[日本語] English
万見
- PDB-1z88: Crystal structure of Lys154Arg mutant of mature AphA of S. typhimurium -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z88
タイトルCrystal structure of Lys154Arg mutant of mature AphA of S. typhimurium
要素AphA protein
キーワードHYDROLASE / Class-B bacterial acid phosphatase / Lys154Arg mutant of mature AphA / metalloenzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


acid phosphatase / acid phosphatase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
HAD-superfamily phosphatase, subfamily IIIB, AphA / Acid phosphatase, class B-like / HAD superfamily, subfamily IIIB (Acid phosphatase) / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Class B acid phosphatase / Class B acid phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Makde, R.D. / Gupta, G.D. / Kumar, V.
引用
ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2007
タイトル: Structural and mutational analyses reveal the functional role of active-site Lys-154 and Asp-173 of Salmonella typhimurium AphA protein.
著者: Makde, R.D. / Gupta, G.D. / Mahajan, S.K. / Kumar, V.
#1: ジャーナル: ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.D / 年: 2003
タイトル: Expression, purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of recombinant class B non-specific acid phosphatase of Salmonella typhimurium
著者: Makde, R.D. / Kumar, V. / Gupta, G.D. / Jasti, J. / Singh, T.P. / Mahajan, S.K.
履歴
登録2005年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: AphA protein
B: AphA protein
C: AphA protein
D: AphA protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,6928
ポリマ－95,5954
非ポリマー974
水9,512528
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11870 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area34230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.650, 84.210, 149.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
AphA protein


分子量: 23898.717 Da / 分子数: 4 / 変異: K154R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: aphA / プラスミド: pET21(A) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P58683, UniProt: Q540U1*PLUS, acid phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 528 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.7
詳細: PEG 6000, magnesium chloride, sodium acetate, glycerol, pH 4.7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年6月24日 / 詳細: OSMIC mirror
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. all: 47811 / Num. obs: 47808 / % possible obs: 91.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 25.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.169 / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / Num. unique all: 6600 / % possible all: 87.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
TRUNCATEデータ削減
CNS精密化
CCP4(SCALAデータスケーリング
TRUNCATEデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 1Z5G

1z5g


解像度: 2.1→20 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.207 2380 5 %RANDOM
Rwork0.167 ---
all-47778 --
obs-47778 90.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: Flat Model / Bsol: 47.9 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6607 0 4 528 7139
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.14
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.08
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.1
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 233 5 %
Rwork0.209 4248 -
obs-4481 86.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る