / site of double-strand break / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Processing of DNA double-strand break ends / damaged DNA binding / chromatin remodeling / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / chromatin binding / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8L9 / Chem-AR6 / NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者You, W. / Steegborn, C.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)STE1701/15 ドイツ
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2021
タイトル: Binding site for activator MDL-801 on SIRT6.
著者: You, W. / Steegborn, C.
履歴
登録2020年1月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22021年5月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6
B: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6
C: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6
D: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6
E: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6
F: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)219,42645
ポリマ－210,0196
非ポリマー9,40839
水3,045169
1
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4286
ポリマ－35,0031
非ポリマー1,4255
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,81310
ポリマ－35,0031
非ポリマー1,8099
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6128
ポリマ－35,0031
非ポリマー1,6097
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6208
ポリマ－35,0031
非ポリマー1,6177
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7129
ポリマ－35,0031
非ポリマー1,7098
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2404
ポリマ－35,0031
非ポリマー1,2373
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.510, 136.534, 89.873
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 117.710, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14A
24E
15A
25F
16B
26C
17B
27D
18B
28E
19B
29F
110C
210D
111C
211E
112C
212F
113D
213E
114D
214F
115E
215F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSGLUGLUAA15 - 29813 - 296
21LYSLYSGLUGLUBB15 - 29813 - 296
12ASPASPGLUGLUAA14 - 29812 - 296
22ASPASPGLUGLUCC14 - 29812 - 296
13LYSLYSLEULEUAA15 - 29713 - 295
23LYSLYSLEULEUDD15 - 29713 - 295
14ASPASPLEULEUAA14 - 29712 - 295
24ASPASPLEULEUEE14 - 29712 - 295
15ASPASPGLUGLUAA14 - 29812 - 296
25ASPASPGLUGLUFF14 - 29812 - 296
16LYSLYSGLUGLUBB15 - 29813 - 296
26LYSLYSGLUGLUCC15 - 29813 - 296
17LYSLYSGLUGLUBB15 - 29813 - 296
27LYSLYSGLUGLUDD15 - 29813 - 296
18LYSLYSGLUGLUBB15 - 29813 - 296
28LYSLYSGLUGLUEE15 - 29813 - 296
19LYSLYSGLUGLUBB15 - 29813 - 296
29LYSLYSGLUGLUFF15 - 29813 - 296
110LYSLYSGLUGLUCC15 - 29813 - 296
210LYSLYSGLUGLUDD15 - 29813 - 296
111ASPASPGLUGLUCC14 - 29812 - 296
211ASPASPGLUGLUEE14 - 29812 - 296
112ASPASPGLUGLUCC14 - 29812 - 296
212ASPASPGLUGLUFF14 - 29812 - 296
113LYSLYSLEULEUDD15 - 29713 - 295
213LYSLYSLEULEUEE15 - 29713 - 295
114LYSLYSLEULEUDD15 - 29713 - 295
214LYSLYSLEULEUFF15 - 29713 - 295
115ASPASPLEULEUEE14 - 29712 - 295
215ASPASPLEULEUFF14 - 29712 - 295

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15

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要素

-
タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-6 / Regulatory protein SIR2 homolog 6 / SIR2-like protein 6


分子量: 35003.105 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT6, SIR2L6 / プラスミド: pET28a-SUMO / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): codon+
参照: UniProt: Q8N6T7, protein acetyllysine N-acetyltransferase

-
非ポリマー , 6種, 208分子

#2: 化合物
ChemComp-AR6 / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE / Adenosine-5-Diphosphoribose


分子量: 559.316 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-8L9 / 5-[[3,5-bis(chloranyl)phenyl]sulfonylamino]-2-[(5-bromanyl-4-fluoranyl-2-methyl-phenyl)sulfamoyl]benzoic acid


分子量: 612.273 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H14BrCl2FN2O6S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 85 mM HEPES pH 7.5, 85 mM sodium chloride, 1.36 M (NH4)2SO4, 15% glycerol
PH範囲: 7.0-7.7

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→46.39 Å / Num. obs: 110958 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 14 % / Biso Wilson estimate: 51.46 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.13 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / 冗長度: 14.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 17501 / CC1/2: 0.499 / Rrim(I) all: 2.4 / % possible all: 97.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3K35

3k35


解像度: 2.1→46.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 7.147 / SU ML: 0.172 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.217 / ESU R Free: 0.172 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2298 2101 1.9 %RANDOM
Rwork0.2044 ---
obs0.2049 108840 99.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 193.34 Å2 / Biso mean: 53.293 Å2 / Biso min: 29.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.55 Å20 Å2-0.48 Å2
2--1.69 Å20 Å2
3---0.88 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→46.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12939 0 539 169 13647
Biso mean--82.5 43.42 -
残基数----1675
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01313765
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.01712668
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4841.67618771
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3221.57829320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.18551664
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.39820.213703
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.657152214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.5515136
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.21764
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215082
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0090.022812
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A83750.09
12B83750.09
21A84700.07
22C84700.07
31A84230.07
32D84230.07
41A83620.08
42E83620.08
51A84680.08
52F84680.08
61B83060.08
62C83060.08
71B83850.08
72D83850.08
81B83610.08
82E83610.08
91B83940.07
92F83940.07
101C83760.08
102D83760.08
111C83860.08
112E83860.08
121C84160.08
122F84160.08
131D83660.07
132E83660.07
141D83700.07
142F83700.07
151E83440.08
152F83440.08
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.153 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.403 147 -
Rwork0.363 7619 -
obs--94.87 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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