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- PDB-1zfp: GROWTH FACTOR RECEPTOR BINDING PROTEIN SH2 DOMAIN COMPLEXED WITH ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zfp
タイトルGROWTH FACTOR RECEPTOR BINDING PROTEIN SH2 DOMAIN COMPLEXED WITH A PHOSPHOTYROSYL PENTAPEPTIDE
要素
  • EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR-DERIVED PEPTIDE
  • GROWTH FACTOR RECEPTOR BINDING PROTEIN
キーワードCOMPLEX (SIGNAL TRANSDUCTION/PEPTIDE) / SIGNAL TRANSDUCTION / SH2 DOMAIN / PHOSPHOTYROSYL PEPTIDE / COMPLEX (SIGNAL TRANSDUCTION-PEPTIDE) / COMPLEX (SIGNAL TRANSDUCTION-PEPTIDE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / Regulation of T cell activation by CD28 family / : / Signaling by FGFR3 fusions in cancer / anatomical structure formation involved in morphogenesis / guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation ...: / : / Regulation of T cell activation by CD28 family / : / Signaling by FGFR3 fusions in cancer / anatomical structure formation involved in morphogenesis / guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / COP9 signalosome / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / MET receptor recycling / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Interleukin-15 signaling / MET activates PTPN11 / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / MET activates RAP1 and RAC1 / vesicle membrane / Signaling by LTK / CD28 dependent Vav1 pathway / MET activates PI3K/AKT signaling / Signal regulatory protein family interactions / epidermal growth factor receptor binding / Regulation of KIT signaling / positive regulation of actin filament polymerization / PI-3K cascade:FGFR3 / natural killer cell mediated cytotoxicity / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / endodermal cell differentiation / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / regulation of MAPK cascade / RHOU GTPase cycle / RET signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / signal transduction in response to DNA damage / SHC1 events in ERBB4 signaling / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Signalling to RAS / Interleukin receptor SHC signaling / GAB1 signalosome / Signal attenuation / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Erythropoietin activates RAS / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / ephrin receptor binding / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / phosphotyrosine residue binding / FLT3 Signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FGFR1 in disease / myelination / NCAM signaling for neurite out-growth / FCERI mediated Ca+2 mobilization / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / T cell activation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / cellular response to ionizing radiation / B cell receptor signaling pathway
類似検索 - 分子機能
GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain ...GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth factor receptor-bound protein 2 / Growth factor receptor-bound protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Rahuel, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Structural basis for the high affinity of amino-aromatic SH2 phosphopeptide ligands.
著者: Rahuel, J. / Garcia-Echeverria, C. / Furet, P. / Strauss, A. / Caravatti, G. / Fretz, H. / Schoepfer, J. / Gay, B.
履歴
登録1998年3月26日処理サイト: BNL
改定 1.01999年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月18日Group: Data collection / Other / カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_database_status
Item: _diffrn_detector.detector / _pdbx_database_status.process_site
改定 2.02023年8月9日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 3.02023年11月15日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: GROWTH FACTOR RECEPTOR BINDING PROTEIN
I: EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR-DERIVED PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3723
ポリマ－12,3072
非ポリマー651
水1,820101
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1210 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area6120 Å2
手法PISA
2
E: GROWTH FACTOR RECEPTOR BINDING PROTEIN
I: EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR-DERIVED PEPTIDE
ヘテロ分子

E: GROWTH FACTOR RECEPTOR BINDING PROTEIN
I: EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR-DERIVED PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7446
ポリマ－24,6144
非ポリマー1312
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_568x,-y+1,-z+31
Buried area3260 Å2
ΔGint-128 kcal/mol
Surface area11590 Å2
手法PISA
3
I: EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR-DERIVED PEPTIDE

I: EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR-DERIVED PEPTIDE

E: GROWTH FACTOR RECEPTOR BINDING PROTEIN
ヘテロ分子

E: GROWTH FACTOR RECEPTOR BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7446
ポリマ－24,6144
非ポリマー1312
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_558x,-y,-z+31
crystal symmetry operation5_445x-1/2,y-1/2,z1
crystal symmetry operation8_458x-1/2,-y+1/2,-z+31
Buried area2130 Å2
ΔGint-119 kcal/mol
Surface area12720 Å2
手法PISA
4
I: EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR-DERIVED PEPTIDE

I: EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR-DERIVED PEPTIDE

E: GROWTH FACTOR RECEPTOR BINDING PROTEIN
ヘテロ分子

E: GROWTH FACTOR RECEPTOR BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7446
ポリマ－24,6144
非ポリマー1312
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_559x,-y,-z+41
crystal symmetry operation6_655-x+3/2,-y+1/2,z+1/21
crystal symmetry operation7_648-x+3/2,y-1/2,-z+7/21
Buried area1780 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area13070 Å2
手法PISA
5
E: GROWTH FACTOR RECEPTOR BINDING PROTEIN
I: EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR-DERIVED PEPTIDE
ヘテロ分子

E: GROWTH FACTOR RECEPTOR BINDING PROTEIN
I: EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR-DERIVED PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7446
ポリマ－24,6144
非ポリマー1312
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_758-x+2,y,-z+7/21
Buried area4370 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area10290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.900, 113.700, 46.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11E-1-

ZN

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要素

#1: タンパク質 GROWTH FACTOR RECEPTOR BINDING PROTEIN / GRB2-SH2


分子量: 11443.959 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: THE PROTEIN WAS EXPRESSED AS A
遺伝子 (発現宿主): THE PROTEIN WAS EXPRESSED AS A FUSION PROTEIN WITH GLUTATHIONE-S-TRANSFERASE (GST) AND CLEAVED USING FACTOR X
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29354, UniProt: P62993*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド EPIDERMAL GROWTH FACTOR RECEPTOR-DERIVED PEPTIDE / 2-ABZ-GLU-TYR(PO3H2)-ILE-ASN-GLN-NH2 / WITH 2-ABZ BEING 2-AMINO-BENZOYL


分子量: 862.800 Da / 分子数: 1 / 断片: 1067-1071 / 由来タイプ: 組換発現
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % / 解説: THE MODEL WAS SUBSTANTIALLY TRUNCATED
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110-20 mg/mlprotein1drop
22.0 Mammonium sulfate1reservoir
32 %PEG4001reservoir
40.1 MHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR571 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: ENRAF-NONIUS FAST / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1994年10月21日
放射モノクロメーター: YES / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 12572 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 98
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
TFFCモデル構築
TNT4-A精密化
MADNESデータ削減
CCP4データスケーリング
TFFC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LCJ (LCK-SH2)

1lcj


解像度: 1.8→6 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
all0.177 12205 -
obs-12205 99.3 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数807 0 1 101 909
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.011890
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.4251191
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d22.481512
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.00222
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.01128
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.057
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 4-A / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg22.481

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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